Spécificité de substrat , spécificité d'action

[invite1f4c07db]

Bonjour à tous, je suis actuellement en 1ère S, et je suis un peu perplexe face à mon cours de biologie. En fait je n'ai pas bien saisi c'est 2 thermes " spécificité de substrat " et " spécificité d'action "...
Déjà je suis un peu embétée avc : " est-ce le substrat qui est spécifique à une enzyme ?" ou l'inverse ..

Quand on parle de spécificité de substrat, est ce qu'on parle simplement du substrat qui s'emboite avc l'enzyme ?

Spécificité d'action ne serait-ce pas juste le fait que l'enzyme a un effet catalytique ?!

Si quelqu'un pourrait m'aider
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[Flyingbike]

Spécificité de substrat : c'est le fait que l'enzyme ne puisse accepter qu'un seul ou plusieus substrats, sa capacité a etre sélective

spécificité d'action : je n'ai pas entendu parler de ça mais pour moi c'est le fait que l'enzyme ne catalyse qu'une réaction précise.

[invite1f4c07db]

Oui daccord !
Par contre ds un exo vu en cours on a écrit ds la spécificité de substrat le nom d'un acide aminé

[invite4ef63b54]

Bonjour, je suis en 1ere S et je suis en train de réviser mon cour de SVT sur les enzymes Mais je me pose une question mais jarrive pas a y répondre .
La question est : Pourquoi les enzymes ont elles la meme spéacificité d'action mais pas la meme spécificité du substrat ?
Est ce que vous pourrié m'aider a y répondre ?
Merci d'avance !

[A voir en vidéo sur Futura]

[invitefd4c4fbb]

Bonsoir,

Tout est une question de conformation, c'est à dire de structure tridimensionnelle. La spécificité de substrat repose, entre autres, sur la conformation du site actif (la partie de la protéine qui va être responsable de la catalyse) et de ses environs. Quand un substrat s'approche du site actif, il va y avoir des micro-ajustements réciproques entre enzyme et substrat, avec formation de liaisons de faible énergie (c'est à dire non covalentes). Si le substrat et l'enzyme établissent des interactions suffisament importantes, et si le substrat possède la bonne conformation, alors le site actif, généralement de 2-3 acides aminés, pourra jouer son rôle de catalyseur.

Ainsi, certaines enzymes vont être "flexibles", ou alors certains substrats auront une structure tridimensionnelle proche ce qui leur permet d'établir des interactions suffisament importantes avec l'enzyme. Un exemple type : vous avez du voir la traduction, qui met en jeu les ARNt. L'ARNt se lie à l'acide aminé qu'il transporte grâce à une enzyme (l'aminoacyl-ARNt synthétase... à vos souhaits). Cette enzyme doit "choisir" le bon acide aminé correspondant au site anticodon de l'ARNt. Parfois, un acide aminé inaproprié peut se fixer au niveau du site actif de l'aminoacyl-ARNt synthétase. C'était une mauvaise idée, l'enzyme dispose de moyens de contrôle et le dégrade. Pourtant, s'il a pu pénétrer à proximité du site actif, c'est que l'enzyme peut se lier à plusieurs acides aminés, structurellement proches.

Une même enzyme peut donc lier plusieurs substrats et y cataliser la même réaction.

[kamor]

Pour schématiser très grossièrement, disons que c'est comme un tournevis.
Avec, tu pourras dévisser des vis d'un bureau, d'une chaise, bref de tout ce qui a une vis, mais tu pourras pas t'en servir pour coller un tableau ou enfoncer un clou (enfin en pratique si, mais là on va dire que non )
Ben là, c'est le même principe. Plusieurs substrats ont une liaison que l'enzyme peut attaquer, par contre elle ne sait attaquer que cette liaison.