combinaison de co2 au hémoglobine

[invite10a24fbe]

bonjour
s'il vous plait ,j'ai dans mon cours que la réaction de combinaison de CO2 à Hb ( Hb+CO2===HbCO2) est plus importante lorsque l'Hb n'est pas oxygénée : la désoxyHb a une affinité plus grande que l'oxyHb ,pour le CO2 !
ce que j'ai pas compris c'est le faite de combinaison d'un désoxyHb à CO2 est ce que c'est possible si oui comment ? puisque chaque Hb est formé de 4 sous unité et chacune contient un atome de fer et celui ci peut se combiner à une O2 donc où est la place pour une autre CO2 ??
et méme si c'est possible où doit alors orienter un Hb combiné à CO2 et O2 ; vers les tissus pour leurs donner O2 ou vers les alvéole pour se débarrasser de CO2 ??
merci
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[noir_ecaille]

Dans l'hémoglobine, ce n'est pas diresctement l'unité protéique qui porte le dioxygène mais des groupements prostétiques appelés hèmes.

Ce groupement prostétique possède un atome de fer au centre et change légèrement de conformation selon le nuage électronique du fer -- selon que le fer est ou non complexé à un dioxygène. Par ailleurs ce changement de conformation rend "plus ou moins" accessible des résidus -NH de la chaine peptidique liant l'atome de fer de l'hème. Ce sont ces résidus qui vont réagir / se "conjuguer" de façon réversibles avec les hydrogénocarbonates ambiants -- formant ce qu'on appelle des carbohémoglobines (à ne pas confondre avec les carboxyhémoglobines de l'intoxication au monoxyde de carbone).

Les hydrogénocarbonates en présence sont par ailleurs synthétisés par une enzyme (l'anhydrase carbonique). C'est la capacité des résidus amines de la globine à fixer des protons d'une part, et se combiner avec du dioxyde de carbone (via sa forme hydrogénocarbonate) qui permet à la globine de le transporter + maintenir le reste sous forme d'hydrogénocarbonates. En effet un hydrogénocarbonate qui réagit avec un proton va donner du dihydrogénocarbonate, lequel va redonner une molécule d'eau et un dioxyde de carbone.

Alors concrêtement, un hème oxygéné a une configuration "plane" et la configuration du nuage électronique qui en résulte, rend les résidus amines de la chaîne peptidique "moins" nucléophiles. Quand l'hème n'est pas oxygéné ou que le milieu est suffisamment acide pour que les résidus amines fixent des protons, l'hème a une configuration "creusée" et le nuage électronique résultant perment à (de mémoire) une lysine et je crois une arginine de fixer un hydrogénocarbonate (à vérifier).

La conséquence simple, c'est qu'une hémoglobine oxygénée va relarguer des protons qui vont se combiner aux hydrogénocabonates, redonnant ainsi du dioxyde de carbone par dissociation. À l'inverse, une hémoglobine en milieu acide et/ou qui n'est plus oxygénée va fixer des protons + des hydrogénocarbonates. Concrêtement dans l'avéole pulmonaire, le milieu est riche en dioxygènes, qui vont donc se fixer sur les hèmes pour la conséquence qu'on vient de voir. Et dans les tissus, là où le dioxygène s'appauvrit par consommation dans les processus cellulaires, l'acidité relative + l'appauvrissement en dioxygène vont provoquer le phénomène de fixation des protons et hydrogénocarbonates.


En espérant avoir clarifié les choses

[Flyingbike]

@noir_ecaille

ProstHétique

[noir_ecaille]

Merci pour ces corrections

[A voir en vidéo sur Futura]