protéine: hydrophile ou hydrophobe
bonjour,
[SIZE=7]avis au amateur de structure protéique[/SIZE]
Comment déterminer si une protéine est hydrophile ou hydrophobe connaissant sa séquence et sa charge globale?
Une protéine chargée négativement est elle hydrophobe et pourquoi?
j'ai besoin d'un peu d'aide ou du moins d'un aiguillage...
Merci à vous
Jessy1334
Bonsoir à toi.
Je vais essayer de t'éclairer du mieux que je peux.
Tout d'abord, qu'est-ce-qu'une protéine? Un protéine est une macromolécule organique complexe qui se compose d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Ainsi, pour bien comprendre la notion de polypeptide, il faut incontestablement aborder l'existence des acides aminés. En effet, un polypeptide résulte de la réaction de condensation de plusieurs acides aminés. Un acide aminé est un molécule composé d'un carbone central ( alpha ) lié à un atome d'hydrogène, à un radical R ( où R représente un groupement fonctionel ) ainsi qu'à un groupement amine et carboxylique. C'est ici qu'il faut résonner pour répondre à ta question ; car suivant les radicaux R portés par les acides aminés qui forme le polypeptide, la solubilité de ta protéine va changer. En effet, tu pourrais avoir des radicaux hydrophiles, hydrophobes, acides, basique ou neutres ou de tout type en même temps. De plus, le pH de ta solution influence l'ionisation des acides aminés.
Quelque " trucs " pour t'aider. Tu regardes l'ionisation en fonction de ta solution ( tiens compte du potentiel hydrogène de ta solution ) des atomes qui constituent les acides aminés de ta protéine.
-> A pH acide, les acides aminés verront leurs groupements amines chargés positivement ( NH3+ car ils ont capté un H+ )
-> A pH basique, les acides aminés verront leurs groupements carboxylique chargés négativement ( COO- car perte d'un H+ )
-> a pH neutre, les acides aminés verront leurs groupements amines chargés positivement ( NH3+ car ils ont capté un H+ ) ET leurs groupements carboxylique chargés négativement ( COO- car perte d'un H+ ) Ainsi la charge "moins" + la charge "plus" fait bien "0" et ta protéine est neutre tout comme la solution.
Bien à toi..
Je "pense" (je n'en suis pas sûr!) que le fait qu'une protéine soit hydrophobe réside dans sa composition en acide aminé hydrophobe (non polaire).Envoyé par jessy1334
Je me permet de corriger quelques petites choses:
A pH acide, les groupements amines sont sous forme NH3+ et le groupement acide est dans une certaine proportion (suivant le pH et le pKa du groupement alpha COOH) sous forme COOH ou COO-. A ph très acide, on a alors une charge nette de +1.
Lorsqu'on atteind un pH (environ 7) précis, la totalité des groupements COOH sont dissociés en COO-, la charge nette est de 0, c'est le pH isoionique ou isoélectrique (pHi). Cet forme est un zwitterion et possède la capacité d'être amphotère.
A pH basique, les groupements acides sont alors sous la forme COO- et les groupements NH3+ tendent à leurs tours à se dissocier dans une certaine proportion suivant le pKa du groupement amine pour ainsi obtenir des groupements sous la forme NH3+ ou NH2. A un pH très basique la forme prédominante du groupement est NH2. La charge nette est de -1.
Salut
il existe aussi dans une meme proteine des zones hydrophiles et hydrophobes. Il faut aussi que tu prennes en compte la structure III de la proteine qui peux constituer des poches hydrophobes avec des AA trés eloigné sur la sequence.
A+
Bonsoir orthankTu ne corriges pas tu précises ici et c'est tant mieux. Il est vrai que mon explication reprend les cas de pH extrèmes. C'est sur qu'il faille tenir compte des proportions exactes en ions en fonction du pH précis mais je ne pense pas que notre amis dispose des données exactes sans en faire une approche expérimentale.
Pour jessy1334 : le pHi est le pH déterminé pour lequel la sommes des charges positives est égale à la somme des charges négatives et donc la molécule est neutre en charge nette. J'entissipe une question ainsi je présume.
Bien à vous.
alors pour tout vous dire ma vrai question etait plutot:
Une protéine chargée négativement à un pH donné est elle hydrophile ou hydrophobe à ce pH.
mais tout vos détails ont été de precieux renseignements.
a plus.
jessy1334
Salut
La charge globale de la proteine depend de la somme des charges des differents AA. Si ta proteine est -1 a pH 7, cela signifira que la somme de ses charges est -1. Certaines proteines sont entierements hydrophyles et d'autre entierements hydrophobes. La majorité possedent des regions hydrophyles et/ou hydrophobes. La charge globale ne te renseigne que trés peu sur ca. Il n'y a d'ailleurs à ma connaissance aucun moyen si ce n'est l'experimentation pour savoir si telle ou telle ou proteine est hydrophobe, hydrophyle, etc...
