PDB et Cristallographie

[invite49f75d69]

Bonjour à tous,

J'ai deux petites questions assez bêtes mais je ne trouve pas la réponse :X
Tout d'abord, j'ai remarqué que les structures de protéines (dans Protein Data Bank) déterminées par cristallographie n'ont pas d'atome d'hydrogène. Pourquoi ? Je trouve partout "les hydrogènes ne sont pas visible en cristallo" mais personne n'explique pourquoi :/ donc si vous avez une explication ou un lien n'hésitez pas.

Ensuite, j'ai constaté que certaines structures n'étaient pas complètes c'est a dire qu'il y'a des résidus manquants dans certaines structures pdb... je ne comprends pas trop pourquoi ? Certains AA ne sont pas déterminables par cristallo ou rmn ? visiblement oui mais dans quel contexte ?

Vos réponses sont les bienvenues =)

En vous remerciant par avance,

bon week end
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[invite71f23525]

Une première ébauche de réponse.
Je pense que les atomes d'hydrogène ne sont pas visibles en cristallo car ils sont trop petits. Les résolutions de structure cristallographiques sont généralement de l'ordre de 2 à 3 angströms, la taille de l'atome d'hydrogène doit être inférieure à 2 angströms.

Il peut y avoir des zones dans la structure des protéines qui sont très dynamiques. Cela peut engendrer la formation d'un cristal de plusieurs conformères. La base de la résolution cristallographique étant la répétitivité de la même structure, s'il y a des variations à un endroit, la résolution sera donc impossible pour cette zone. Pour les récepteurs nucléaires par exemple, c'est l'hélice 12 qui est particulièrement instable. Par conséquent, la solution qui a été trouvé est d'effectuer la cristallisation des récepteurs nucléaires liés à un peptide (un fragment d'un corégulateur transcriptionnel) qui se lie au niveau de l'hélice 12. Cela permet à cette hélice d'adopter une conformation unique qui permet sa résolution cristallographique.

[invite49f75d69]

D'accord , je te remercie de ta réponse =)

[invitec0b62935]

Pour compléter ce que dit LXR, il faudrait une résolution d'environ 0,5 A pour voir les atomes d'hydrogène or les meilleures résolutions obtenues pour des protéines sont d'environ seulement 1 A. Les hydrogènes présents dans les structures sont donc rajoutés, il est possible de calculer leurs positions si on connait l'emplacement des autres atomes.

Ce n'est pas vraiment un problème de taille de l'atome d'hydrogène mais surtout un problème de nombre d'électrons. H n'a qu'un électron donc il est beaucoup moins visible que C, N, O (6 à 8 électrons) qui eux-même sont moins visibles que le soufre ou le phosphore (15 et 16). Le plomb (Z=82) donne par exemple un signal extrêmement puissant, bien plus que le sodium (Z=11) alors que les deux atomes ont quasiment le même rayon atomique.

[A voir en vidéo sur Futura]