Site actif d'un enzyme.
Boujour amis biologistes !
Je vien de faire un cour sur les enzymes plus particulièrement sur son site actif mais un petit problème de compréhantion pour la partie: En quoi le site actif explique-t-il les propriétés des enzymes?
Si vous pouviez m'espliquer je vous en serai reconaissante.
PS: Je suis en 1ereS
Salut,
Le site actif est la région de l'enzyme où à lieu la réaction qu'elle catalyse. C'est là que le substrat de l'enzyme va être transformé en un nouveau produit en réagissant avec le ou les acides aminés de ce site.
J'espère avoir répondu à ta question.
Merci pour ta réponse mais je pense m'être mal exprimé. Ce que j'appelle les propriétés des enzymes c'est: spécificité de substrat; spécificité de réaction ...
Bonsoir Margot et bienvenue sur le forum.
J'essaie de détailler un peu plus.
Le site de liaison est une poche définie par un ensemble d'acides aminés. suivant la nature de ces acides aminés (aa), seuls certains substrats seront capables de ce placer dans cette poche. Imaginons que ton site de liaison soit petit et possède des aa chargés négativement: les substrats chargés négativement ne pourront pas rentrer (répulsion electrostatique). De meme, si le substrat est chargé positivement mais trop gros, il ne pourra pas rentrer. C'est çà la spécificité du site de liaison.
Pour ce qui est du site catalytique, c'est un peu la meme chose. La disposition spatiale des acides aminés du site actif ne permet de catalyser qu'un seul type de réaction. Une esterase est capable de couper des esters mais ne peut pas par exemple couper des phosphates.
Cordialement.
Merci pour tout vous m'avez éclairci un peu plus ^^.
Bonjour,
Vpharmaco a déjà tout dit mais plusieurs réponses peuvent aider à mieux comprendre.
Il faut imaginer l'enzyme, protéine donc, comme une boule de ficelle(une ficelle d'acides aminés). Cette boule a comme une "serrure", un creux.
L'activité de l'enzyme dépend de la forme et de la taille de la "serrure" et aussi des acides aminés au fond. Les acides aminés ont des groupements chimiques différents au niveau de leur chaine latérale. C'est la chaine latérale qui différencie les acides aminés en fait. Au fond du creux, certains acides aminés de part leur chaines latérales vont permettre la fixation d'une molécule spécifique. C'est le site de fixation. La fixation se fait la plupart du temps par attraction éléctrique(charge+ attirée par une charge-) par des liaisons ioniques, hydrogènes ou des liaisons de Van der Waals. Faut savoir que certains acides aminés à ph neutre sont chargés + d'autres -. La fixation d'un substrat donné dépend des acides aminés du site de liaison et de leur organisation dans l'espace(distance entre eux etc). Une fois fixé, la transformation du substrat va dépendre là aussi de l'organisation et de la nature des acides aminés du site catalytique. Ce sont les branches latérales de ces acides aminés qui vont favoriser une réaction donnée en abaissant l'énergie d'activation. Pour bien comprendre il faut se servir d'exemples. C'est compliqué ça risque d'être un peu dur pour toi. Interviennent des phénomènes de résonance entre autres.
Il faut aussi que le substrat catalysé aient les groupements chimiques adéquats. C'est à dire dont la transformation peut être catalysé par les acides aminés du site catalytique. Il existe des molécules(médicaments) par exemple qui peuvent se fixer sur le site de liaison mais ne peuvent pas être transformées. Ces médicaments vont inhiber l'activité de l'enzyme en "occupant la place" de façon définitive ou non ça dépend. C'est comme ça qu'agit l'aspirine par exemple(blocage définitif dans ce cas).
La transformation catalysée par l'enzyme et le substrat utilisé dépendent donc de la nature du site de liaison ET du site de catalyse. En un mot: du site actif.
