Bonjour à tous , je ne comprends pas bien le mécanisme d'une enzyme.
Puisque l'enzyme a une très grande affinité pour le substrat , le complexe enzyme-substrat
sera très stable donc il va falloir plus de temps au complexe pour atteindre l'état de transition non ? Pourtant l'énergie d'activation est plus faible pour une réaction catalysée , je ne comprends pas très bien , est ce que quelqu'un peut m'aider ??? Merci
Bonsoir,
En réalité, lors de la fixation enzymatique, le complexe ES est faiblement stable car justement cela permet d'avoir une libération du substrat (pour former le produit par exemple) plus facile et d'abaisser également l'énergie d'activation. Cette déstabilisation nécessaire peut se faire par désolvatation du substrat lors de sa fixation sur l'enzyme ou par déstabilisation électrostatique (exemple : un substrat chargé - sur une enzyme chargée - ).
En résumé, la déstabilisation du complexe ES augmente la vitesse de réaction.
Je ne sais pas si j'ai été clair. Si non, je peux reformuler si tu veux
Bonsoir , J'avais effectivement lu ceci néanmoins je ne suis pas sure de comprendre. Je n'ai pas mon cours sous la main mais on disait que l'enzyme aurait une meilleure affinité pour l'état de transition que pour le substrat , pourtant un état de transition ne peut pas etre isolable , je veux dire dans le temps il peut soit revenir en arrière soit former les produits donc comment avoir une affinité avec puisqu'il ne persiste pas ? De plus , le but d'une enzyme ce n'est pas d'avoir une affinité super forte avec le substrat ? si elle est moindre l'activité n'est pas bonne alors pourquoi il faudrait qu'elle soit minimisée ? Je ne sais pas si je suis claire ou si vous voyez où je veux en venir ?
Merci.
Une enzyme "stabilise" les états de transition (ET) d'une réaction. C'est ce qui lui permet d'abaisser l’énergie d'activation nécessaire pour réaliser la réaction et donc d'accroitre sa vitesse. Elle y parvient car sa structure tridimensionnelle est telle qu'elle permet de stabiliser l'ET de facon idéale. Cependant, comme tu le soulignes, un ET est par définition instable et donc la notion d’affinité pour un ET réactionnel n'a pas de sens.
Par contre, on utilise (et c'est peut etre dans ce sens que cela apparait dans ton cours) des molécules qui sont construites pour être des "mimes" de l’état de transition (on retrouve notamment de nombreux inhibiteurs de protéases par exemple, utilises en pharmacologie..)> Ce sont des molécules stables, dont la géométrie/propriétés électroniques miment l’état de transition de la réaction. Ces molécules sont en général de très bons inhibiteurs car elles ont une très forte affinite pour l'enzyme : celle-ci a évoluer justement pour stabiliser de telles espèces.
Bonjour ,
je ne suis pas sure de saisir parfaitement la deuxième partie de ton message , on utiliserait un inhibiteur pour stabiliser l'enzyme ? un inhibiteur ne va pas justement annuler l'activité de l'enzyme ?
Je ne comprends toujours pas comment une enzyme peut " stabiliser " un état de réactionla conformation est fort semblable a celle du site actif et ça ira dans le sens de formation des produits mais il ne faut pas que la liaison soit trop forte.Donc il faut une bonne affinité mais pas une trop forte liaison et on utilise pour ça des déstabilisants comme mentionné plus bas ?
C'est decidemment pas simple de bien expliquer sur un forum
Est ce qu'avec ce cours plutôt bien fait http://ead.univ-angers.fr/~jaspard/P.../111Cours.html cela devient plus clair ? (tu peux commencer a lire a partir de la partie 4: Etat de transition...)
Parfait ! Merci !
