Bonjour,
Je me tourne vers votre lumière pour quelques questions à propos des anticorps.
En effet, différents fragments peuvent être isolés de l'anticorps: parmi ceux-ci, le fragment cristallisable Fc (d'ailleurs pourquoi "cristallisable"?) qui n'a aucune affinité avec l'antigène.
Dans les tests immunologiques de type ELISA, afin d'être sûr que l'anticorps va bien se fixer à l'antigène, on "cache" la surface des puits avec la protéine de BSA par exemple. Peut-on dire que la protéine de BSA a une plus grande affinité pour le fragment Fc que pour la CDR (site de reconnaissance) de l'anticorps? Et si oui, pourquoi?
Dans le cas de l'immunofluorescence, le gutaraldéhyde est utilisé pour créer des ponts covalents entre les groupements aminés libres des protéines, la molécule de fluorochrome va donc se fixer au fragment Fc et non à la partie qui reconnait l'antigène. Comment la glutaraldéhyde peut créer des ponts covalents alors que le fragment cristallisable se trouve du côté C-ter? (Ça rejoint un peu la première question)
Merci d'avance pour toutes réponses apportées,
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