Bonjour,
On veut purifier la B-galactosidase sachant que dans l'échantillon initial, nous avons 5% d'enzyme.
Question : calculer le facteur de purification théorique maximal dans le cas d'une purification idéale.

Déjà je voudrais savoir ce que signifie facteur de purification : le nombre de purification à réaliser?

Ensuite pour l'exercice je ferais tout simplement 100 divisé par 5 ce qui donnerait un facteur de purification égal à 20. Mais comment l'expliquer?
J'ai vu un exercice similaire où il fallait utiliser l'activité enzymatique (AE), l'activité spécifique (AS) et l'activité enzymatique totale (AT). Le problème c'est que je confonds certaines définitions : par exemple je disais que la vitesse initiale c'était la quantité de matière de substrat consommée / ou de produit formé par unité de temps et cette année on me dit non c'est la concentration de substrat consommée ?? Du coup je suis un peu perdu.

Pour moi AE = (dA/dt)*(v/El) avec E : coefficient d'extinction molaire, A : absorbance, t : temps, v : volume total et l : longueur de la cuve spectro.
AE s'exprime donc en mol.s-1 soit en katal.
Mais si AE est égale à ce que j'ai écris, on calcule seulement la pente de la courbe (dA/dt) correspondant à Vi et on multiplie par (v/El) ?

Ensuite AS = AE/ (masse de B-galactosidase)
Et AT (je ne sais pas ce qu'elle signifie) mais j'ai vu qu'elle était égale à : AE * (v B-galactosidase / v total) et qu'elle s'exprime en katals.
Donc AE = AS / masse B-galactosidase = (AT * v B-galactosidase) / v total
Après le facteur de purification correspondrait à AS (extrait purifié) / AS ( extrait brut) (je ne sais toujours pas pourquoi)
et Rdt = AT(extrait purifié) / AT(extrait brut) (là aussi je ne sais pas pourquoi).
Enfin, Fp = AS(extrait purifié) / AS(extrait brut) et au maximum, si l'enzyme représente x% des protéines totales, Fp = 100/x soit 100 / 5 = 20.
Mais pourquoi avoir utilisé AE, AS et AT pour pas grand chose finalement, j'ai du mal à comprendre la méthode pour expliquer en fait.

Merci d'avance de votre aide.