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Concentration enzymatique lactose puis thiolactose




  1. #1
    zoumka18

    Concentration enzymatique lactose puis thiolactose

    Re Bonjour,
    Je cale de nouveau sur un exercice sur les enzymes, comme pour les exercices précédents je vous mets mon raisonnement à la fin merci d'avance pour votre aide.

    Énoncé est le suivant:
    La lactase est une enzyme qui hydrolyse le
    lactose ou sucre du lait en glucose et galactose.
    Les courbes du graphe ci-contre représentent
    la vitesse de la réaction enzymatique
    en fonction de la concentration en substrat, le
    lactose. Dans les deux cas la concentration de
    l’enzyme est la même. La courbe 2 est obtenue
    en ajoutant au substrat une certaine quantité
    de thiolactose qui est un analogue structural
    du lactose c’est-à-dire une molécule très voisine
    par sa structure dans l’espace.




    1/Analysez la courbe 1 et expliquez son allure
    caractéristique.



    2 - Quel est l’effet de l’adjonction du thiolactose
    sur l’activité de l’enzyme ?

    3 - Après avoir rappelé les conditions de structure nécessaires pour qu’une enzyme agisse sur un substrat, expliquez pourquoi
    on peut parler d’inhibition compétitive à propos de ce que l’on observe lorsque l’on ajoute du thiolactose. Un schéma viendra
    illustrer vos explications.

    1) Nous voyons pour la courbe n°1 quelle croit jusqu'a un certain point pour ensuite diminuer et ensuite se stabiliser. Cela peut s'expliquer par la diminution du nombre de molécules de substrat (concentration de substrat), quand elle forme un "plateau" cela traduit une vitesse enzymatique nulle.

    2) la je n'ai pas de tout d'idées. j'ai juste noté que la vitesse de sa réaction n'était pas aussi importante et aussi rapide que pour la courbe n°1, je pense que c'est l'ajout de molécules qui produit ca car il y en a plus pour un même nombre de substrat.

    3) Il faut qu'il y est une rencontre entre l'enzyme et son substrat correspondant, et qu'il y est la liaison avec le site actif de l'enzyme.

    Nous pouvons parler d'inhibition compétitive pour la courbe n°2, car l'action est ralentie a cause des inhibiteurs compétitifs. Il y a une "compétition" qui s'engage entre substrat et inhibiteurs pour se fixer à l'enzyme( ayant tous deux une ressemblance structurale), donc l'enzyme se lie avec l'inhibiteur ce qui empêche le substrat de se lier avec l'enzyme, donc le substrat ne peut pas se fixer a l'enzyme, et il se passe la meme chose quand le substrat se fixe a son enzyme la c'est l'inhibiteur qui se trouve exclue.

    Pour le schéma je vais dessiner l'enzyme et le substrat qui s'y fixe et l'inhibiteur qui rebondit dessus et inversement pour le second.

    -----


  2. #2
    Enaïtso_22

    Re : Concentration enzymatique lactose puis thiolactose

    Salut,

    1) Je pense que c'est bon.

    2) Tu as donné la réponse dans la 3ème question (ou du moins en partie). L'effet de l'adjonction de thiolactose ralenti la réaction. Moi j'aurais parlé de l'inhibition maintenant, mais vu la question suivante je sais pas trop...

    3) Pour les conditions structurales de l'enzyme, je crois qu'il faut qu'elle n'aie ni trop chaud ni trop froid car la température modifie sa structure spatiale et empêche la réaction. Ceci dit, je ne vois pas le rapport avec ton exo donc je dois me planter.

    Le thiolactose agit en inhibiteur compétitif : il a une structure moléculaire très proche de celle du lactose. Il peut donc prendre sa place sur les sites de l'enzyme, mais n'étant tout de même pas du lactose, la réaction n'a pas lieu ce qui ralenti nettement la réaction globale.

    Bon courage
    Enaitso
    J'aime les sciences [...] car elles ne sont pas figées.

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