Hello,
Je suis en train de réviser mon cours sur les mécanismes de transduction de signal et il y quelques trucs qui m'échappent ...
Il est noté ça:
Dans la régulation intrinsèque de l'activité de la protéine kinase, un domaine régulateur bloque un site catalytique.
L'ouverture du site catalytique se fait par phosphorylation de résidus critiques au niveau du "glycine lid" par :
-réaction intramoléculaire d'auto-phosphorylation.
-réaction de phosphorylation réciproque après dimérisation de la kinase.
1ère question: est-ce que le domaine régulateur est le glycine lid ?
La régulation extrinsèque de l'activité de la protéine kinase par :
-liaison directe des seconds messagers cellulares ou d'autre protéines au domaine régulateur, provoquant l'ouverture du site catalytique.
-phosphorylation ou déphosphorylation de résidus critiques du domaine régulateur, avec ouverture du site catalytique.
2ème question: si le domaine régulateur est le glycine lid, pourquoi une déphosphorylation des résidus critiques ouvrent le site catalytique alors que seul une phosphorylation le faisait dans la régulation intrinsèque ?
-phosphorylation de résidus critiques dans le domaine catalytique, avec ouverture du site catalytique et/ou augmentation de l'affinité de liaison pour les substrats cibles ou ATP.
3ème question: la je comprends pas bien ce que c'est que ces substrats cibles ... ils se fixent ailleurs que sur le site catalytique ? la kinase aurait une fonction différente de celle d'ajouter des groupes phosphate ? et l'ATP ?
-----
