ATP apporteur d'énergie pour réactions...
Bonjour,
L'ATP est une molécule permettant d'apporter l'énergie a de nombreuses réactions dans les cellules. Seulement les mécanismes précis de ces réactions ne sont jamais décrits: on sait juste que l'ATP se transforme en ADP d'une part et d'autre part que la réaction qui nécessitait cet apport d'énergie a pu se faire.
Je m'intéresse à l'ATP en tant que sportif.
Puisque c'est la molécule qui transporte l'énergie jusqu'aux endroits ou les fibres musculaires ont besoin de cette énergie pour contracter les muscles, et produire le mouvement.
Et honnêtement, on trouve absolument tous les détails relatifs à la production de l'ATP et à son utilisation.
Soit sur Internet, soit dans des livres de bio-chimie.
Le livre le plus détaillé que j'ai trouvé sur toute la bio-chimie liée au sport, ce serait "Biochimie des activités physiques et sportives" de Jacques POORTMANS.
L'important n'est pas uniquement le but mais principalement le chemin qui y mène.
Bonjour,
Effectivement il y a une littérature plus qu'abondante mais de là a trouver les réponses sur les mécanismes réactionnels précis c'est une autre histoire!
Pourtant l'ATP est impliqué dans un trés grand nombre de réactions.
Il paraîtrait logique d'en trouver les détails précis et non pas de lire que l'ATP a été nécessaire pour telle ou telle réaction sans autre information.
Il y a au contraire très souvent de la documentation sur les mécanismes réactionnels des différentes voies biochimiques dans la littérature biochimique. Il y a un nombre d'exemples abondants, mais tous ne suivent pas systématiquement le même schéma. Globalement, l'ATP est une molécule à haut potentiel énergétique du fait de sa liaison phosphoanhydride entre le phosphate gamma et le phosphate beta : il se dégage de l'hydrolyse de cette liaison une énergie libre (delta G) qui résulte de la différence entre le potentiel de l'ATP en tant que réactif, et celui de l'ADP, beaucoup plus bas et beaucoup plus stable. Ceci s'explique notamment par l'instabilité de l'ATP du fait de ses trois groupes phosphates chargés négativement, tandis que l'ADP n'en a que deux, et la stabilisation par résonance de l'ADP une fois que celui-ci est ionisé. Cette hydrolyse de l'ATP permet souvent de dégager une énergie (réaction exergonique) réutilisable immédiatement pour effectuer une réaction qui en nécessite (réaction endergonique). Cette énergie apportée par l'hydrolyse de l'ATP permet à la réaction endergonique de franchir sa barrière énergétique d'activation (Ea).
Dans certains cas, l'ATP réagit directement avec un réactif d'une voie biochimique, formant un intermédiaire lié à un AMP, libérant par ailleurs du pyrophosphate qui est à son tour hydrolysé par une pyrophosphatase. Un exemple est le cycle de l'ornithine, où la citrulline réagit avec une molécule d'ATP pour former un intermédiaire instable citrullyl-AMP qui est rapidement décomposé en aspartate et AMP. Mais dans la majorité des cas, l'ATP ne réagit pas avec les réactifs de la voie biochimique qu'elle fournit en énergie.
Bonsoir,
Le premier paragraphe correspondait bien a ce que je savais (je suis chimiste) mais la description se focalise sur l'ATP sans rien dire des autres molécules dont elle favorise la réaction.
Le second paragraphe est autrement plus interessant à mes yeux. J'ai été voir le cycle en question.
Pourrais-tu donner des exemples de réactions que tu classerais dans cette catégorie ?Envoyé par Pterygoidien
Je ne suis vraiment pas fan de la version "énergie libre libérée". Elle est souvent introduite dès la 1ère année de fac pour faire travailler les notions de thermodynamique des solutions aux étudiants dans un contexte biologique, mais en pratique, je ne connais pas d'exemple où l'hydrolyse de l'ATP libérerait de "l'énergie" qui irait à distance permettre une autre réaction.
Dernière modification par vpharmaco ; 25/10/2019 à 13h14.
