Bonjour à tous!
Voila tout est dans le titre, j'aimerais savoir pourquoi les protéines qui se dénature à cause de la chaleur ou du pH sont dégradés, puisque si la température redevient normal, une protéine peut normalement retrouver sa conformation initiale, donc à quoi sa sert de la dégrader? merci
Salut,
Dégradées ? Tu voulais dire "inactivées", j'imagine.
En augmentant la température trop fortement, l'agitation atomique devient trop importante. Alors, les liaisons faible entre les différentes structures de la protéine se rompent. Du coup, la protéine se déroule et prend une nouvelle conformation. Et en fait, cette nouvelle conformation dimensionnelle de la protéine permet sa coagulation qui provoque un réarrangement spatial différent de sa configuration tri-dimensionnelle fonctionnelle. Voilà pourquoi c'est irréversible (parce que la rupture des liaisons faibles permet la coagulation de la protéine).
oui je voulais dire inactivée, et elle prend forcement une nouvelle conformation ou pas?
Oui, elle se ré-associe à d'autres molécules.
Edit : par contre, la dénaturation par chauffage n'est pas nécessairement irréversible, même dans le cas de rupture de liaisons faibles : quand tu dénatures l'ADNdb en ADN mono-brin par chauffage et que tu le refroidis, l'ADN reprend une conformation en double-brin (plus ou moins spécifiquement).
au lieu d'établir des liaisons H et ioniques entre chaine latérale, les liaisons H, ioniques se feront avec les molécules d'eau et les sucre qui sont dans le cytoplasme, c'est bien sa? et j'ai lu aussi que certaines protéines qui venait d'être traduite et qui sont donc dans le REG n'arrivait pas a se replier de la bonne façon, c'est possible sa?
Quand on parle de coagulation, il s'agit de liaisons avec d'autres molécules de natures protéiques. En l'occurrence, il s'agit de liaisons entre cystéines (liaisons disulfures S-S). Ce sont des liaisons covalentes.
Et oui, une protéine transloquée (et glycosylée au cours de la traduction) à travers le REG peut effectivement présenter des anomalies de repliement. Le repliement final est effectué par la calnexine, par reconnaissance d'un glucose (qu'elle clive lors de la reconnaissance) ; et ce repliement est essentiel au fonctionnement de la protéine. Il y a un système de contrôle qui vérifie le bon repliement de la protéine glycosylée. Si elle est mal repliée, le système de contrôle empêche son adressage aux structures suivantes (je vais pas détailler). Une glycosyltransférase se charge de rajouter un nouveau glucose sur la chaîne glucidique. Et à nouveau la calnexine reconnaît ce glucose, et le cycle recommence, etc... Si au bout de plusieurs cycles, la protéine est toujours mal repliée, elle est ubiquitinylée et dirigée vers un protéasome (à l'extérieur du REG) qui se charge de la dégrader (l'ubiquitine permet au protéasome de reconnaître la protéine mal repliée à dégrader).
ok merci beaucoup!
Bonsoir,
L'adoption de la structure fonctionnelle d'une protéine nécessite l'intervention d'autres protéines, dites "chaperonnes". Sans parler de coagulation, une protéine dénaturée par rupture des interactions faibles ne pourra, de toute façon, adopter instantanément sa conformation initiale.
Attention à ne pas confondre Acides Nucléiques et Protéines.
Attention à ne pas confondre Acides Nucléiques et Protéines.Envoyé par TheBigBangTheory
La confusion n'a pas été faite.
Je donnais simplement un contre-exemple montrant que la dénaturation par chauffage n'était pas nécessairement irréversible dans le domaine biologique, histoire d'éviter d'avoir le réflexe : "Ah, chauffage de "machin chouette" --> Du coup, c'est irréversible !".
