Bonjour,
j'ai quelques soucis sur une publication que l'on m'a donné à étudier en cours. Selon vous, pourquoi un peptide cyclique présente une meilleure stabilité en milieu biologique qu'un peptide linéaire?
Est ce due à sa rigidité conformationnelle?
merci beaucoup pour votre aide
Salut !
Les protéines n'existent que rarement sous forme native. Elles se replient en structure primaire, secondaire, tertiaire et meme quaternaires. Ceci est necessaire a leur forme, leur activité, leur stabilite. Je pense que la forme cyclique c'est le repliement de la protéine, notament grace a ses ponts disulfures etc... Donc forcement, une proteine repliée est stabilisée, puisqu'elle a la conformation finale. Je ne pense pas que ca ait de rapport avec une "rigidité"
bonjour,
Il serait plus simple de discuter si tu donnais la référence de la publi et où se trouve cette affirmation dans le texte.
Juste histoire de voir si tu as bien compris. Je dis cela parce qu'un peptide cyclique m'evoque une molécule refermée sur elle même et pour un peptide je vois mal la chose.
Cordialement,
piwi
la publi c'est : JACS, 2006, 128, 13000-13009
c'est une publi sur la determination de séquence de peptides cycliques issus de librairies.
En fait, je dois réaliser un présentation de cette publi, pour m'aider dans les directions a prendre, le prof nous a posé plusieurs questions, dont:
- en quoi un peptide cyclique est peut présenter une meilleure stabilité dans les milieux biologiques?
et
- quelles différences fondamentales existe t il entre l'état de protonation d'un peptide linéaire et un peptide cyclique?
merci de votre aide...je ne vois pas trop comment répondre à ça, je ne suis vraiment pas spécialisée en biochimie...
Il s'agit dien de rendre cyclique un petit peptide.
Donc l'idée est que, si l'on rend cyclique le peptide il n'a plus d'extrémités (ni C term ni N term). Du coup il est nettement plus résistant aux protéases que l'on trouve dans les milieux biologiques. Sa stabilité est accrue.
Il y a aussi question stabilité un autre point qui peut être abordé. En général les protéines ont des degrés de liberté au niveau liaisons peptidiques. Si l'on ferme le squelette alors on supprime ces degrés de liberté. Le peptide est plus rigide. La conformation est plus stable. Il est evident que si la liaison peptidique est bloquée alors il y aura moins de possibilité de résonnance. Donc une fois encore la chaine est bloquée dans un état (ca doit vous aider pour l'état de protonation ca)
Cordialement,
piwi
merci,
ça m'aide déja beaucoup,
bonne soirée!
