Les récépteurs SH2 et SH3

[invite13e4bad5]

Bonjour,
(Je prends le cas du récepteur à l'insuline) Les protéines adaptatrices présentent des domaines de liaisons SH2 et SH3. J'ai cherché sur google et je suis tombé sur un bouquin qui annonce que la première protéine adaptatrice (que j'appelle A) présente un seul et unique domaine de liaison SH2 mais plusieurs SH. Du coup la liaison de cette protéine à la tyrosine phosphaté du récepteur de l'insuline ne se fait qu'au niveau du SH2 qui n'est pas possesseur d'une activité de type kinase. Les autres protéines adaptatrices (que j'appelle B) vont se fixer sur A par les sites SH3 qui ont par contre une activité de type kinase (phosphorylation des B = activation des B?).
D'où ma question : Quelle est la différence entre les domaines de liaison SH2 et SH3 et est-ce que le livre dit juste?
Merci d'avance.
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[inviteab824ce2]

Le domaine SH2 permet la reconnaissance des tyrosines phosphorylées.
Le domaine SH3 permet la reconnaissances de motifs riches en prolines.

Les domaines SH2/3 n'ont pas d'activité kinase, ils sont "seulement" impliqués dans la reconnaissance de motifs particuliers.
Pour le reste j'ai un peu du mal à comprendre ton explication....du moins celle du livre. Peut-être qu'en cherchant un schéma descriptif de l'activation de la voie du récepteur à l'insuline tu trouveras ton bonheur.

[invite13e4bad5]

J'ai vérifié deux trois petites choses et tout me semble clair sauf peut être une chose. Je prends le cas de la signalisation de l'insuline. Quel est le domaine de fixation entre IRS et P85/P110 un domaine SH2? Comment la protéine IRS (donc toute première protéine qui se fixe à la tyrosine phosphatée dans le cas général) se phosphoryle? Est-ce que dès fixation à la tyrosine phosphatée on a un changement de conformation de la protéine qui permet l'activation d'un domaine catalytique de type kinase sur la protéine? Cette autophosphorylation permet de réellement activer la protéine qui peut être reconnu par les autres protéines de signalisation?
Merci d'avance.