Bonjour
je vous presente la phrase :
Montrez comment la sequence de nucleotides d'un gene peut determiner la sequence en acides aminés d'une proteine et d'une seule?
je n'ai aucun plan qui me vient a l'esprit et je n'arrive vraiment pas a comprendre !
pouvez vous m'aider svp
Salut
pour ton sujet il faut que tu parles des 3 principales caractèristiques du code génétique et de la traduction. Ds ton dévellopement, parle surtout du caractère non chevauchant de l'ADN.
(en intro tu énonces les 3 caractèristiques : univoque, dégénéré et universel)
(en ouverture tu peux parler des mutations et de la dégénérescence du code)
Pour le plan je sais pas trop. ton sujet me parrait un peu court pour faire un plan. mais je te propose
I la traduction et
II le caractère non chevauchant du code génétique
voici qlques doc issus d'internet:
Un codon ou triplet de nucléotide ne peut traduire qu'un seul a.a.
Le code génétique est un système de correspondance qui permet à la cellule de fabriquer des protéines à partir de triplets nucléotides , en acides aminés . Par exemple, AAT de l’ADN correspond à l'acide aminé "leucine". Le code génétique est universel : chez tous les êtres vivants, un même triplet de nucléotides correspond à un même acide aminé.
Code universel.
Le code génétique est le même dans tous les organismes aussi bien chez les eucaryotes que chez les procaryotes.
Code dégénéré.
Le code génétique est dit dégénéré car un même acide aminé peut être codé par plusieurs codons différents. Dans beaucoup de cas, les triplets nucléotidiques codant pour un même acide aminé ne diffèrent que par la troisième base.
Les deux premiers nucléotides d’un codon présent sur un mARN sont rigoureusement complémentaires de l’anticodon tARN selon la règle d’appariement classique: A:U et G:C.
on peut dire que la dégénérescence du code génétique constitue un système de protection vis-à-vis des mutations, car une mutation ponctuelle sur la troisième base du codon n’entraînera le plus souvent aucun changement d’acide aminé.
Code non chevauchant.
Le code génétique est dit non chevauchant. La partie exprimée en protéine d’un ADN est transcrite en mARN puis traduite régulièrement triplet par triplet. Les triplets nucléotidiques sont donc lus d’un point de départ (initiation de la synthèse protéique) jusqu’à un point de terminaison et ceci sans chevauchement. Il faut bien distinguer le caractère non chevauchant du code génétique et le fait que les gènes eux mêmes peuvent être des gènes chevauchants
Salut,
le sujet est vaste, je vais essayer de te donner des pistes pour trouver ton plan... Je ne sais pas à quel point ton devoir doit être précis. Donc si ça manque de précisions, n'hésite pas à demander !
Je vais me placer en système eucaryote (si ton devoir est sur les procaryotes, ça risque d'être un peu différent).
Tu pars d'une séquence de nucléotides (A,T,C et G), qui comporte une séquence codante et une non codante. La séquence codante correspond au plan de fabrication de la protéine ou plus exactment à la séquence d'acides aminées qui composent la protréine, et la non codante correspond à des médiateurs permettant la régulation de l'expression du gène. La séquence non codante va favoriser (si les bons facteurs de transcription sont présents) la transcritpion de ta séquence codante. La séquence codante démarre au codon (groupe de trois nucléotides) ATG et va jusqu'à un codon stop. L'ARN polymérase (qui transcrit le brin codant d'ADN en un brin d'ARN) va à partir de ta séquence codante, former un ARN dit messager, car c'est lui qui transporte le plan de la protéine vers les usines de fabrication qui sont les ribosomes (dans la séquence de l'ARN, les T sont remplacés par des U). Cet ARN messager va donc sortir du noyau est subir quelques modifications : ajout d'une coiffe (protection, signal, attachement), ajout d'une queue poly A (portection, transfert) et surtout élimination des introns. Les introns sont des séquences codées (donc présentes dans la séquence codante du gène) mais pas nécessaires pour la synthèse de la protéine. Ils sont donc enlevés par le phénomène appelé excision-épissage. Tu obtiens donc un ARN messager mature qui n'a de la séquence codante de départ, que les exons qui vont permettre de traduire ta protéine. Cet ARN se fixe alors, dans le cytoplasme de la cellule, à un ribosome qui va lire le message (de 5' vers 3', si ça te dit quelque chose). Pour chaque triplet de la séquence de nucléotides, le ribosome attache un acide aminé à la séquence néoformée de la future protéine suivant le code génétique (exemple : CGU = Arginine). En même temps, le ribosome s'est attaché au réticulum endoplasmique et il transfert la séquence de la protéine en formation, à l'intérieur de ce dernier. Une fois que la séquence de la protéine est entièrement écrite et transférée dans le RE, elle subit une maturation et un repliement pour devenir fonctionnelle. Cette protéine est alors soit conservée dans la cellule, soit fixée à la membrane cytoplasmique, soit excrétée dans le milieu extérieur.
