Fixation de l'oxygène

[invite6f6dec65]

Bonsoir à tous !

Je suis actuellement en PCEM1 et je tombe sur un QCM de Biochimie concernant l'hémoglobline qui me perturbe...

Voilà l'énoncé : "La fixation de l'oxygène sur l'hémoglobine se fait sur la chaîne latérale d'un résidu d'histidine"

La réponse est FAUX, pourtant il me semble bien que des histidines entrent en jeu dans la fixation de l'oxygène (His proximal F8 et His distale E7).

Il n'y a pas d'explication dans les corrections, pouvez vous s'il vous plait m'expliquer en quoi cette proposition est fausse ?

Merci d'avance !

Mypiwi
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[invite71f23525]

Je pense que les histidines ne sont là que pour constituer l'hème Fer et n'interviennent pas dans l'interaction directe de l'hémoglobine avec l'oxygène. C'est le Fer qui intervient dans cette fixation.

Greg

[invite6f6dec65]

Merci pour ta réponse !

C'est effectivement possible, on est à un niveau détail atomique, ce qui peux compliquer les choses.
Cependant, dans le polycopié, sur une image montrant cet heme de fer fixant une molécule de dioxygène. On observe assez bien que cette molécule de dioxygène est à la fois fixée sur l'atome de fer et sur la molécule d'histidine (Et visiblement la chaine latérale car en contact avec un cycle)...

Enfin, je vais admettre cette réponse et poser la question au prof quand l'occasion se présentera ! (1 prof pour 2000 étudiants )

Merci encore et à la prochaine fois !

Mypiwi

[piwi]

L'hème est formé d'une molécule de fer dont la position est coordonnée par 4 histidines. L'oxygène ne se fixe pas sur ces dernières mais sur le fer.
http://upload.wikimedia.org/wikipedi.../4/4d/Heme.svg

D'où le fait que la réponse soit FAUX.

Cordialement,
piwi

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite6f6dec65]

D'accord très bien, je prend note !

Bon, je pense que je me souviendrai de ça toute ma vie ! Notamment lors du concours ^^

Merci pour votre aide !

Mypiwi

[inviteaefe4c90]

Bonjour,

D'accord avec Piwi et LXR sur le fait qu'il n'y a pas de liaison directe entre le résidu H et l'oxygène, j'ajouterais que vous avez aussi en partie raison du fait que H8 et E7 ont un rôle à jouer (E7 principalement au niveau déoxyhémoglobine).

Sans aller dans les détail des changement entre la forme déoxy et oxyhémoglobine en ce limitant au changement locale. Il y a un changement de conformation tridimensionnelle qui est induit de façon réciproque entre la liaison de l'O2 (ou CO) et la liaison de coordination entre H8 et Fe (induced fit). Ce qui permet au Fe de ce déplacer jusqu'à l'anneau de porphyrine (approximativement 0,6 A) sur le même plan que l'hème. Cette flexibilité (pas seulement) permet d'augmenter l'affinité la liaison de l'Oxygène.


Mais la question du prof semble bien claire

Cordialement

[invite6f6dec65]

Merci à tous pour votre réponse rapide et efficace !

J'apprend définitivement cette réponse et continue à manger mes autres cours et QCM !

A la prochaine pour mes autres incompréhensions (pas trop souvent non plus j'espère

Mypiwi