Bonjour à tous et à toutes,
Je suis en pcem1 et nous venons d’aborder les caractéristiques des acides aminés. Cependant, certain points du cours me paraissent assez flous.
En effet, j’ai bien compris que la charge globale des acides aminés variait en fonction du pH de la solution. Ainsi, à pH=6(environ),donc au pH physiologique, l’acide carboxylique est sous forme COO- et l’amine est sous forme NH3+,la somme algébrique des charge permettant la neutralité de l’acide aminé.
Mon premier doute concerne la partie où il est question d’apolarité:
*Cela signifie-t-il que l’acide aminé ne possède pas de charge?
*Cette apolarité,si elle isole la chaîne latérale au coeur de la proteine, permet-elle cependant à l’acide aminé de reagir avec d’autres molécules?(en vue de créer des chaînes polypeptidiques)
La partie concernant les «*polaires neutres*» n’est pas très clair non plus :
Pour moi le terme Polaire signifie «* les charges + et - sont reparties aux extrémités de la molecule*» leur permettant d’interagir avec d’autres molécules.
Ma seconde question, peut vous paraître assez élémentaire:
*Les acides aminés à pH physiologique, possedant une charge globale neutre, sont-ils tout de même polaire?
(Comment peuvent-ils echanger des électrons avec d’autres molécules s’ils sont «*neutres*» à pH=6?)
Je ne sais pas si vous avez compris mes questions, c’est extrêmement confus dans ma tête…Il serait facile pour moi de retenir le cours tel quel,c’est-à-dire aa apolaire= chaîne laterale hydrophobe, aa polaire neutre=capacité d’echange d’electron mais pas de charge sur la chaîne laterale,et aa polaires ionisable=possibilité d’echange d’electron et chaîne laterale chargée a un certain pH,mais j’ai vraiment besoin de détails pour visualiser.
Merci d’avance pour toute tentative d’explication !!
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