Comme plan, tu peux par exemple essayer :
1. Besoin d'un messager pour la synthèse des protéines, l'ARN m.
2. De l'ADN à l'ARN, la transcription.
3.Des ARN aux protéines, la traduction.
Apparemment tu dois appuyer ton exposé sur le fait que la séquence peut aboutir à une protéine, et une seule. Le problème c'est que ce n'est pas toujours vrai. C'est beaucoup plus complexe généralement. Mais tu peut prendre l'exemple de l'insuline humaine. La séquence codante aboutit à la proinsuline qui subit ensuite une maturation pour devenir la protéine fonctionnelle insuline.
Pour le caractère unique de cette protéine, il faut que tu parles de la redondance du code génétique (qui évite certaines mutations), l'unité de codage qui est le codon. En fait, tu comprendras que la séquence peut être modifier (et donc la protéine) suivant le cadre de lecture utilisé.
Exemple : ...ATTCGGACTGAA...
peut être lu : ...ATT CGG ACT GAA...
ou bien : ...A TTC GGA CTG AA...
ou bien : ...AT TCG GAC TGA A...
Pour les introns, même problème, suivant que tu retires tel ou tel intron, tu n'obtient pas la même portéine.
Exemple : exon 1, intron 1, exon 2, intron 2, exon 3
peut, après épissage, donner : exon 1, exon 2, exon 3
mais si lors de l'épissage, on garde les introns, ils deviennent des exons, et la protéine de fin est différente. C'est ce qu'on appelle l'épissage alternatif.
Bref tout ça est très vaste, j'espère que c'est compréhensible, mais si tu ne comprend pas, pose des questions plus précises (même si tu dois en poser plusieurs), les réponses seront plus claires et plus simples...
Salut,
je vais reprendre un peu ce que dit elogouz et essayer de t'aiguiller. Le sujet est vaste, je vais essayer de te donner des pistes pour trouver ton plan... Je ne sais pas à quel point ton devoir doit être précis. Donc si ça manque de précisions, n'hésite pas à demander !
Je vais me placer en système eucaryote (si ton devoir est sur les procaryotes, ça risque d'être un peu différent).
Tu pars d'une séquence de nucléotides (A,T,C et G), qui comporte une séquence codante et une non codante. La séquence codante correspond au plan de fabrication de la protéine ou plus exactment à la séquence d'acides aminées qui composent la protréine, et la non codante correspond à des médiateurs permettant la régulation de l'expression du gène. La séquence non codante va favoriser (si les bons facteurs de transcription sont présents) la transcritpion de ta séquence codante. La séquence codante démarre au codon (groupe de trois nucléotides) ATG et va jusqu'à un codon stop. L'ARN polymérase (qui transcrit le brin codant d'ADN en un brin d'ARN) va à partir de ta séquence codante, former un ARN dit messager, car c'est lui qui transporte le plan de la protéine vers les usines de fabrication qui sont les ribosomes (dans la séquence de l'ARN, les T sont remplacés par des U). Cet ARN messager va donc sortir du noyau est subir quelques modifications : ajout d'une coiffe (protection, signal, attachement), ajout d'une queue poly A (portection, transfert) et surtout élimination des introns. Les introns sont des séquences codées (donc présentes dans la séquence codante du gène) mais pas nécessaires pour la synthèse de la protéine. Ils sont donc enlevés par le phénomène appelé excision-épissage. Tu obtiens donc un ARN messager mature qui n'a de la séquence codante de départ, que les exons qui vont permettre de traduire ta protéine. Cet ARN se fixe alors, dans le cytoplasme de la cellule, à un ribosome qui va lire le message (de 5' vers 3', si ça te dit quelque chose). Pour chaque triplet de la séquence de nucléotides, le ribosome attache un acide aminé à la séquence néoformée de la future protéine suivant le code génétique (exemple : CGU = Arginine). En même temps, le ribosome s'est attaché au réticulum endoplasmique et il transfert la séquence de la protéine en formation, à l'intérieur de ce dernier. Une fois que la séquence de la protéine est entièrement écrite et transférée dans le RE, elle subit une maturation et un repliement pour devenir fonctionnelle. Cette protéine est alors soit conservée dans la cellule, soit fixée à la membrane cytoplasmique, soit excrétée dans le milieu extérieur.
