Structure des Protéines

[invite383ddc35]

Bonjour j'ai quelques questions à posé, en vue de mon examen. J'en est pas mal, mais je demande des réponses par oui et non.


- Est-ce que plus la chaîne latérale d'un acide aminé est volumineuse plus la surface des domaines interdits (Diagramme de Ramachandran) est grandes ?

- Pour une protéine ou la structure 3D est connue avec précision , le diagramme de Ramachandran permet : De vérifier la justesse locale de la structure ? La conformation des chaînes latérales , détecter la présence de structure secondaires répétitives ?

- Les liaisons peptidiques sont trouvés en conformation Trans : Cela dépend des structures secondaires ?

- Pour une hélice alpha classique : - Les liaisons Calpha - Cbéta (donc le début de la chaine latéral je suppose) sont globalement dirigées vers l'extrémité amino-terminale de l'hélice ? Et les liaisons c=O sont globalement toutes dirigées vers l'extrémité carboxyl-Terminale de l'hélice ?

- Je ne suis pas certain mais quand il y a beaucoup d'acide aminé P , G , N et D la région est-elle bien peu structurés ?

- Est ce que Un domaine Structurale est une partie Autonome d'un repliement donné ?

- La clé Grec représente un arrangement Structurale ayant la même fonction Biologique ? trouvé dans des protéines ayant des fonctions biologiques différentes ? Mêmes questions pour répliement de type TIM Barrel.

- Les protéines Chaperons ont été prédites par Le postulat d'Anfinsen, Le Postulat de Kauzmann, le Paradoxe de Levinthal ou aucune de ces réponses ?

-Est-ce que la solvatation d'un composé aliphatique est favorisée d'un point de vue Thermodynamique

-L'un des repliements ci dessus fixe classiquement de L'ATP : Domaine variable des IgGsn, constant, Rossman,
globin, Histone , ou aucun.

-2 Protéines ont chacune 1 domaine ayant le même repliement, ont peut affirmer sans ambiguïté que : - Elles sont homologues ? Forte similarité de séquences entre elles ? Même fonction biologique ? Aucune des réponses n'est exacte.

-2 Protéines X et Y contiennent plusieurs domaines (Notés Xi(i de 1 à n)) et (Yj (j de 1 à m)) et ont la même fonction biologique alors : L'un des Xi a la même Topologie que l'un des Yj ? Au moins l'un des Xi a la même topologie que l'un des Yj, tous les domudles peuvent avoir une topologie différente ou aucune des réponses n'est exacte.

Merci.
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[inviteb3a6feac]

Bonjour.

Avez vous déjà travaillé les questions ?
quelles sont vos réponses pour le moment et pourquoi ?

Nous ne donnons jamais de réponses sans que vous ayez effectué un travail préalable, c'est toujours plus profitable pour vous, que de vous donner les réponses sans que vous ne sachiez pourquoi.
Vous devez être en P1, non ?

Cordialement
nowell

[invite383ddc35]

Bonsoir Nowell,

Oui j'ai travaillé les questions, car j'avais de nombreuses questions que j'ai put répondre. Mais sur quelques une soit j'avais des doutes, soit j'en avais vraiment aucune idées. J'avais quelques idées sur certaines réponses, mais comme j'étais loin d'être certain j'ai préféré demander ici. ( Je suis en L3 de Biologie).

- Est-ce que plus la chaîne latérale d'un acide aminé est volumineuse plus la surface des domaines interdits (Diagramme de Ramachandran) est grandes ?
-> J'aurais tendance à dire Oui, l'exemple de la glycine qui ne possède pas de chaîne latérale, et le domaine de surface autorisé est de 50%.

- Pour une protéine ou la structure 3D est connue avec précision , le diagramme de Ramachandran permet : De vérifier la justesse locale de la structure ? La conformation des chaînes latérales , détecter la présence de structure secondaires répétitives ?
Je dirais oui seulement pour vérifier la justesse locale de la structure.

- Les liaisons peptidiques sont trouvés en conformation Trans : Cela dépend des structures secondaires ?
Non.

- Pour une hélice alpha classique : - Les liaisons Calpha - Cbéta (donc le début de la chaine latéral je suppose) sont globalement dirigées vers l'extrémité amino-terminale de l'hélice ? Et les liaisons c=O sont globalement toutes dirigées vers l'extrémité carboxyl-Terminale de l'hélice ?
Non, Les liaisons Calpha - Cbéta sont globalement dirigés vers l'extérieur. Pour l'autre question je sais pas, je sais qu'elles sont globalement impliqué dans des liaison Hydrogène avec un NH d'un résisu i+n.


- Je ne suis pas certain mais quand il y a beaucoup d'acide aminé P , G , N et D la région est-elle bien peu structurés ?
Oui, et bien structuré en présence d'I V L A par exemple ?


