Fonctions du protéasome?

[Rabah-Issa]

Bonjour,

Le protéasome semble dégrader les protéines liées à l'ubiquitine spécifiquement mais deux questions se posent à moi et je ne trouve pas de réponses (dans le cadre d'un rapport sur le système ubiquitine-Protéa) :
D'une, est-ce que le protéasome dégrade seulement les protéines ubiquitylées ? (Je suis au courant qu'il peut aussi dégrader certains virus lorsqu'il est associé à des anti-chambres 11S)
Deuxièmement, est-ce que sa seule fonction est de dégrader les protéines non maturées, mal repliées, obsolètes ou en fin de vie? A-t-il un autre rôle que ceux-là?

Le sujet est vaste, je sais et je vous remercie des réponses que vous pourriez apporter.
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[invitea142fd95]

Deuxièmement, est-ce que sa seule fonction est de dégrader les protéines non maturées, mal repliées, obsolètes ou en fin de vie? A-t-il un autre rôle que ceux-là?

Le sujet est vaste, je sais et je vous remercie des réponses que vous pourriez apporter.

Salut,

Tu as le protéasome 20S qui permet la dégradation des protéines mal synthétisées, dénaturées ou mal conformées. Alors que le protéasome 26S dégrade des protéines fonctionnelles dont la cellule n'a plus besoin. Les protéines ubiquitinylées sont toujours dirigées vers le protéasome de type 26S.

Bonne journée.

[Rabah-Issa]

Salut,

Tu as le protéasome 20S qui permet la dégradation des protéines mal synthétisées, dénaturées ou mal conformées. Alors que le protéasome 26S dégrade des protéines fonctionnelles dont la cellule n'a plus besoin. Les protéines ubiquitinylées sont toujours dirigées vers le protéasome de type 26S.

Bonne journée.

Ce que vous dites me bouleverse assez : Le proteasome 20S SEUL est capable d'activité protéolytique ? Je pensais que les protéines mal repliées ou en fin de vie étaient forcément marquées à l'ubiquitine puis digérées par le complexe 26 S ...

Je n'ai rien trouvé de tel dans mes recherches mais je vais essayer d'en savoir plus.

Merci de l'information même si elle me trouble

[invite444a246d]

Jamais entendu parler de protéasome 20s alone, je t'invite à prendre ces informations avec des pincettes.

Concernant l'ubiquitine dépendance, elle n'est pas absolue, comme tout en biologie. Tu peux avoir des facteurs qui vont directement interagir avec le protéasome pour être dégradés, dans certaines conditions.

L'ubiquitination d'autre part, n'a pas comme unique rôle d'induire la dégradation des protéines. C'est variable selon la lysine (ou la méthionine) sur lesquelles sont branchées les chaines de poly-Ub.

Deuxièmement, est-ce que sa seule fonction est de dégrader les protéines non maturées, mal repliées, obsolètes ou en fin de vie? A-t-il un autre rôle que ceux-là?

Je sais pas si c'est ce que tu entends par "Obsolète" mais tu as pour certains facteurs une régulation de l'activité par un gros turn over de la protéine (dégradation rapide après sa synthèse), qui passe par le protéasome. C'est le cas de la protéine p53 qui stimule l'apoptose (entre autre) en cas de stress génotoxique.

[A voir en vidéo sur Futura]

[invitea142fd95]

Ce que j'ai dit vient mot pour mot tout droit de mon cours de Biologie Cellulaire ... Peut-être que notre prof nous a fait des approximations ... ?

[invite444a246d]

Je sais pas trop,

A ma connaissance, le 20s c'est juste le core = les 4 anneaux (alpha+beta x2) portant les activités protéolytiques,

Cham

[invitea142fd95]

Je sais pas trop,

A ma connaissance, le 20s c'est juste le core = les 4 anneaux (alpha+beta x2) portant les activités protéolytiques,

Cham

En fait oui le 26S est composé de 4 anneaux dont l'ensemble s'appelle le 20S auquel on rajoute deux particules 19S ("chapeaux"). Ces particules 19S reconnaissent les ubiquitines, comportent des isopeptidases pour le recyclage des ubiquitines et des ATPases pour déployer les protéines.
Quant au protéasome 20S "seul" il est composé de 2x7 sous-unités α et de 2x7 sous-unités β (ces dernières sont des protéases, avec 5 activités protéolytiques).

Donc voilà ce que j'ai comme infos, mais peut-être qu'il y'a des erreurs... Un spécialiste de bio cell dans le coin ??

[Rabah-Issa]

Re-Bonjour

Ce que j'ai trouvé de mon côté, c'est qu'en temps normal, les extrémités du 20S sont fermées, et donc les sites catalytiques ne sont pas accessibles et l'activité est réprimée. Les régulateurs positifs du 20S sont les 19S (avec lequel il formera le Protea26S), ou le 11S (dans le cas de la destruction par de certains virus) OU le PA200 (Proteasome Activator 200) qui, lorsqu'il est associé au 20S, va permettre l'ouverture des canaux et permettre l'activation du 20S.

Le 20S ne semble donc pas fonctionner tout seul.

Sinon il me semble que seuls trois monomères β sur 7 (donc trois sur chaque anneau β) possèdent une activité protéolytique et qu'il existe alors 3 activités protéolytiques en somme, les monomères étant identiques d'un anneau β à un autre ... Vraiment j'ai encore un doute là mais c'est ce que mes recherches ont donné et je l'ai vu répété souvent, je ne pense pas me tromper.

Je vous remercie tous les deux en tous cas ...