Comme plan, tu peux par exemple essayer :
1. Besoin d'un messager pour la synthèse des protéines, l'ARN m.
2. De l'ADN à l'ARN, la transcription.
3.Des ARN aux protéines, la traduction.
Apparemment tu dois appuyer ton exposé sur le fait que la séquence peut aboutir à une protéine, et une seule. Le problème c'est que ce n'est pas toujours vrai. C'est beaucoup plus complexe généralement. Mais tu peut prendre l'exemple de l'insuline humaine. La séquence codante aboutit à la proinsuline qui subit ensuite une maturation pour devenir la protéine fonctionnelle insuline.
Pour le caractère unique de cette protéine, il faut que tu parles de la redondance du code génétique (qui évite certaines mutations), l'unité de codage qui est le codon. En fait, tu comprendras que la séquence peut être modifier (et donc la protéine) suivant le cadre de lecture utilisé.
Exemple : ...ATTCGGACTGAA...
peut être lu : ...ATT CGG ACT GAA...
ou bien : ...A TTC GGA CTG AA...
ou bien : ...AT TCG GAC TGA A...
Pour les introns, même problème, suivant que tu retires tel ou tel intron, tu n'obtient pas la même portéine.
Exemple : exon 1, intron 1, exon 2, intron 2, exon 3
peut, après épissage, donner : exon 1, exon 2, exon 3
mais si lors de l'épissage, on garde les introns, ils deviennent des exons, et la protéine de fin est différente. C'est ce qu'on appelle l'épissage alternatif.
Bref tout ça est très vaste, j'espère que c'est compréhensible, mais si tu ne comprend pas, pose des questions plus précises (même si tu dois en poser plusieurs), les réponses seront plus claires et plus simples...
Bonjour, je vois que vous êtes des Pro de la question. je souhaiterais, juste vous poser une question : "êtes-vous sûrs que cette affirmation [Le code génétique est le même dans tous les organismes aussi bien chez les eucaryotes que chez les procaryotes. ] soit sûre, à cent pour cent ?"
C'est qui "vous"?
Sinon, moi je suis certain que le code génétique n'est pas universel
Sinon, le sujet est un sujet on ne peut plus classique de 1ereS je crois. J'ai toutes les peines du monde à comprendre comment on peut sécher sur un truc de ce genre. Suffit d'avoir lu son cours au moins une fois pour avoir un plan (évident) et quelques trucs à dire.
Enfin, la formulation sujet n'est pas terrible (c'est le prof qu'il l'a donné comme ca?). Insister si lourdement sur le fait qu'un gène donne une et une seule protéine est vraiment inquiétant. On sait depuis pas mal de temps que c'est faux. En général, pour ne pas perdre les élèves on ellipse la question en demandant comment les gènes peuvent contrôler l'expression des protéines. Ou comment passe-t-on d'un gène à une protéine. Mais là, la formulation sans ambigüité de l'énoncé est à mon sens une grossière erreur pédagogique.
Cordialement,
piwi
Coucou, petite précision,
le code génétique est universel, oui ! Et un peu non aussi...
Pour l'infection par des virus, il est évident que la correspondance entre le code génétique de la cellule et code génétique du virus doit être parfaite.