- Est ce que Un domaine Structurale est une partie Autonome d'un repliement donné ?


- La clé Grec représente un arrangement Structurale ayant la même fonction Biologique ? trouvé dans des protéines ayant des fonctions biologiques différentes ? Mêmes questions pour répliement de type TIM Barrel.
Je n'ai pas trouvé grand chose sur les fonctions biologiques selon les repliements. J'aurais tendance à dire qu'ils ont étaient trouvés dans des repliements différents.


- Les protéines Chaperons ont été prédites par Le postulat d'Anfinsen, Le Postulat de Kauzmann, le Paradoxe de Levinthal ou aucune de ces réponses ?
Vraiment aucune idée, je dirais aucune de ces réponses.


- Est-ce que la solvatation d'un composé aliphatique est favorisée d'un point de vue Thermodynamique
J'en sais rien.

-L'un des repliements ci dessus fixe classiquement de L'ATP : Domaine variable des IgGsn, constant, Rossman,
globin, Histone , ou aucun.
J'en est aucune idée, j'ai cherché dans le cours, j'ai trouvé aucun truc à ce sujet.

-2 Protéines ont chacune 1 domaine ayant le même repliement, ont peut affirmer sans ambiguïté que : - Elles sont homologues ? Forte similarité de séquences entre elles ? Même fonction biologique ? Aucune des réponses n'est exacte.
Non Homologue car avoir le même repliement n'est pas suffisant pour avoir de tel affirmation ? Pour la séquence je dirais non et pour la foncion pour la même raison que pour homologue.

-2 Protéines X et Y contiennent plusieurs domaines (Notés Xi(i de 1 à n)) et (Yj (j de 1 à m)) et ont la même fonction biologique alors : L'un des Xi a la même Topologie que l'un des Yj ? Au moins l'un des Xi a la même topologie que l'un des Yj, tous les domaines peuvent avoir une topologie différente ou aucune des réponses n'est exacte.
Je dirais au moins l'un des Xi à la même topologie que l'un des Yj.

[invited847f413]

- Est-ce que plus la chaîne latérale d'un acide aminé est volumineuse plus la surface des domaines interdits (Diagramme de Ramachandran) est grandes ?
-> J'aurais tendance à dire Oui, l'exemple de la glycine qui ne possède pas de chaîne latérale, et le domaine de surface autorisé est de 50%.

La taille de la chaîne latérale n'est pas très important mais c'est plutôt le type de cette chaîne qui permettra d'avoir un repliement d'un type ou d'un autre.
On conçoit assez rapidement qu'un aromatique se repliera plus difficilement qu'une isoleucine même si en taille cette dernière à une chaîne latérale plus longe.
Il existe des tables suivant les AA avec les angles phi et psi possible.

- Pour une protéine ou la structure 3D est connue avec précision , le diagramme de Ramachandran permet : De vérifier la justesse locale de la structure ? La conformation des chaînes latérales , détecter la présence de structure secondaires répétitives ?
Je dirais oui seulement pour vérifier la justesse locale de la structure.

Je pense pareil que toi.

- Les liaisons peptidiques sont trouvés en conformation Trans : Cela dépend des structures secondaires ?
Non.

Pareil en rajoutant que c'est leur conformation qui définissent les structures secondaire donc pour moi la question est à l'envers donc fausse.

- Pour une hélice alpha classique : - Les liaisons Calpha - Cbéta (donc le début de la chaine latéral je suppose) sont globalement dirigées vers l'extrémité amino-terminale de l'hélice ? Et les liaisons c=O sont globalement toutes dirigées vers l'extrémité carboxyl-Terminale de l'hélice ?
Non, Les liaisons Calpha - Cbéta sont globalement dirigés vers l'extérieur. Pour l'autre question je sais pas, je sais qu'elles sont globalement impliqué dans des liaison Hydrogène avec un NH d'un résisu i+n.

Oui les chaînes latérales sortent vers l'extérieure. Après vérifie juste sur un shéma si le c alpha ou béta est vraiment cette laison vers la chaîne latérale.
Si le 0 du c=o est lié au nh du résidu au dessus cela veut donc dire que cela monte vers le c-ter donc sera dirigé vers cette direction.


- Je ne suis pas certain mais quand il y a beaucoup d'acide aminé P , G , N et D la région est-elle bien peu structurés ?
Oui, et bien structuré en présence d'I V L A par exemple ?

Oui et je pense que tu dois avoir un tableau disant avec qu'elles acides aminés une structure est bien ou non structurés.


- Est ce que Un domaine Structurale est une partie Autonome d'un repliement donné ?

Le problème vient de la définition autonome...on peut le voir comme une partie dans la conformation ne dépendent pas du repliement tertiaire ou quaternaire donc oui.
Après ces repliements autonomes sont ajustés par des coudes les ajoutant les unes aux autres.


