Répondre à la discussion
Affichage des résultats 1 à 2 sur 2

physiologie transport O2



  1. #1
    serinec

    physiologie transport O2

    Bonjour,

    Je rencontre des problèmes de compréhension en physiologie sur la cooperativité inter chaine de l’hémoglobine, dans mon cours il est dit qu'une diminution de la pression partielle en O2 se traduit par une augmentation de l'affinité de l'Hb pour l'O2 mais je ne comprends pas pourquoi ? car si la PO2 de l'Hb baisse cela ne va pas dire qu'il y a moins d'O2 et si il y a moins d'O2 pourquoi l'affinité de l'Hb pour l'O2 augmente ? Je pense qu'il y a quelque chose de faux dans mon raisonnement mais je n'arrive pas à déterminer quoi, si quelqu'un pouvait m'expliquer ça serais sympa

    -----

    Dernière modification par Flyingbike ; 25/02/2019 à 08h29. Motif: modif titre

  2. #2
    Pterygoidien

    Re : physiologie transport O2

    La relation entre l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène et la valeur de la pression partielle de l'oxygène vient du fait qu'elle fonctionne par allostérie, et permet ainsi un mécanisme de coopérativité. En fait, dans une molécule d'hémoglobine, tu as 4 sous-unités (2 alpha, 2 beta), chacune pouvant fixer un dioxygène au niveau de son hème b. On distingue deux états conformationnels opposés dans l'hémoglobine : la conformation tendue (T), et la conformation relâchée (R). Lorsque l'hémoglobine est totalement désoxygénée (désoxyhémoglobine), elle est à l'état tendue, et quand elle est oxygénée (oxyhémoglobine), elle est relâchée. Elle oscille entre ces deux états.

    Une seule molécule de O2 qui vient se lier à une sous-unité de l'hémoglobine tendue (désoxygénée) ne parvient toutefois pas à faire passer la molécule de sa conformation tendue à relâchée. Elle n'est obtenue qu'une fois que les quatre molécules sont liées. En fait, la liaison de l'hémoglobine tient sur une phénomène de coopérativité allostérique. Les sous-unités de l'hémoglobine sont imbriquées les unes dans les autres et forment un système réciproque, de façon à ce qu'aucune sous-unité ne peut quitter la formation tendue à moins qu'elles ne quittent toutes ensemble la conformation tendue pour arriver à la conformation relâchée.
    Quand les globules rouges appauvri en O2 (hémoglobine désoxygénés) arrivent au niveau de la circulation pulmonaire, elles passent dans un plasma dont la pO2 est saturée (maximale), d'environ 100 mmHg. Même si la désoxyhémoglobine a une faible affinité, cette saturation en pO2 va permettre la liaison de l'O2 aux molécules d'hème, avec l'aide d'autres facteurs physiques accessoires (dont le pH et le système de transport du CO2). Lorsque la première molécule d'O2 se lie à une sous-unité de l'hème, elle déplace l'atome de Fe(II) plus vers le centre du noyau de protoporphyrine (l'hème). Cet atome de fer, en se déplaçant, va changer la configuration électronique de l'hème (d'où le changement de couleur du sang artériel oxygéné et veineux désoxygéné), mais aussi provoquer un changement de conformation au niveau de la sous-unité (le fer établit une liaison de coordination avec un résidu d'histidine). Ce changement de conformation va se répercuter au niveau des autres sous-unités et augmenter leur affinité pour l'oxygène. Les autres molécules d'oxygène se lient alors très vite aux autres sous-unités, et y restent accrochées car l'affinité de l'hémoglobine est haute pour le dioxygène.

    L'hémoglobine garde ainsi cette grande affinité de manière à continuer de le garder sur son chemin, dans le trajet vasculaire, jusqu'à ce qu'il arrive au niveau d'un capillaire systémique. A cet endroit, l'O2 est consommé. Dès lors, l'O2 d'abord dans le plasma diffuse vers les cellules et fait baisser la pO2. Cette chute de pO2 devient assez importante pour que les molécules d'O2 quittent l'hémoglobine vers le plasma (le gradient de pression partielle est également une "force" qui attire l'oxygène), et l'hémoglobine va vite perdre son affinité pour l'oxygène pour faciliter le largage à grande échelle de l'O2, comme son changement d'affinité dans la circulation pulmonaire facilite grandement sa cargaison. Au niveau des capillaires, la délivrance de l'oxygène est également aidée par des facteurs locaux (pH, température, 2,3-BPG, etc...).

    Ca suite une logique : au niveau pulmonaire, il nous faut de l'O2, donc on l'accueille à bras ouvert, au niveau des capilaires systémiques, ça dégage. Cet état de coopérativité est responsable de la courbe sigmoïde caractéristique de dissociation de l'hémoglobine, par comparaison à la myoglobine qui ne contient qu'une seule sous-unité qui a ce graphique caractéristique d'une phase ascendante suivie d'un plateau.

Sur le même thème :

Discussions similaires

  1. [Biologie Moléculaire] pH physiologie
    Par med11... dans le forum Biologie
    Réponses: 1
    Dernier message: 17/11/2016, 17h15
  2. Physiologie
    Par chico-03 dans le forum Chimie
    Réponses: 5
    Dernier message: 21/09/2014, 15h21
  3. Physiologie
    Par chico-03 dans le forum Biologie
    Réponses: 1
    Dernier message: 21/09/2014, 14h15
  4. Physiologie
    Par P1Boy dans le forum Physique
    Réponses: 0
    Dernier message: 29/11/2012, 22h17