Pour les bactéries, pour ce qui est du chromosome, c'est toujours le même code, c'est juste l'organnisation qui est différente (pas d'introns, organnisation en opérons). Pour le plasmide, je crois que c'est le même code aussi, mais il y a peut-être des exceptions !?
Pour les eucaryotes par contre c'est différent. Le code pour le matériel génétique du noyau est toujours le même, mais le génome plasmidique (mitochondrie, chloroplastes) est géré par un code différent...
salut
attention à pas généraliser:
les introns existent chez les bactéries, elles ont pas toutes le même code génétique.
Et les plantes ont des mitochondries qui ont le code génétique universel.
Si le code génétique est globalement ressemblant, il n'est pas universel
Pas très claire cette réponse. As tu compris ce qu'était le code génétique? Comment un plasmide peut il avoir un code génétique? C'est un bout d'ADN.
En fait le code génétique, c'est correspondance qui est faite entre les codons portés par l'ARNm (et donc indirectement l'ADN) et les acides aminés (ou l'absence d'acide aminé). Cette notion suppose donc une adéquation entre les codons de l'ARNm et la machinerie de traduction et en particulier les l'ARNt au sain de l'organisme considéré.
Pour que le code soit universel il aurait fallut qu'il y ait toujours adéquation entre un ARNm d'un organisme O1 et la machinerie traductionnelle d'un organisme O2 afin de synthétiser la protéine d'intérêt. Ca n'est pas toujours le cas.
Dans ce cas-là, il y a des petites choses qui m'échappent. Le clonage de banques génomique utilise des vecteurs armés de promoteurs viraux, ayant un insert eucaryote, le tout intégré dans une cellule procaryote. Je trouve que c'est un bon exemple d'universalité. Si le code génétique n'es pas universel, le clonage génomique n'est pas possible. A moins que comme vous dites, ce n'est pas " à généraliser " et dans ce cas là, on utilise uniquement des bactéries qui ont une correspondance de code. Mais ça me parait vraiment vraiment bizarre...
voilà un exemple d'exercice relativement classique posé à des lycéens:
http://forums.futura-sciences.com/thread101339.html
Ca vous aidera peut être à y voir plus clair.
Cordialement,
piwi
Ok, j'ai regardé l'exo. Je suis content, j'avais jamais entendu parler de cette histoire de non correspondance. Ca s'est un peu la faute de la scolarité. Au lycée et même après, on dit le code génétique est universel ! Mais en fait...
Salut
le code genetique c'est la correspondance entre codon et acide aminé. Et en effet il n'est pas universel! dans certains organismes le code change.
Par expl UGA= stop dans pas mal d'organisme mais permet l'incorporation d'un acide aminé dans d'autres!
Yoyo
Merci , c’est ce que j’avais cru pouvoir interpréter, en effet, en lisant les publications de biologie moléculaire et de biophysique du Professeur Kurt Wüthrich de Berne (Suisse), au sujet du « prion Prp-Sc type 3 de Collinge ».
Je vous met en fichier joint le schéma de cette protéine « cassée ». Elle provient d’une publication scientifique et ne doit donc pas être protégée légalement par un copyright. Quoiqu’il en soit, la propriété du dessin revient à l’équipe du professeur Wüthrich.
salut
je vois pas le rapport entre le prion et l non universalité du code genetique...
yoyo
Bonjour, il me semble qu’il y en a pourtant un, et de taille ! je vais vous poser la question différemment. Pourquoi lorsqu’un humain ingère des lipides provenant de tissus nerveux animaux (hémisphères cérébraux de mouton ou de veau) le cycle de Krebs arrive à dégrader ces lipides, puis à reformer des lipides humains, alors que, lorsque le même humain ingère des lipides provenant de hémisphères cérébraux humains, le même cycle de Krebs n’arrive plus à cataboliser ces lipides humaines, puis à anaboliser les nouvelles protéines cérébrales humaines correctes ?
La maladie de Kreutzfeldt Jacob (prions de type 1) a été détectée en Guinée, chez les anthropophages, qui avaient comme coutume de manger la cervelle des ancêtres et des ennemis pour en absorber l’esprit (sic). Si les codes génétiques étaient « universels », il ne devrait logiquement pas y avoir de difficulté. Or, il y en a une « scientifiquement reproductible ». Pourquoi ?
