Bonjour, je suis en prépa BCPST et je bloque sur un exercice de chimie ... pourriez-vous m'aider ? merci beaucoup.
On considère le mécanisme de catalyse enzymatique suivant : E + S ↔ ES
ES → P
On se place dans le cas particulier où l'équilibre de formation du complexe ES est très facile par rapport à la réaction de disparition (qui est donc l'étape cinétiquement déterminante) : k2 << k1.
1. Soit Ks la constante d'équilibre: E+S ↔ ES Ks = [E][S]/[ES].
Montrer qu'on retrouve la même expression de la concentration [ES] que dans la cadre du modèle de Michaelis-Menten, sous réserve de remplacer Km par Ks.
2. Certains composés, appelés inhibiteurs de la réaction, peuvent réagir avec l'enzyme E et diminuer ainsi son action catalytique. Soit I un tel inhibiteur. Sa réaction avec l'enzyme est :
E + I ↔ EI constante d'équilibre Ki = [E][I]/[EI].
a) Si l'on suppose que la constante de vitesse k2 est négligeable devant k1, calculer la concentration en complexe ES en fonction de [E]0, [S], Ks, [I] et Ki.
b) Exprimer la vitesse v d'apparition du produit P. Soit vmax la vitesse maximum d'apparition de P en l'absence d'inhibiteur. Quelle est la relation entre v et vmax ?
3. Montrer que si l'on opère en présence d'un excès de substrat, la vitesse v tend vers une vitesse maximum limite qui est la même qu'en l'absence d'inhibiteur.
4. Tracer sur un même graphique la courbe 1/v = f(1/[S]) en l'absence d'inhibiteur et la courbe 1/v = g(1/[S]) en présence d'inhibiteur. Conclusion.
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