Bonjour à tous !


Je travaille depuis peu sur 2 hémoprotéines: indoleamine 2,3-dioxygénase et Trp 2,3-dioxygenase. Celles-ci sont des hémoprotéine dont le fer coordonne la molécule de dioxygéne afin de permettre la dioxygénisation du l-Trp (et quelques analogues).

J'avais une petite question à laquelle je n'arrive pas vraiment à répondre pourquoi le Fe (II) lie le dioxygène alors que le Fe (III) non ?

D'un point de vue chimique, la liaison de coordination (je dirais même plutôt une covalente dative ?) se passe avec le partage d'un doublet de l'oxygène sur une orbitale d de Fe. Mais dans ce cas le Fe (II) et Fe (III) possède tout les deux une orbitale vacante.
Mais si il s'agit du partage d'un électron c'est une autre histoire. Le Fe (II) possède un 4d6 et dont à 6e- disponible ce qui lui permet d'avoir 6ligands, alors que Fe (III) possède des orbitales 4d5 et donc seulement 5éme pour la coordination.

Le hic c'est que d'un point de vue coordination il me semble que le Fe (II) et Fe (III) sont tout les deux capables d'avoir 6ligands non ?


Finalement en cherchant dans des publis, j'ai pu voir que sur une des publis, le Fe (II) se plaçait sur le plan avec les azote de la porphyrine (= groupement heme) alors que le Fe (III) se plaçait un peu plus bas et était dés lors moins disponible pour la coordination. Mais il n'explique pas vraiment pourquoi.


Voilà, je suis conscient que je parle ici de pas mal de choses diverses (probablement pas lié directement à la bio) et surement certaines fausses... Mais si vous avez des pistes pour moi !


Merci d'avance