Bonsoir
Ca n'a rien a voir avec l'universalité du code genetique! la raison est qu'il existe une barriere d'espece qui fait que des proteines assurants la meme fonction n'ont pas la meme structure primaire et tertiaire, du coup elles ne peuvent pas (ou mal) convertir les proteines d'une autre espece.
Ca n'a rien a voir avec l'universalité du code genetique, qui est le fait qu'un meme codon peut permettre l'incorporation de differents acides aminés.
yoyo
Bonsoir,
Merci, pouvez-vous me donner des références de travaux concernant ces "différences" (je vous cite) ? [ qu'il existe une barriere d'espece qui fait que des proteines assurants la meme fonction n'ont pas la meme structure primaire et tertiaire] Merci.
Bonjour, on va essayer d’être plus précis. Nous sommes en présence de deux modes opératoires complètement différents.
Le premier (prion type 1) est une erreur « naturelle ». Il y a un viol de quelque chose qui n’est pas un franchissement de barrière de règne, puisque les acides aminés concernés sont aussi bien pour le donneur que pour le receveur d’origine humaine. Nous nous trouvons dans un schéma type « rejet de greffe d’organe ». Y aurait-il des incompatibilités immunitaires au niveau de la cellule nerveuse ? Ce que nous pouvons en dire c’est que l’origine du problème n’est pas « intracellulaire » ; il est bien d’ordre digestif. C’est un problème de « catabolisme des protéines du donneur », avant de devenir celui de l’anabolisme du receveur. Le problème doit dont se situer au niveau hépatique du receveur. Le foie se comporte vis à vis des acides aminés du donneur comme un filtre à café percé. Au lieu que le cycle de Krebs fasse son travail, il laisse passer des acides aminés. Au lieu d’avoir en sortie (veine cave) du bon café italien bien crèmeux, on a du .. café turc. Il devrait être possible de détecter les acides aminés pervers lors d’une prise de sang, suivie d’une immunoélectrophorèse.
Le second (prion de type 3) est un greffon transgénique, artificiel, car produit en laboratoire par un Généticien. Là, il y a, sans aucun doute, « viol de la barrière des règnes ». On a greffé (à l’université de Glasgow, si ma mémoire est bonne) des séquences de gènes humains à un œuf ovin, aux fins d’en accélérer la synthèse des protéines. Business, business !
Dans les deux cas, lors de l’anabolisme protidique au niveau des cellules du cerveau, quel est le mécanisme biophysique du « rejet » qui fait que la chaîne d’ARN se casse en deux ? Ses deux lèvres ne « collent pas ». Quelle est la cause physique de ce que vous appelez « le problème de la barrière des règnes » ? Pourquoi les différentes configurations tri spatiales ne sont-elles pas compatibles ? Dans le second cas ce serait assez compréhensible, l’œuf, donc le « moule d’ADN » a été artificiellement perverti ; mais, dans le second cas ; pourquoi le cycle de Krebs ne peut pas faire ce saut de la barrière inter-humaine ; pourquoi notre biochimie ne peut pas repérer la différence, en la laissant passer, sans la cataboliser.
En clair, quelle est la différence de structure « bio-organo-physique », et non pas « seulement pseudo-mineralo-chimico-physique », entre un acide aminé de tissu cérébral humain et (apparemment) le même acide aminé de tissu cérébral ovin ?
S’il y a une différence, et il y en a une, puisqu’il y a un problème de catabolisme, cela signifie que les codages d’acides aminés (en apparence) chimiquement identiques, ne le sont pas, physiquement.
A quel niveau se situe la « barrière des règnes » ? … au niveau chimique ? au niveau physique ? ou, (comme je le crois ; j’en ai parlé dans la question « qu’est-ce que le temps ? ») au niveau « ontologique » ?
Vous trouvez ca plus précis vous?
Chez le receveur (je reprends vos mots même si je ne suis pas persuadé que j'aurais utilisé les mêmes.) vous affirmez que le problème se situe au niveau hépatique. Pourquoi?
