Electrophorese Immunoglobuline G

[mamo.64]

Bonjour,
Si on effectue une électrophorèse SDS page au mercaptoéthanol sur l'immunoglobuline G combien de bande obtient-on ? et quel est leur masse moléculaire ?

De plus chacune de ces protéines est-elle capable de lier l'antigène ? pourquoi ?

Merci beaucoup

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[TanguyE]

Bonjour,

Ça ressemble beaucoup à un énoncé d'exercice tout ça...

Donc que sais tu des IgG? Quelle est leur structure? Comment reconnaissent elles les Ag?
Que sais tu de l'électrophorèse SDS PAGE? Quel est le rôle du B-mercaptoéthanol dans cette manip et qu'est-ce que ça changerait s'il n'était pas présent?

[mamo.64]

Je sais qu'il y a deux chaines lourdes et deux chaines légères. De plus le mercaptoéthanol va couper les ponts disulfures donc on aura 4 chaines.
Cependant je ne sais si une fois séparée, elles pourront reconnaître l'antigène ?

[TanguyE]

Je sais qu'il y a deux chaines lourdes et deux chaines légères. De plus le mercaptoéthanol va couper les ponts disulfures donc on aura 4 chaines.

Ok jusque là on est d'accord, il ne te reste plus qu'à savoir comment ça va se traduire en termes de bandes visibles sur ton gel.

Cependant je ne sais si une fois séparée, elles pourront reconnaître l'antigène ?

Qu'est ce que tu peux me dire du site de reconnaissance de l'Ag sur une Ig? De quoi est il composé? Est-ce que le fait que les 4 chaines soient séparées va y changer quelque chose?
Un petit tour par ici devrait te rafraichir la mémoire si besoin: http://en.wikipedia.org/wiki/Antibody

[A voir en vidéo sur Futura]