bonjour,
je voudrais comprendre pourquoi dans les publications, lorsqu'on veut déterminer l'activité d'une proteine et notamment d'un site phosphorylé , on mute une sérine en alanine??? lls sont de taille équivalente mais la cysteine aussi alors... ???
et les théonines en quoi devraient elles être remplacées d'après vous? quels seraient l'aa le plus pertinent??
La sérine porte un groupement hydroxyle dans son radical. Ce groupement hydroxyle est probablement celui qui porte le phosphate. Il n'existe pas chez l'alanine. Les auteurs veulent donc remplacer la sérine par un aa de taille équivalente qui ne peut être phosphoryler.Envoyé par bonetti200
ah ok! merci !
mais ça ne change pas trop la polarité et la charge de ta proteine? ou on considere que 1 aa ne peut pas influencer ça?
et pour la thréonine , il faudrait donc la muter par un aa de taille équivalente mais ne pouvant être phosphorylé comme la valine?
merci bcp!
Une protéine kinase va catalysr le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur l'hydroxyle (groupe -OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine.
On mute les sérine en alanine car l'alanine n'est pas phosphorylée.
En revanche, toute mutation d'une sérine en thréonine serait sans effet car elles sont phosphorylées pas les mêmes protéines kinases (qu'on appelle les sérine/thréonine kinases, comme la PKC par exemple).
Je pense qu'il ne vaut mieux pas muter une sérine en cystéine car la cystéine contient un résidu SH capable d'engendre un pont disulfure qui pourrait modifier la structure tridimensionnelle de la protéine.
On mute souvent le thréonine en tyrosine.
merci pour ces explications complétes!
mais John je ne comprends pas une chose : la tyrosine d'après mes souvenirs (ça date un peu ) à un cycle aromatique et un groupement hydroxyl donc potentiellement phosphorylable?? en pratique non ?
Si, la tyrosine est phosphorylable, mais pas par une sérine/thréonine kinase, par une tyrosine kinase.
Donc, elle ne pourra pas être phosphorylée dans les mêmes conditions que la thréonine. Il ne faut pas perdre de vue que la phosphorylation se fera suite dans le cas d'une voie de signalisation. Il n'y a pas de phosphorylation aléatoire et des protéines kinases perpétuellement actives (sauf pathologie).