Et puis, si l'on parle de prion, pourquoi diable réduire la question aux seuls acides aminés? Le prion, c'est une protéine, c'est donc un ensemble d'acides aminés que l'on ne peut d'ailleurs pas réduire à la somme de ces molécules élémentaires. Donc là deja on part pas très droit.
Ensuite associer catabolisme des acides aminés (mettons...) et cycle de Krebs ne me semble pas évident et cette assertion meriterait d'être préciser. Il ne me semble pas que le cycle de Krebs ait une fonction de tri marquée. D'où vient cette idée?
Plus loin vous parlez d'anabolisme protéique et vous embrayez sur les ARN... Là encore il faudrait préciser. Ca n'est pas clair clair. Le problème des prions c'est qu'ils sont plus stables, pas qu'ils sont plus synthétisés.
La fin du message est totalement incompréhensible.
Donc bon, moi je ne trouve pas ca super précis.
Cordialement,
piwi
[ Donc bon, moi je ne trouve pas ca super précis.]
Je n’ai pas écrit que c’était super précis, j’ai demandé d’essayer d’être un peu plus précis que la formule « barrière de règnes », qui, à ma connaissance n’a pas encore trouvé d’explication scientifique. Vous pouvez continuer à être encore plus précis, en nous offrant vos lumières, puisque c’est votre spécialité, alors que les miennes sont la neurologie et l’électronique. Aidez-nous à comprendre cette notion de « barrière de règnes ».
Si vous ne comprenez pas le dernier paragraphe, je vais vous le traduire. « Si pour des raisons, encore inconnues de la science, des protéines de cerveau humain n’ont pas les mêmes caractères que les « apparemment mêmes protéines, de même tissu cérébral animal » (de singe par exemple) contrairement à ce qu’enseigne, pour le moment, la science, … il y a bien une différence « ontologique » entre les animaux et les humains. Cela ferait plaisir de pouvoir le confirmer. Pour moi, la maladie de Kreutzfelt Jacob en est la preuve !
Je vous pose, donc, la question différemment. Pourquoi lorsque qu’un humain mange du tissu nerveux humain, il fait une maladie de Kreutzfelt Jacob ; pourquoi quand le même humain mange le même tissu nerveux provenant de la cervelle d’un singe (même vivant, comme c’est la cas aux Philippines) il ne déclenche pas cette maladie ?
Peu importe les mots, je fais l’effort de m’approcher le plus près possible de votre langage, alors que ce n’est pas le mien. J’ai appris la biochimie, il y a de cela quarante cinq ans ; vous n’étiez pas encore né ! Depuis, il est normal qu’il y ait eu des progrès. Nous ne sommes pas là pour pinailler sur les mots. ; vous avez très bien compris les questions, et surtout, vous avez compris quelle est l’enjeu fondamental de la question de départ. Les protéines humaines ont-elles ontologiquement les mêmes valeurs que leurs équivalents chez les animaux supérieurs.
Votre réponse sera « oui » ; la mienne est « non » ! Alors, expliquez nous (de façon précise) le mécanisme de cette maladie de Kreutzfelt Jacob. Merci ; tout aussi confraternellement.
Je ne suis pas un spécialiste du prion mais ce que j'en ai compris est que justement on ne comprend pas tout. Malgré cela nous disposons de quelques pistes assez précises.
La première est que la molécule que l'on appelle prion est une molécule assez bien conservée dans la phylogénèse et appellée PrP. Son rôle est peu clair et l'on sait que son inactivation chez la souris ne porte pas à conséquence (tests comportementaux sur souris de laboratoire. On peut s'interroger sur le sens à donner à cela en consiérant la vie d'une souris sauvage et libre.)
