Enzyme allostérique et coopérativité

[invite57cecb71]

Bonjour,

y a-t-il une relation entre la "force" de liaison entre les protomères d'une enzyme allostérique et la coopérativité entre ces protomères? Par exemple, plus la liaison entre eux est forte, plus il y a de coopérativité?
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[Edelweiss68]

Bonjour,

"La notion de coopérativité est très importante en cinétique allostérique puisque lʼon constate une courbe de Hill aux débuts difficiles mais se rattrapant très vite. Ce léger retard est expliqué par le modèle symétrique de Monod-Wyman-Changer. Ce modèle suppose que les protomères ou sous unités peuvent avoir deux états à savoir tendu et relâché. Considérons lʼétat relâché définissant une plus grande affinité enzyme- substrat. En effet, la présence du substrat favorise le passage de lʼétat tendu à relâché. La fixation dʼun substrat sur une sous unité va faire passer lʼensemble de la molécule à lʼétat relâché; cʼest la coopérativité. Lorsque le substrat entre en contact avec lʼenzyme, il va difficilement trouver un site de fixation mais sitôt fait, il décuple la vitesse grâce à la coopérativité, dʼoù le retard si vite rattrapé."

http://cours.medecine.2007.free.fr/S...lementaire.pdf

[invite57cecb71]

Merci pour l'explication =)

[invitebd006ada]

Bonjour,
Le texte parle des relations enzymes-substrat ou de l'état des protomères (relâchés ou tendus). Mais je n'ai pas compris ce qu'il se passe au niveau des relations protomères-protomère lors d'un phénomène de coopérativité...

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite02e16773]

je n'ai pas compris ce qu'il se passe au niveau des relations protomères-protomère lors d'un phénomène de coopérativité...

Je vais prendre l'exemple de l'hémoglobine. Ce n'est pas une enzyme mais c'est le même principe : la fixation d'une molécule sur un "site particulier (tel que site actif ou site régulateur) influe sur la fixation des sites voisins.

Dans le cas de l'hémoglobine, la fixation d'une molécule d'O2 sur un protomère le fait passer d'un état dît relaché à un état dit tendu (compaction moléculaire plus forte due à une modification des structures tertiaires intra-protomériques).

Sauf que, chaque protomère étant lié aux autres, l'état tendu d'un monomère tend à déstabiliser l'état relâché des autres ; dit autrement, la fixation d'une molécule d'O2 modifie légèrement la structure des autres monomères, désormais plus disposés à fixer une nouvelle molécule.
On peut suivre le même raisonnement après la fixation d'un second O2.

Ceci explique que lorsque l'on a amorcé la fixation (fixation d'une molécule de O2), la probabilité de fixation des suivantes augmente fortement, et l'on passe très rapidement à un état où les 4 protomères fixent une molécule.

Ceci se traduit par une forme sigmoïde de la courbe % saturation de l'hémoglobine = f(pO2).
La sigmoïde sera d'autant plus pentue (= d'autant plus verticale) que les protomères sont inter-dépendants.

[noir_ecaille]

Sauf que je croyais que l'oxygène se fixait sur l'hème et plus particulièrement l'atome ferreux ou ferrique (Fe³⁺, bref). Me serais-je fourvoyée ?

[Edelweiss68]

Sauf que je croyais que l'oxygène se fixait sur l'hème et plus particulièrement l'atome ferreux ou ferrique (Fe³⁺, bref). Me serais-je fourvoyée ?

C'est bien cela mais ceci n'est pas contradictoire avec l'explication du dessus.

Éclaircissements : http://www.cours-medecine.info/bioch...moglobine.html

[noir_ecaille]

Je comprends beaucoup de choses beaucoup mieux du coup Merci

(Petit détail : c'est Fe²⁺, et non Fe³⁺...)