Courbe de saturation de l'Hb et de la Mb

[invite759c3e8a]

bonsoir!
en fait, je ne comprends pas comment on déduit que l'Hb libère une partie de son O2 à la myoglobine à partir de la courbe de saturation et des P50 (=2.8 torr pour Mb et 26 torr pour Hb)
merci
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[invite2e21fee6]

Bon je viens de chercher un petit graphique pour te montre ça :



Donc pour commencer la myoglobine et l'hémoglobine sont des enzymes fixateurs d'oxygènes (et d'autres molécules), l'hémoglobine étant un homotétramère de myoglobine.

Si on analyse les courbes, la courbe de la myoglobine est typique de la fixation du substrat par un enzyme (équation de monod), le substrat est ici l'oxygène, on donne ses valeurs en pression et non en concentration car il s'agit d'un gaz.

La courbe de l'hémoglobine est plus particulière mais elle reste typique des enzymes allostériques (donc un enzyme à plusieurs sous unités, un homotétramère ici).

Les flêches t'indiquent la pression (ou concentration) en oxygène dans les tissus et dans les poumons. La myoglobine est principalement située dans les tissus, l'hémoglobine est située dans le sang, elle passe donc dans les poumons et dans les tissus en fonction de la circulation.

On remarque qu'à la pression pulmonaire on est au maximum de la courbe d'hémoglobine, à cette pression/concentration, l'hémoglobine se charge en oxygène, elle est à sa capacité maximum. ( pour information on voit que la myoblogine le serait aussi si elle était située dans les poumons).

Une fois chargée l'hémoglobine va circuler et va arriver aux tissus, là la pression/concentration en oxygène diminue et on remarque qu'à cette concentration la courbe de l'hémoglobine est plus basse, elle ne peut plus fixer autant d'oxygène, elle va donc en relâcher une partie qu'elle avait fixé précédement dans les poumons.

La myoglobine quant à elle, est toujours aussi efficace (la courbe est toujours aussi haute) à cette pression en oxygène, elle va donc capter l'oxygène qui est libéré par l'hémoglobine et le garder dans les muscles jusqu'à ce qu'il soit consommé par le métabolisme.

Ce graphique montre l'intérêt du choix de l'hémoglobine comme forme circulante, elle est capable de fixer et de relâcher l'oxygène en fonction de l'endroit voulu.

[invited815d11c]

Les explications du fonctionnement sont correctes, mais il y a plusieurs erreurs dans ta réponses.

L'hémoglobine n'est pas un homotétramère. La molécule est composées de 4 sous unités de deux types différents au choix parmi alpha, béta, gamma, etc. Chez l'homme adulte, chaque molécule contient 2 chaînes alpha et 2 chaînes béta. L'hémoglobine n'est donc pas homo... Ensuite, chaque monomère n'est en aucun cas de la myoglobine. La myoglobine et les chaînes d'hémoglobine sont des protéines différentes synthétisées par des gènes différents.

Pour le reste, c'est bien expliqué.

[invite759c3e8a]

merciiiiiiiii, c'est trop bien expliqué

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite2e21fee6]

Ha oki autant pour moi. Je savais qu'il s'agissait d'unités alpha et béta mais je pensais que ça restait un homotétramère, par contre pour les gènes je ne savais pas, j'avais toujours pensé à une duplication de gène ou quelque chose comme ça, faut dire que c'est loin.

Merci des corrections

[invited815d11c]

La myoglobine et l'hemoglobine dérivent bien d'un même gène ancestral. Mais depuis chacun a évolué de son côté. Et les molécules résultantes sont bien éloignées de leur ancêtre commun, même si elles gardent un air de famille (voire de superfamille, celle des globine)