[Exercice] Electrophorèse
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Electrophorèse



  1. #1
    invite3b27330d

    Electrophorèse


    ------

    Bonjour les gens , je suis nouveau ici , j'amerai bien avoir une réponse rapide à cette exercice SVP les gens URGENTS , peut-etre il va se poser en controle
    1. TECHNIQUES D’ETUDE DES PROTEINES
    1.1 Le volume nécessaire à l’élution (Vel) d’une protéine sur une colonne de gel filtration est
    fonction inverse du poids moléculaire(Mr). La courbe d’étalonnage ci-dessous est tracée à
    partir des résultats reportés dans le tableau :
    Protéine Mr Vel (ml))
    bleu de dextran* 106 85
    lysosyme 14 000 200
    chymotrypsinogène 25 000 190
    ovalbumine 45 000 170
    sérum albumine 65 000 150
    aldolase 150 000 125
    uréase 500 000 90
    X ? 130
    * le bleu dextran est un polymère de haut PM
    a. Expliquer l’ordre d’élution des protéines.
    b. Evaluer le PM de la protéine inconnue X.
    1.2 Une protéine étudiée par gel filtration dans un tampon aqueux à pH7 présente un poids
    moléculaire apparent de 160.000 daltons. Si cette protéine est soumise à une
    électrophorèse sur gel en présence de SDS la révélation montre 2 bandes
    correspondant à des poids moléculaires apparents de 50000 et 30000.
    • Expliquer ces résultats.
    1.3 Expliquer et commenter ces affirmations.
    a. Les protéines sont très peu solubles à leur point isoélectrique (pHi).
    b. Pour une valeur de pH supérieure à son pHi une protéine est chargée négativement et
    pour une valeur de pH inférieure à son pHi une protéine est chargée positivement.
    1.4 Une solution contenant de l’albumine (pHi= 4,6), de la β-lactoglobuline (pHi = 5,2) et du
    chymotrypsinogène (pHi= 9,5) est chargée sur une colonne de DEAE cellulose à pH 5,4.
    (Le DEAE est une molécule chargée positivement)
    La colonne est éluée par un gradient de NaCl de concentration croissante.
    • Proposer un ordre d’élution de la colonne pour ces protéines.
    1.5 Soit une protéine oligomérique d’un poids moléculaire (PM) de 240 000 Daltons. Sa
    structure quaternaire est étudiée par la détermination des poids moléculaires à l’issue de
    divers traitements :
    a. Traitement par le mercaptoéthanol 0,1M : donne uniquement des structures
    protéiques d’un PM de 120 000 D.
    b. Traitement par l’urée 4M : donne uniquement des structures protéiques d’un PM de 80
    000 D.
    c. Traitement par le mercaptoéthanol 0,1M et l’urée 4M : donne uniquement des
    structures protéiques d’un PM de 40 000 D.
    • Quels sont les effets des différents traitements ?
    • Quelle est la structure quaternaire de cette protéine ?

    MERCIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIII IIIIIIIIII
    veuillez jettez un coup d'oeil sur la pièce jointe , peut-etre il vous sera utile. ^^

    -----
    Dernière modification par Flyingbike ; 07/01/2015 à 20h12.

  2. #2
    Flyingbike
    Modérateur*

    Re : Electrophorèse

    bonjour

    Vous n'avez probablement pas lu les règles de la section exercices en biologie lisibles ici : http://forums.futura-sciences.com/ex...-exercice.html, puisque votre discussion n'est pas dans la bonne rubrique. On peut y lire notamment qu'il est indispensable que le posteur montre qu'il a réfléchi a son problème, et que personne ne réfléchira a votre place, urgence ou pas ! Du coup je déplace au bon endroit, mais j'interdis que l'on vous aide avant que vous ayez montré un peu de bonne volonté (et c'est plus constructif pour vous) !
    pS : j'ai supprimé la PJ n'étant pas sur que vous avez le droit de la diffuser publiquement.
    Dernière modification par Flyingbike ; 07/01/2015 à 20h13.

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