Bonjour,
J'ai un article sur l'ANS, fluorophore extrinsèque. J'ai une question d'habitude lorsqu'on voit un blue shift on dit qu'il ya enfouissement des zones hydrophobes. or là dans mon texte il est écrit : en présence d'ions Zn2+ Ca2+ il y a augmentation de l'intensité de fluorescence. et l'addition de ca2+ et zn2+ qui se fixe à la protéine montre une exposition des régions hydrophobes.
je trouve que cela se contredit!
Pouvez vous m'expliquer svp!!
Merci par avance!
Bonsoir,
En effet, au premier abord il semble y avoir une contradiction. Souvent l'émission de fluorescence est quenchée (mot pouvant être assimilé à "capturée") par l'environnement du fluorophore, par environnement j'entends le solvant dans lequel il est solubilisé.
Après une recherche très rapide, on peut tomber sur cet excellent travail réalisé par des étudiants de l'Université Paul Sabatier: Compte-rendu TP ANS. Dans l'introduction, les auteurs précisent qu'en environnement polaire, la fluorescence émise par l'ANS est quasi-nulle, il est donc quenché par un environnement polaire.
Il manque des informations dans ton texte pour pouvoir en tirer une conclusion définitive mais je m'essaye tout de même à en sortir une explication.Ton fluorophore est présent dans le solvant, il n'est pas fixé à ta protéine (puisqu'il est extrinsèque). Lorsqu'elle est bien repliée, les zones hydrophobes de la protéine ne peuvent pas interagir avec le solvant donc pas avec le fluorophore. L'environnement polaire du solvant quenche le fluorophore : pas d'émission de fluorescence. Quand les régions hydrophobes de la protéine sont exposées au solvant, la polarité globale diminue, le fluorophore est donc moins quenché et émet de la fluorescence. Tout ceci est une hypothèse, il faudrait que tu la confirmes avec des données supplémentaires.
Greg
