Pas vraiment un article scientifique, mais pour mon tout premier message j'ai trouvé sympa de mettre ce lien vers Nature (en plus il est gratuit! ).
Histoire de rassurer tous les thésards neurasténiques...
http://www.nature.com/naturejobs/200...#related-links
... et d'aider ceux qui n'ont pas encore fait leur choix à devenir chercheur en toute connaissance de cause !
Très bon article
J'ai enfin réussi à mettre des mots sur ce que je pense depuis longtemps....
A+
Vinc
Salut,
Bon je propose une très courte revue de Cell (ou plutot un editorial), qui n'est malheureusement pas en libre accès (code biblioinserm ou bibliovie requis).
On voit qu'il n'y a pas qu'en France que la recherche publique coule, même aux US ils s'y mettent... : A lost generation.
A+.
Voilà une publie de JMB (Journal of Molecular Biology) qui présente une nouvelle méthode de prédiction de structure protéique par ordinateurs :
Computational protein design.
Donc elle pourrait être une méthode remplaçant peu à peu notre bonne vieille cristallo, mais en y réfléchissant bien ça pourrait être génial pour prédire la structure des protéines membranaires qui sont presque 'incristallisables".
Dans ce papier, ils mettent en avant la structure de protéines déterminées par cristallo et RMN, donc du concret, et ils les comparent avec les structures trouvées par ordinateur grace à un programme nommé Rosetta. Les superpositions sont stupéfiantes, quasiment parfaites!
Il faut tout de même noter que ce programme Rosetta est lié à la plateforme de calcul partagé Boinc. Cette publi fait référence au pré-Boinc pour ce projet, dont le directeur de recherche David Baker a fait appel vu la puissance de calcul requise pour déterminer les structures de protéines par ordinateurs. Il y a d'ailleurs 2 publis qui vont sortir prochainement (dans un ou deux mois) sur 8 protéines déterminées grace à Boinc et les utilisateurs qui les ont trouvées vont apparaitre dans ces publis (il y en a 28 au total). Donc Boinc c'est pas du superflu...........loin de là!
A+
Bonsoir
UN article tres surprenant! des chercheurs ont réussit a rendre lineaire le génome de E. coli! (alors que celui-ci est normalement circulaire).
Le plus surprenant est qu'il ne semble pas y avoir de gros defaut...
http://www.nature.com/embor/journal/...s/7400880.html
YOyoEnvoyé par RésuméChromosomes in eukaryotes are linear, whereas those of most, but not all, prokaryotes are circular. To explore the effects of possessing a linear genome on prokaryotic cells, we linearized the Escherichia coli genome using the lysogenic lambda-like phage N15. Linear genome E. coli were viable and their genome structure was stable. There were no appreciable differences between cells with linear or circular genomes in growth rates, cell and nucleoid morphologies, genome-wide gene expression (with a few exceptions), and DNA gyrase- and topoisomerase IV-dependent growth. However, under dif-defective conditions, only cells with a circular genome developed an abnormal phenotype. Microscopy indicated that the ends of the linear genome, but not the circular genome, were separated and located at each end of a new-born cell. When tos—the cis-element required for linearization—was inserted into different chromosomal sites, those strains with the genome termini that were more remote from dif showed greater growth deficiencies.
Salut!
Dans la série "on croyait avoir comprit mais en fait on a tout faux", voici la mutation silencieuse qui modifit les propriétés de la protéine!
A “Silent” Polymorphism in the MDR1 Gene Changes Substrate Specificity.
Chava Kimchi-Sarfaty, Jung Mi Oh, In-Wha Kim, Zuben E. Sauna,
Anna Maria Calcagno, Suresh V. Ambudkar, Michael M. Gottesman
Synonymous single-nucleotide polymorphisms (SNPs) do not produce altered coding sequences, and therefore they are not expected to change the function of the protein in which they occur.
We report that a synonymous SNP in the Multidrug Resistance 1 (MDR1) gene, part of a haplotype previously linked to altered function of the MDR1 gene product P-glycoprotein (P-gp), nonetheless results in P-gp with altered drug and inhibitor interactions. Similar mRNA and protein levels, but altered conformations, were found for wild-type and polymorphic P-gp. We hypothesize that the presence of a rare codon, marked by the synonymous polymorphism, affects the timing of cotranslational folding and insertion of P-gp into the membrane, thereby altering the structure of substrate and inhibitor interaction sites.
www.sciencemag.org SCIENCE VOL 315 26 JANUARY 2007
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/q...=pubmed_docsum
A+
Vinc
merci vinc on te voit peu mais c'est efficace quand tu passes
L'article a l'air d'etre genial!
Yoyo
Oui et comme je suis un seigneur j'en rajoute une couche avec cette fois ci un très beau papier. En gros ils ont regardé le kinome (soit environ 500 kinases) humain dans plus de 200 cancers..... Pour infos, les "supplementary data and tables" font 130 pages......
Je vous passe la liste d'auteurs car ils sont assez nombreux
Patterns of somatic mutation in human cancer genomes.
Cancers arise owing to mutations in a subset of genes that confer growth advantage. The availability of the human genome sequence led us to propose that systematic resequencing of cancer genomes for mutations would lead to the discovery of many additional cancer genes. Here we report more than 1,000 somatic mutations found in 274 megabases (Mb) of DNA
corresponding to the coding exons of 518 protein kinase genes in 210 diverse human cancers. There was substantial variation in the number and pattern of mutations in individual cancers reflecting different exposures, DNA repair defects and cellular origins. Most somatic mutations are likely to be ‘passengers’ that do not contribute to oncogenesis. However, there was
evidence for ‘driver’ mutations contributing to the development of the cancers studied in approximately 120 genes. Systematic sequencing of cancer genomes therefore reveals the evolutionary diversity of cancers and implicates a larger repertoire of cancer genes than previously anticipated.
Si vous n'avez pas la possibilité d'avoir le PDF et que vous voulez avoir accés aux data = MP.
A+
Vinc
Salut!
Quel est l'intérêt de cette biblio qui est davantage de la bio fondamentale que de la médecine?
Peut être faudrait-il la refaire maintenant que les forums sont séparés.
Plutôt que Cell, Nature et Science, il faudrait de la Revue du Prat. et du NEJM.
Un site à recommander : http://www.canal-u.tv
(connu mais sympa)