Bonsoir,
Je ne comprends pas pourquoi dans les cours d'enzymologie d'une part on dit que le substrat est en quantité bien supérieure à l'enzyme pour simplifier l'équation de Michaelis et Menten et d'autre part on dit qu'à concentration saturante de substrat l'équation de Michaelis et Menten n'est pas utilisable pour trouver la vitesse.
Merci de votre aide et bonne soirée.
Bonjour,
cela vient d'une logique mathématique suite à cette équation ci qui met en relation la vitesse de fonctionnement d'une enzyme et la quantité de substrat fournie comme ceci . A faible ou forte concentration en substrat l'équation de Michaelis-Menten n'est plus vérifiée :
A faible concentration en substrat (plus faible que l'enzyme) on se retrouve dans le coin inférieur gauche du graphique, la vitesse évolue linéairement avec la concentration en substrat. La valeur de [S] au dénominateur de la formule devient négligeable par rapport à Km (qui représente une quantité de substrat pour laquelle la vitesse de l'enzyme est la moitié de sa vitesse maximale théorique, il s'agit d'une valeur intrinsèque à l'enzyme dans les conditions considérées).
Du coup la vitesse évolue comme ceci : v = Vm.[S]/Km qui est une relation linéaire.
A très haute concentration en substrat le Km devient négligeable par rapport au [S] en dénominateur. Les deux [S] peuvent se simplifier et on a v = Vm (la vitesse de l'enzyme est donc maximale à très haute concentration en substrat), c'est la concentration saturante.
Pour déterminer la vitesse, ou le Km, on doit faire le calcul entre les deux cas extrême pour pouvoir faire la transformée de Lineweaver-Burk, celle-ci ne fonctionne que dans une partie spécifique de la courbe de Michaelis-Menten où on est bien face à ce cas ci : v = (Vm. [S]) / (Km + [S]).
