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enzymes allostériques



  1. #1
    Keusss

    enzymes allostériques

    Bonjour,

    est ce que quelqu'un pourrait m'expliquer les effets homotrope positif, hétérotrope positif et négatif, je comprends pas très bien.

    Merci

    -----


  2. Publicité
  3. #2
    Keusss

    Re : enzymes allostériques

    svp j'en ai vraiment besoin

  4. #3
    HarleyApril

    Re : enzymes allostériques

    Bonjour

    la bio se traite en bio
    même si c'est de la biochimie

    déplacé en conséquence
    Dernière modification par LXR ; 19/10/2011 à 11h40.

  5. #4
    Calia_Eowyn

    Re : enzymes allostériques

    Allosterie = phénomène de déformations intramoléculaires, déclenchées par la fixation d'une molécule effectrice en un site, et qui modifie les conditions de fixation d'une (ou plusieures) autre molécule, en un (ou plusieurs) autre site distant de la protéine.

    Homo- racine : "identique" et Hétéro- racine : "différent, autre"
    Donc
    effet Hétérotrope d'une molécule = la fixation de cette molécule à une influence sur la fixation d'un autre type de molécule
    effet Homotrope d'une molécule = la fixation de cette molécule à une influence sur la fixation de d'autres molécules qui lui sont identiques
    Quant à l'adjectif positif ou négatif : on parle d'effet positif si l'effet lors de la fixation de la molécule est une meilleure affinité de l'enzyme sur le/les autres sites de fixation de l'enzyme; et d'effet négatif si c'est l'inverse.

    Illustration :
    Le dioxygène se fixant sur l'hémoglobine a un effet homotrope positif car sa fixation augmente l'affinité de l'enzyme à l'O2 sur les autres sites encore non occupés (au total, il y a 4 sites / hémoglobine) : aux poumons, spontanément l'hémoglobine se charge en O2 et cet effet accélère le chargement. Aux tissus, l'hémoglobine libère spontanément l'O2, et l'allostérie accélère le déchargement (car un O2 libéré amène une moins grande affinité sur les autres sites etc).
    Calia~°

  6. #5
    Keusss

    Re : enzymes allostériques

    en fait, dans le cas de l'effet homotrope positif, on a le substrat qui va se fixer sur son site actif et qui va en modifier la conformation, donc la vitesse augmente c'est sa?

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    Calia_Eowyn

    Re : enzymes allostériques

    en fait, dans le cas de l'effet homotrope positif, on a le substrat qui va se fixer sur un des sites actifs de l'enzyme et qui va modifier la conformation de l'enzyme, notament la conformation d'un ou plusieurs des autres sites actifs donc la vitesse de fixation qu'on peut attendre (en moyenne) d'une autre molécule sur ces sites modifiés augmente.
    Calia~°

  9. Publicité
  10. #7
    Keusss

    Re : enzymes allostériques

    ok merci beaucoup

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