- La clé Grec représente un arrangement Structurale ayant la même fonction Biologique ? trouvé dans des protéines ayant des fonctions biologiques différentes ? Mêmes questions pour répliement de type TIM Barrel.
Je n'ai pas trouvé grand chose sur les fonctions biologiques selon les repliements. J'aurais tendance à dire qu'ils ont étaient trouvés dans des repliements différents.

Les arrangements structuraux se retrouvent dans beaucoup de protéines avec des activités différentes.


- Les protéines Chaperons ont été prédites par Le postulat d'Anfinsen, Le Postulat de Kauzmann, le Paradoxe de Levinthal ou aucune de ces réponses ?
Vraiment aucune idée, je dirais aucune de ces réponses.

Cherche sur pub med et regarde des review sur les protéines chaperonnes et je pense que la première citation dira: elles ont été découvertes etc... et tu auras donc ta réponse.


- Est-ce que la solvatation d'un composé aliphatique est favorisée d'un point de vue Thermodynamique
J'en sais rien.

Non car on peut prendre exemple des aides gras qui sont hydrophobes et qui s'assemblent par exemples en micelles.

-L'un des repliements ci dessus fixe classiquement de L'ATP : Domaine variable des IgGsn, constant, Rossman,
globin, Histone , ou aucun.
J'en est aucune idée, j'ai cherché dans le cours, j'ai trouvé aucun truc à ce sujet.

Cherche sur internet avec les différentes domaines.

-2 Protéines ont chacune 1 domaine ayant le même repliement, ont peut affirmer sans ambiguïté que : - Elles sont homologues ? Forte similarité de séquences entre elles ? Même fonction biologique ? Aucune des réponses n'est exacte.
Non Homologue car avoir le même repliement n'est pas suffisant pour avoir de tel affirmation ? Pour la séquence je dirais non et pour la foncion pour la même raison que pour homologue.

Je pense qu'aucune réponse n'est exacte. Homologues, surement pas, similarité de séquence: s'il s'agit d'un domaine parmi 120 autres et bien non. Fonction biologique comme dit plus haut ce n'est pas un seul domaine qui définit sa fonction ou alors un domaine bien précit d'une molécule.

-2 Protéines X et Y contiennent plusieurs domaines (Notés Xi(i de 1 à n)) et (Yj (j de 1 à m)) et ont la même fonction biologique alors : L'un des Xi a la même Topologie que l'un des Yj ? Au moins l'un des Xi a la même topologie que l'un des Yj, tous les domaines peuvent avoir une topologie différente ou aucune des réponses n'est exacte.
Je dirais au moins l'un des Xi à la même topologie que l'un des Yj.

Je pense pareil et que cette structure est nécessaire pour la fonction.


J'espère t'avoir un petit peu aidé.

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite383ddc35]

Merci ça m'a bien aidé.

Pour la question pour les protéines Chaperonnes il demande si l'un des postulat avait pensé que quelque chose de tel existait, mais pas qui l'a découverte. Pour celle sur l'ATP j'ai cherché un peu partout j'ai rien trouvé sur l'ATP.

Sinon j'ai une autre question, pour les acides aminés de Type "D" , ça change quoi sur les zones du diagramme de Ramachandran ? (Et aussi quand w=0 ?) Le tableau est inversé ou bien il en existe simplement pas ?

[invite04bbe5cb]

Bonjour,
Sans vouloir te décourager ou autre mais les questions que tu pose font parti des annales du cours Structures des proteines et des acides aminés et toutes les réponse se trouve dans le cours de M. Cavarelli

J'ai suivit également ce cours et j'ai toujours trouvé les réponses dans son cours.

Bonne chance

[invite383ddc35]

Bonsoir,

En effet je suis déjà au courant, et bien entendu j'ai regardé le cour avant de venir poster ici. Il est bien sur logique que toute les réponses sont censé être dedans, mais si je trouve pas ... Enfin bref.

J'ai trouvé pour le repliement qui fixe l'ATP il me semblerait bien que se soit le DOmaine de Rossman.

Mais sinon j'ai rien trouvé sur les protéines chaperones et les postulats, si quelqu'un pouvait me répondre.

Pareil pour les acides aminés de Type "D" , ça change quoi sur les zones du diagramme de Ramachandran ? (Et aussi quand w=0 ?) Le tableau est inversé ou bien il en existe simplement pas ?

[invite43a2b106]

Les protéines chaperonnes ont été prédites par le paradoxe de levinthal, puisque cela prendrait des milliers d'années pour qu'une protéine teste toutes les conformations possibles, levinthal a pensé qu'il devait y avoir un moyen "direct" de leur faire adopter la bonne conformation.

Bonne chance demain pour le partiel