lorsque une enzyme à une double spécificité pour deux substrats et que l'un à une trés faible affinité pour l'enzyme par rapport à l'autre, on considère qu'il se comporte comme un inhibiteur compétitif vis-à-vis du 1er jusqu'ici tout va bien, mais pourquoi que la constante d'inhibition Ki est alors égale à la constante de dissociation K'm?
-----