Bonjour à tous,
On me demande si un inhibiteur compétitif induit une modification de l'affinité de l'enzyme pour sont substrat et la même question pour un inhibiteur non compétitif.
Pour l'inhibiteur compétitif j'ai répondu non car l'inhibiteur se fixe sur le site actif de l'enzyme et cela empêche "simplement" le substrat de venir s'y fixer.
Pour l'inhibiteur non compétitif j'ai quelques difficultés : je sais qu'il se fixe sur un site différent de celui du site actif mais après quelques recherches j'ai l'impression qu'il y'a deux cas. Un cas ou l'inhibiteur modifie l'affinité du substrat et un autre ou il ne modifie pas l'affinité de l'enzyme pour le substrat mais entraîne juste la formation d'un complexe ESI inactif. Y'a t-il une de ces deux hypothèses qui est la plus pertinente ?
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