Enzyme

[invitea41cc94f]

Bonjour je voudrais savoir si la structure d'une enzyme est modifiée au cours de la réaction ? Mercii
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[inviteb4e69e1e]

Bonjour,

Elle peut en tout cas changer de structure par (dé-)phosphorylation, liaisons à un ligand, etc... toutes ces modifications vont lui permettre, dans certains cas, de se lier convenablement à son substrat, par exemple en "ouvrant" son site actif.

De là à dire que elle change de structure vraiment PENDANT son action, là je peux pas vraiment te le dire...

Astro

[Edelweiss68]

Bonsoir,

"Diverses théories ont été proposées pour expliquer les modifications structurales du substrat et/ou de l'enzyme lors de leur association.

a. Henry Eyring et Rufus Lumry (1954) ont proposé le modèle appelé "rack" trad. : chevalet de torture ; tourmenter : c'est le substrat qui subit un changement conformationnel, la structure de l'enzyme étant considérée comme "rigide". Le résultat est un accroissement de la labilité des liaisons à rompre dans la molécule de substrat puisque celui-ci, bien que fixé de manière lâche, subit des tensions dans ses liaisons qui l'amènent dans une configuration proche de celle de l'état de transition.

b. Daniel Koshland (1958) a proposé le modèle de l'ajustement induit : le substrat induit un changement conformationnel du site actif de l'enzyme. Les orbitales des groupements catalytiques et du groupement réactionnel du substrat sont alignées de manière optimale pour l'acte catalytique. A l'inverse, des molécules qui ont une structure analogue à celle du substrat peuvent se fixer mais l'orientation spatiale des groupements ne permet pas l'acte catalytique.

Pour un mécanisme ordonné à deux substrats, la fixation du premier est supposée induire un changement de conformation qui révèle le site de fixation du second substrat.

Par exemple, l'hexokinase de levure se replie en deux domaines structuraux reliés par une région flexible appelée "charnière". Cette enzyme catalyse la phosphorylation (par l'ATP) du glucose en glucose-6-phosphate . Quand elle fixe le glucose, l'hexokinase subit un profond changement de conformation : les deux domaines se rapprochent l'un de l'autre par un mouvement d'environ 12°, ce qui augmente l'hydrophobicité du site actif et prévient l'hydrolyse de l'ATP.

c.Williams Jenks (1966) a proposé le modèle appelé "strain" (trad. : tension ; déformation) : c'est une "combinaison" des deux théories qui précèdent. Les changements de conformation de l'enzyme entraînent des contraintes dans la structure du substrat."

http://ead.univ-angers.fr/~jaspard/P...S1/4Cours1.pdf