[Biologie Moléculaire] protéines
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protéines



  1. #1
    cysto

    Exclamation protéines


    ------

    Bonsoir tout le monde !! pouvez vous me définir svp ce que c'est que les protéines types I, type II et type III ...merci beaucoup .

    -----

  2. #2
    thomax24

    Re : protéines

    Bonsoir,
    peut être veux tu parler des Structure Iaire, IIaire et IIIaire des protéines?

  3. #3
    nowell

    Re : protéines

    Bonsoir

    Il existe également la structure quaternaire...
    Je pense plutôt que vous parlez des différences entre les protéines membranaires selon leur config en feuillet béta ou hélice alpha.
    Mais je n'en sais pas plus.

  4. #4
    LXR

    Re : protéines

    Bonsoir,

    Je pense qu'il s'agit de la classification des protéines membranaires selon leur orientation dans la membrane plasmique. Ce sujet est classiquement abordé lorsqu'on étudie la voie sécrétoire. Peux-tu confirmer cysto pour qu'on puisse t'aider?

    Greg

  5. A voir en vidéo sur Futura
  6. #5
    cysto

    Re : protéines

    Re, oui LXR c'est bien ce que je voulais dire, on les a fait en cours et j'avais pas assisté à ce dernier et le cours porte sur l'importation et la translocation des protéines ...alors pourriez vous svp m'éclairer la dessus !!! merci infiniment

  7. #6
    invite7249a892

    Re : protéines

    Hello;
    La synthèse d'un polypeptide intrinsèque du réticulum endoplasmique débute sur un ribosome libre du sytosol, comme celle d'une protéine de sécrétion: le ribosome portant la séquence d'adressage(S-Adr) se lie à la face cytosolique du réticulum endoplasmique.
    Le polypeptide comprend, outre cette S-Adr, une ou plusieurs séquences topogéniques (S-Top) qui formeront des hélices α transmembranaires.
    Quatre cas ce présente:

    1-La S-Adr est N-terminale et elle est suivie à une certaine distance par une S-Top qui provoque l'arrêt du transfert du polypeptide à travers la membrane du réticulum (séquence d'arrêt de transfert); la S-Top quitte le complexe de transfert et s'insère dans la membrane; la synthèse du peptide se poursuit du coté cytosolique.
    La protéine terminée présente un domaine N-terminal luminal, une S-Top transmembranaire, et un domaine C-terminal cytosolique.

    2- La S-Adr est N-terminal et elle est suivie d'une S-Top qui est une séquence d'arrêt de transfert, plus un nombre pair de S-Top qui sont des séquences d'ancrage; la synthèse débute comme dans le cas précédent, avec insertion de la séquence d'arrêt dans la membrane; ensuite, chaque fois que la synthèse d'une paire de séquences d'ancrage est terminée, ces séquences adoptent une conformation en hélice α et s'insèrent dans la membrane.
    La protéine terminée présente un domaine N-terminal, un nombre impair de domaines transmembranaires et un domaine C-terminal cytosoliques.

    3- La S-Adr est située à distance de l'extrémité N-terminale et elle sert aussi de séquence d'ancrage. Le ribosome synthétise la partie N-terminale du polypeptide jusqu'à la séquence d'ancrage inclusivement; la séquence s'insère dans la membrane en laissant l'extrémité N-terminale dans le cytosol; la synthèse se poursuit, le ribosome étant toujours associé au complexe de transfert, ce qui fait passer la partie C-terminale du peptide dans la lumière du réticulum.
    La protéine terminée présente un domaine N-terminal cytosolique et un domaine C-terminal liminale.

    4- La S-Adr est située à distance de l'extrémité N-terminale, elle sert aussi de séquence d'ancrage et elle est suivie d'un nombre impair de S-Top d'ancrage. Le processus débute comme dans le cas précédant, mais lorsque la deuxième séquence topogénique est formée, elle s'insère dans la bicouche lipidique et le ribosome peut poursuivre la synthèse sans rester associé au complexe de transfert; chaque fois que la synthèse d'une paire de séquence d'ancrage est terminée, celles-ci adoptent une conformation en hélice α et s'insèrent dans la membrane.
    La protéine terminée présente un nombre pair de domaines transmembranaires; les domaines N- et C-terminaux sont cytosoliques.

    J’espère que c’est ce que vous recherchez.
    Cordialement,
    Katie.

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