Pour être tout à fait honnête, c'est comme ça que je l'ai simplement compris lors de ma formation et je n'ai pas disposé de suffisamment de temps pour approfondir ces notions. Je suis donc par définition sous-qualifié pour répondre spécifiquement à la question et je m'en remet alors à déléguer la question à des personnes plus compétentes, mais de ce que j'en avais compris, le site d'hydrolyse de l'ATP est mis suffisamment proche du site réactionnel pour fournir l'énergie libre par simple diffusion. L'énergie peut également, je pense, être transmise sous forme d'un mouvement des chaines peptidiques au sein de l'enzymes : le plus souvent toutefois, lorsque deux réactifs réagissent, ils interagissent d'abord avec des résidus aminoacyls de l'enzyme qui offre des groupes réactionnels transitoires. Il se peut que la transmission de l'énergie se fasse à ce niveau, en interagissant d'abord avec l'enzyme qui va offrir plus d'interactions qui vont par exemple changer la stabilité de l'espèce en cours de réactivité. Je comprends toutefois que la notion de 'diffusion d'énergie libre' puisse interpeller puisque la diffusion est un phénomène passif et n'a donc pas de spécificité pour une réaction ou un site enzymatique particulier.
Je pense qu'il existe différents stratagèmes mis à dispositions pour que les enzymes puissent récupérer l'énergie mise à disposition par l'hydrolyse de l'ATP. J'ai tapé "how do enzyme harvest energy from ATP hydrolysis" dans plusieurs moteurs de recherche mais je n'ai pas trouvé de réponses satisfaisantes. Il faudrait une personne dont l'enzymologie est le métier de recherche. Je ne pense pas me tromper en affirmant que Flyingbike et mh34 sont beaucoup plus qualifiés que moi dans les domaines de biochimie et peut être qu'ils pourront ajouter un peu de leur grain de sel à la discussion si il ont le temps. Personnellement, je n'oserais pas aller plus loin par peur de dire des bêtises, si ça n'est pas déjà fait.
Edit : un article trouvé : https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jp0556862
Dernière modification par Pterygoidien ; 25/10/2019 à 14h13.
Effectivement la version "énergie libre libérée" pour reprendre les mots de vpharmaco, est difficile à expliquer. Et pour cause: elle est tout bonnement fausse. Pas de diffusion d'énergie ou autre transfert alambiqué. Pourtant c'est la "version standard", celle qu'on apprend et fait apprendre en L1: il y a libération d'énergie lors de l'hydrolyse de l'ATP et paf cette énergie est ré-utilisée par une autre réaction. Il faut bien comprendre que c'est impossible car les réactions devraient se faire en même temps au même endroit et avec un transfert d'énergie sous une forme inconnue.
Si cette explication reste standard c'est parce que le deltaG est une fonction d'état: elle ne dépend pas du chemin suivi. C'est la raison pour laquelle on présente une réaction simple (mais impossible) car au niveau du bilan du deltaG ça ne change rien. Mais dans tout les cas, il y a une suite de réactions chimiques impliquant l'ATP et les réactifs initiaux et chaque étape du chemin est une réaction exergonique, il ne se produit tout bonnement JAMAIS de réaction endergonique, c'est une impossibilité physique. Mais le véritable chemin est souvent plus compliqué alors on préfère présenter d'une part l'hydrolyse de l'ATP (exergonique) et la réaction (endergonique) et dire qu'il y a un couplage énergétique, mais il faut garder en tête que cela n'a fondamentalement pas de sens ! J'espère que c'était clair
Ce que vous dites a du sens, mais auriez vous un document/une étude qui appuie ce que vous affirmez ? Car des enseignements que j'ai reçu, l'ATP ne réagit que dans certains cas directement avec les réactifs : il agit généralement de façon indirecte avec les réactifs en agissant d'abord sur l'enzyme (liaison d'un phosphate par exemple sur le site actif, ou par le changement des forces électrostatiques par la dissociation du PO4(3-)) qui change de conformation et modifie la stabilité des réactifs. Maintenant je ne suis pas chimiste, et je n'ai donc pas la compétence de contredire qui que ce soit en la matière, mais je vous soumet le passage suivant que j'ai trouvé intéressant, tiré d'une revue de chimie physique (Energy Transfer from Adenosine Triphosphate, https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jp0556862, page 2):
The discussion presented here holds equally well for reactions of ATP with pyrophosphate as one of the products. An increase in ionic strength of the solution in which reaction occurs increases the shielding of the two negative ions and hence reduces the Coulombic repulsion. (This shielding produces the primary salt effect in the kinetics of ions.) As the HPO4 -2 ion moves away from the ADP ion due to Coulombic repulsion, the relative kinetic energy of the two ions, in the absence of other interactions, increases. If ADP is held in place, for example, by binding to a segment of an enzyme, then the HPO4 -2 ion acquires all of this energy. If both ions are free to move, then HPO4 -2 acquires about 70% of the relative kinetic energy.
