Bonsoir,
Je voudrai savoir si mon raisonnement est le bon sur ce type d'exo :
Une protéine étudiée par gel filtration dans un tampon aqueux à pH7 présente un poids
moléculaire apparent de 160.000 daltons. Si cette protéine est soumise à une
électrophorèse sur gel en présence de SDS la révélation montre 2 bandes
correspondant à des poids moléculaires apparents de 50000 et 30000.
• Expliquer ces résultats.
Le PAGE SDS dénature les protéines en rompant les liaisons hydrogène, donc si on obtient deux bandes à 50000 et 30000 cela signifie que la protéine est multimérique et contient "au moins" 2 sous-unités de ce poids moléculaire là.
Et j'imagine que la raison pour laquelle 50000+30000 n'est pas égal à 160000 est qu'elle est en fait constituée de plusieurs chaines protéiques de cette masse là.
Je m'explique, oilà ma théorie et si elle est fausse, alors tout mon raisonnement est faux : si on prend le cas de l'hémoglobine, constituée de 4 chaînes de globine : 2 alpha et deux bêta, identiques 2 à 2 . Si on fait une electrophorèse Page SDS, alors, on devrait obtenir 2 bandes. Une a la masse moléculaire de la chaîne alpha, l'autre à celle de Bêta. C'est comme ça que je l'ai compris, n'hésitez pas à me corriger !
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