Définition immunoglobuline/oligomère

[invite5938a0f6]

Bonsoir à tous,

Je n'arrive pas à comprendre une partie de mon cours de biochimie. Il est dit qu'un Oligomère est un complexe composé d'assemblage non covalent de plusieurs sous unités monomérique.

Dans une autre partie est détaillée la structure de l'immunoglobuline.
Elle est composée de 12 domaines "type IG" répartis sur 4 chaîne (2 lourdes et 2 légères.). Les 4 chaînes sont reliées par des ponts disulfure.

Voici mes questions:
1) L'IG est-elle une unique molécule, ou ses chaînes sont elles indépendantes? (ou plutôt: y a-t-il un seul squelette polypeptidique donnant lieu à l'IG entière?)

2) L'ensemble de la structure de l'IG forme-t-elle une structure tertiaire ou quaternaire?

3) Qu'est ce qu'un domaine? Est-ce qu'un assemblage de domaine donne lieu à une structure tertiaire ?

4) Une sous-unité monomérique correspond-elle a un squelette polypeptidique replié en une structure tertiaire?

Voilà, j'ai essayé d'être le plus clair possible, j'espère que vous pourrez m'aider !
Merci d'avance.
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[Anetheron]

Bonsoir,

1) L'IG est-elle une unique molécule, ou ses chaînes sont elles indépendantes? (ou plutôt: y a-t-il un seul squelette polypeptidique donnant lieu à l'IG entière?)

Il y a en tout 4 "squelettes" polypeptidiques, mais les Ig sont considérées comme des molécules entières, les ponts disulfure n'étant pas rompus en conditions physiologiques.

2) L'ensemble de la structure de l'IG forme-t-elle une structure tertiaire ou quaternaire?

En ce qui concerne les Ig G, E et D, on parlera de structures tertiaires, vu qu'il n'y a qu'une seule unité formant la protéine. Dans le cas des Ig A et M, il y a plusieurs unités (respectivement 2 et 5) reliées par des pièces intermédiaires, et chacune est fonctionnelle même lorsqu'elle est séparée des autres. Dans ce cas on parlera de structure quaternaire.

3) Qu'est ce qu'un domaine? Est-ce qu'un assemblage de domaine donne lieu à une structure tertiaire ?

Chaque chaîne des Ig prend dans l'espace la forme de 2 (chaînes légères) ou 4 (chaînes lourdes) boucles, à cause de cystéines réparties régulièrement dans la séquence de la protéine et qui forment des ponts disulfure intrachaînes. C'est pas mal représenté sur ce schéma :
http://www.cours-pharmacie.com/image...ere-lourde.png
Chaque boucle, composée d'environ 110 acides aminés, est appelée "domaine".

4) Une sous-unité monomérique correspond-elle a un squelette polypeptidique replié en une structure tertiaire?

Dans le cas des Ig E, G et D (monomériques), la séquence repliée dans l'espace forme la structure tertiaire. Dans le cas des Ig A et M, on est en présence de plusieurs sous-unités, chacune ayant une structure tertiaire, et qui assemblées forment l'Ig finale, qui aura une structure considérée comme quaternaire.
Je ne suis pas sûr d'avoir compris la question, j'espère y avoir répondu.

Cordialement,

[invite5938a0f6]

Merci beaucoup, effectivement vous répondez à toutes mes questions. Dans mon cours n'est pas détaillé les différents types d'Ig, l'important étant de comprendre la notion de domaine et leurs répartitions dans le cas de l'Ig.

Merci d'avoir pris le temps de me répondre, bonne soirée à vous.