The essence of the present proposal is:
Upon hydrolysis of ATP, the force due to the Coulombic repulsion of the product ions can act on a neighboring molecular group in the protein and can do mechanical work on it by displacing it. If the ions recede from each other without asserting such a force, then they gain kinetic energy, which can, prior to dissipation into heat, be transferred in an impulse, a collision with a neighboring group, into mechanical work. In either case the mechanical energy generated can be wholly converted into any other form of energy or work without any restrictions. If ATP is tightly bound to an enzyme, then upon hydrolysis the γ-phosphate may not be able to move away from ADP and the Coulomb repulsion is retained as potential energy until the binding is reduced.
In some systems the Gibbs free energy change available from the reaction of ATP is fully utilized and all of this energy is turned into mechanical energy. This energy conversion occurs likely in the same way, due to the remaining electronic repulsion, as for that part due to the Coulombic repulsion.
For full conversion from chemical to mechanical energy no dissipation may occur. Dissipation may take place through collisions in which mechanical translational energy is changed to a statistical distribution, heat, or through various types of inelastic collisions. Such events are precluded for very short time scales. For a relative kinetic energy of the phosphate of 20 kJ/mol, for example, the phosphate ion moves about 0.1 nm in 0.3 ps. If no other collisions occur in that short time interval, as is likely, then the phosphate can transfer its kinetic energy to a neighboring molecular group and can thus achieve, say, a1 conformational change.
La citation que vous rapportez ne rentre pas en contradiction avec ce que je dis, elle explique simplement pourquoi l'ATP a un grand deltaG en valeur absolus et parle d'un cas particulier de transfert d'énergie entre ATP et enzyme mais ne dis rien du cas général.
Si vous souhaitez une source je viens de trouver ce papier: Coupled reactions versus connected reactions: Coupling concepts with terms
Le début du papier correspond répond a votre demande avec plus de détails que mon message.
Je pense que personne ne remet en question les aspects thermodynamiques de l'hydrolyse de l'ATP en tant que réaction exergonique. Ici la question repose sur le couplage et le transfert de l'énergie. Ce que je voulais souligner c'est que l'ATP arrive à fournir une énergie sans interagir directement avec les réactifs, par l'intermédiaire d'interactions enzymatiques. Il se créé une chaîne d’événements qui aboutissent, in fine, à un transfert d'énergie nette de l'ATP aux réactifs pour vaincre la barrière d'énergie. Je comprends que la question est futile d'un point de vue thermodynamique, puisque c'est une fonction d'état comme vous l'avez si bien dit, mais en fait, le fait de savoir que l'on peut avoir des mécanismes intermédiaires qui prennent en charge la transmission de l'énergie tel que proposé par l'article, ça permet d'avoir une plus grande adaptabilité pour les cellules à accomplir diverses tâches.
J'aurais peut être du préciser que plus loin dans l'article, il est mention de comment l'énergie est exploitée pour être transmise et propose plusieurs mécanismes réactionnels. C'est surtout sur cet aspect que je voulais rebondir : l'ATP entre-t-il au contact des réactifs ou non. Merci pour votre article, je vais tâcher de le lire.
Merci pour votre réponse et votre contribution qui est très intéressante.
Dernière modification par Pterygoidien ; 30/10/2019 à 23h19.