Chez l'homme le gène codant pour cette PrP est situé sur le chromosome 20. Ce gène possède deux exon mais seul le second est codant ce qui explique que l'apparition de la forme pathogène ne soit pas due à un epissage alternatif. La masse de la protéine est de l'ordre de la 30ène de Kd et tout le problème vient du fait qu'elle peut adopter deux conformations. La conformation "normale" qui possède un turnover rapide et la forme "pathologique" qui elle est extrêmement stable (même des traitements drastiques, incompatibles avec la vie, en viennent difficilement à bout, ceci explique que cette protéine ne soit pas dégradée dans l'estomac puis les intestins). Le problème ne serait donc pas l'apparition d'une mutation dans le génome mais l'apparition de cette forme "pathologique". Une hypothèse est que cette forme "pathologique" entrainerait des phénomènes de transconformation. PrP "pathologique, se fixerait sur un PrP "normal" entrainant un changement de conformation de ce dernier vers des PrP "pathologiques". L'ensemble forme un filament dans la cellule qui va conduire vers l'apoptose. Les peptides importants pour l'hétrodimérisation des protéines sembent être les 106 à 126. Au niveau génétique un codon semble particulièrement important pour le déclanchement des maladies (en tout cas pour le Creutzfeldt-Jakob), Le codon 129. 50% de la population générale est Met/Met et 50% est Val/Met. Ceci ne semble avoir aucune incidence biologique en soit mais l'on constate que 90% des malades sont homozygote Met/Met. Je n'entre pas beaucoup plus dans le détail parce que ca se complique et que je ne suis pas spécialiste, mais on voit bien que le génotype joue un rôle.
Je laisse un peu cette notion de barrière d'espèce en disant juste que des experiences ont montré que la maladie etait plus longue à se déclancher quand l'origine du prion est étrangère à l'organisme. Peut être là encore est ce une question de génotype et de conformation qui freinent le procéssus d'agrégation sans pour autant l'empecher.
Cordialement,
piwi
Voilà, Merci. On a avancé, en effet, au niveau des prions. Comme les scientifiques, je n’ai pas compris tous les détails techniques. Mais, je vous accorde que vous avez gagné un point : la maladie de Creutzfeldt-Jakob n’est pas une preuve suffisante pour pouvoir affirmer qu’il y a bien un seuil ontologique correspondant à la barrière entre les règnes animaux, et le règne humain. Cela n’empêche qu’il convient, tout de même, de s’en tenir aux mesures de précautions en matière de transgénèse entre les humains et les animaux et-ou les plantes.
Je vous re-repose la question que j’ai déjà posée, connaissez vous les références (que l’on puisse trouver sur Internet) d’une équipe de chercheurs spécialisés dans ce problème de « barrière de règnes » ? Merci, pour votre réponse, en effet, très claire. Cordialement.
Je ne suis pas trop au courant de tout cela. En faisant peut être une petite recherche google on pourrait sans doute trouver quelque chose mais j'en sais rien en fait.
Attendons de voir ce que Yoyo répondra, puisqu'il a introduit la notion dans la discussion, il a peut être des infos plus précises sur ce point.
Cordialement,
piwi
Re : ADN
Bonjour !
J'ai un TD à faire et il y a 3 questions que je n'arrivent pas à résoudre :
- quelle condition serait necessaire pr que l'ARN soit le messager entre l'ADN du noyau et le cytoplasme, lieu de la synthese des protéines ?
- Montrer que l'ADN remplit les conditionq pr etre le messager de l'information genetique entre le noyau et le cytoplasme.
- Comment l'ADN commande t'il la synthese d'une proteine ? réalisez un schéma simple répondant au probleme posé.
Merci d'avance d'éclairer un peu ces questions.
avant qu'on te réponde, il va falloir faire preuve d'un peu de bonne volonté et nous montrer que tu t'es sérieusement penché sur ces questions. n'espere pas qu'on te donne les reponses toutes faitesEnvoyé par mati75
Bonjour !
J'ai un TD à faire et il y a 3 questions que je n'arrivent pas à résoudre :
- quelle condition serait necessaire pr que l'ARN soit le messager entre l'ADN du noyau et le cytoplasme, lieu de la synthese des protéines ?
- Montrer que l'ADN remplit les conditionq pr etre le messager de l'information genetique entre le noyau et le cytoplasme.
- Comment l'ADN commande t'il la synthese d'une proteine ? réalisez un schéma simple répondant au probleme posé.
Merci d'avance d'éclairer un peu ces questions.
