Bonjour,
Habituellement, lorsqu'on nous parle des protéines chaperons (ou chaperonines), on nous explique qu'elles servent à accompagner le repliement 3D d'une protéine, afin qu'elle acquiert sa conformation correctement.
Néanmoins, j'étudie actuellement la translocation du cytosol vers l'intérieur de certaines organites (en l'occurence, mitochondrie et chloroplaste) et quelque chose me parait étrange.
Dans mon cours, on nous dit:
+ cette source: http://books.google.fr/books?id=gSFb...plaste&f=falseLa première fonction du translocon est de décoder la séquence signal. Sa présence permet de plus de délimiter un canal à travers la membrane. Mais si la protéine veut passer, elle devra perdre sa conformation spatiale pour s’adapter au canal. Ceci est permis par des chapéronines qui déstructurent la protéine. Une fois la translocation faite, le peptide signal est clivé par une peptidase, les chapéronines quittent la protéine qui va reprendre sa conformation spatiale propre.
Les chaperonines ont donc deux rôles, aide au repliement et blocage de ce dernier quand nécessaire ? Ou y a-t-il une erreur (et, si oui: les chaperonines n'aident jamais ou elles ne bloquent jamais ?)
Merci d'avance et bon weekend =)
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