YOyo
Juste une précision là-dessus. Des introns existent chez certaines Bactéries. C'est très particulier : il s'agit d'introns de groupe II qui sont capables de catalyser in vitro leur propre excision en l'absence de protéines et d'ATP = ribozymes.
Au fait (je sais, je suis en retard dans la discussion) en quoi la présence/absence d'introns influe sur le code génétique? Le code génétique est à prendre en compte au niveau de la traduction, or l'épissage des introns se fait après la transcription et a pour but de donner un ARNm qui sera traduit lui. Donc, pas d'introns dans cette histoire...
Cordialement,
An expert is one who knows more and more about less and less.
Ne pas confondre Guinée et Papouasie Nouvelle Guinée
et je crois me souvenir que le mal de ces papous était la maladie de Courou et non pas Kreutzfeld Jacob
salutJuste une précision là-dessus. Des introns existent chez certaines Bactéries. C'est très particulier : il s'agit d'introns de groupe II qui sont capables de catalyser in vitro leur propre excision en l'absence de protéines et d'ATP = ribozymes.
Au fait (je sais, je suis en retard dans la discussion
Cordialement,
tout à fait, la deuxième partie de ma phrase n'était pas une conséquence de la première partie mais une réponse au post d'avant. Sois rassurée il n'y avait pas de confusion dans ma tête mais tu fais bien de le préciser, l'écriture était ambigue.
Pour les introns de groupes II, ils peuvent s'auto épisser in vitro mais dans des conditions salines extrêmement fortes. A priori pas d'autoépissage in vivo.
Beh si, justement...
http://www.pasteur.fr/recherche/RAR/RAR1998/Gim.htmlTHEME 6: Etude du système modèle des introns auto-catalytiques de groupe II, pour les aspects mécanistiques de l'épissage.
Les introns de groupe II constituent un modèle attrayant pour étudier les réactions d'épissage car ils présentent un même schéma réactionnel que l'excision des introns de pre-mRNA nucléaires. Cependant, alors que l'épissage de pre-mRNA nucléaires fait intervenir une machinerie complexe appelée "spliceosome" impliquant au moins une centaine de facteurs, les introns de groupe II sont capables de s'auto-épisser in vitro en l'absence de tout facteur exogène. Nous sommes d'une part impliqués dans la détermination de l'architecture tridimensionnelle des introns de groupe II. La connaissance de cette structure devrait nous aider à comprendre les mécanismes qui confèrent à ces molécules leurs propriétés enzymatiques. Nous avons d'autre part mis au point des tests enzymatiques nous permettant d'étudier les étapes catalytiques des réactions d'épissage. Nous utilisons ces essais pour étudier le rôle des ions métalliques dans la catalyse ainsi que pour définir les sites de l'intron directement impliqués dans le site actif du ribozyme.Enfin, la mise au point d'un système de sélection in vitro nous permet d'aborder les questions du repliement de l'ARN et de la catalyse d'une manière originale.
Ou encore :
http://www.cgm.cnrs-gif.fr/michel/index.html#thema1Structure et activités in vitro des introns de groupe II (G. Bassi, M. Costa, F. Michel)
Les introns de groupe II, qui sont probablement à l'origine du complexe d'épissage nucléaire (spliceosome) et de ses substrats, sont constitués d'un ribozyme (ARN catalytique) de grande taille et de la séquence codante d'une réverse transcriptase. On les trouve dans les génomes mitochondriaux, chloroplastiques et bactériens, où ils se comportent le plus souvent comme des rétrotransposons. Nos deux principaux axes de recherche sont la structure tridimensionnelle des ribozymes de groupe II et la biologie des introns de groupe II bactériens. Il est essentiel de connaître la structure des ribozymes de groupe II d'abord pour comprendre les mécanismes de l'épissage ainsi que de la transposition d'un site génomique à l'autre, mais aussi pour pouvoir juger du degré de parenté de ces ribozymes avec les composants ARN du spliceosome.
Pourrais-tu me donner des liens qui démontrent tes affirmations? Je n'ai croisé nulle part une condition sine qua non "salinité extrêmement élevée" pour l'expression des introns de groupe II.
Cordialement,
An expert is one who knows more and more about less and less.
