Enzymologie et KM

[invite8b6423ea]

RE - Bonjour (j'ai déjà mis mon message dans la partie chimie mais je me suis trompé, j'espère que c'est po grave!)

Voilà, dans mon cours de biochimie, il est dit que Km c'est ,
où [E] est la concentration en enzyme libre, [S] la conc. en substrat et [ES] la conc. en complexe enzyme - substrat.

J'aurais voulu savoir premièrement d'où ca sort, est-ce que c'est déduit d'une autre équation que je ne connaitrais pas?

Ensuite j'ai l'équation de Michaelis Menten qui me dit que la vitesse c'est :
A la limite je veux bien, ca me dérange pas mais mon principal problème, c'est que je ne comprend pas pourquoi quand Km est faible l'enzyme est très active, et quand Km est élevé l'enzyme a une faible activité catalytique.

En effet il est dit que si Km est élevé la réction nécessitera des concentrations importantes de substrat pour atteindre vmax, ok, mais quand [S] est importante est-ce qu'il n'y a pas un max de sites saturés, donc une grande activité enz. ?

Inversement il est dit que plus Km est bas, plus l'enzyme est active car il faudra de faibles concentration en substrat : mais s'il n'y a pas bcp de substrat, il n'y a pas bcp d'activité enzymatique !?

Non?

Bref tout ca est un peu flou!!!

Merci de m'éclairer !!!
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[invite878beb27]

Salut,

Le KM mesure l'affinité de l'enzyme pour son substrat. Donc quand le KM est faible, il faut peu de substrat pour avoir une forte activité catabolique, et inversement quand ton KM est fort.

[invite5351d78c]

Tout à fait d'accord avec Teteph. De toute façon, si tu regarde une courbe de cinétique Michaëllienne, tu verras que plus le Km est élevé, moins la saturation de l'enzyme est atteinte rapidement donc la vitesse maximale aussi.

Le petit truc bien à savoir, c'est que parfois pour une réaction donné, 2 enzymes à différent Km vont se relayer suivant la concentration en substrat. C'est le cas de l'hexokinase et la glucokinase qui catalysent la phosphorylation du glucose en glucose 6 phosphate. Par contre je sais plus laquelle a le Km le plus petit... .
Bref, quand la concentration en glucose est faible dans la cellule, c'est l'enzyme au plus petit Km qui bosse. Quand la concentration est élevée, l'enzyme au plus haut Km prend le relai car l'autre est déjà arrivé à saturation. L'enzyme à plus haut Km étant plus lente a arriver à la vitesse maximale, la saturation se fera plus tard.

[invitee863e61a]

RE - Bonjour (j'ai déjà mis mon message dans la partie chimie mais je me suis trompé, j'espère que c'est po grave!)

Voilà, dans mon cours de biochimie, il est dit que Km c'est ,
où [E] est la concentration en enzyme libre, [S] la conc. en substrat et [ES] la conc. en complexe enzyme - substrat.

J'aurais voulu savoir premièrement d'où ca sort, est-ce que c'est déduit d'une autre équation que je ne connaitrais pas?

Ensuite j'ai l'équation de Michaelis Menten qui me dit que la vitesse c'est :
A la limite je veux bien, ca me dérange pas mais mon principal problème, c'est que je ne comprend pas pourquoi quand Km est faible l'enzyme est très active, et quand Km est élevé l'enzyme a une faible activité catalytique.

En effet il est dit que si Km est élevé la réction nécessitera des concentrations importantes de substrat pour atteindre vmax, ok, mais quand [S] est importante est-ce qu'il n'y a pas un max de sites saturés, donc une grande activité enz. ?

Inversement il est dit que plus Km est bas, plus l'enzyme est active car il faudra de faibles concentration en substrat : mais s'il n'y a pas bcp de substrat, il n'y a pas bcp d'activité enzymatique !?

Non?

Bref tout ca est un peu flou!!!

Merci de m'éclairer !!!

A propos de la 1ère question, je suis tèrs étonné que vous ne l'ayez pas démontrer en cours!!! D'autant que la démonstration est plutot simple à suivre.
Pour comprendre l'équation, il faut la "traduire": ton équation, signifie que plus il y a d'enzyme libre ou de susbtrat libre (non complexé à l'enzyme), plus le Km (qui est en fait une constante de dissociation, donc d'autant plus élevée que la dissociation de ES est forte et donc que l'association de E avec S est faible) donc l'affinité (= capacité à former des complexes ES) est faible. Inversement, plus la proportion d'enzyme liée à son substrat (ES) est forte par rapport à l'enzyme libre, plus cela signifie que ton enzyme est disposée, dans ces conditions expérimentales, a former des complexes et donc plus son affinité est forte, donc sa capacité a s'en dissocier (révélé par son Km) est faible.
Tu peux trouver la démonstration dans un bon bouquin de biochimie DEUG SV 1ère année (Licence 1ère année): jette le bouquin si cela n'est pas démontré.

Au plaisir

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite8b6423ea]

Eh bien merci beaucoup ca m'éclaire déjà plus, je crois que j'ai compris comment ca marchait!

[invite145e083d]

bonjour j'avais une question qui me taraude. Est ce que pour une enzyme une vmax élévé s'accompagne forcement d'un Km fort?
Pour remettre dans le contexte qui m'interesse je vous explique mon probleme: je dois choisir une enzyme la plus performante possible parmis celle disponible chez plusieur organisme. Un Km faible me permettra de consommer un max de substrat mais mon prof me dit que ca va prendre des plombes. Donc est-ce possible que deux enzymes ,catalysant la meme reaction, aient la meme Vmax mais deux Km different? Si je veux etre efficace et rapide dois je prendre une enzyme à Km faible et Vmax faible et une enzyme à Vmax fort et Km faible ou alors je peux trouver une enzyme à Km faible et vmax fort?
merci et désolé si ma question est incomprehensible je me ferai un plaisir de la reformuler

[invite145e083d]

c'est que vous avez pas de reponse ou que personne à compris? bon merci qd meme je vais essayer de resoudre mon probleme autrement

[invite2d63305c]

Salut Pistol-Pit,

Le Vm et le Km sont liés par la loi, je veux pas dire qu'ils sont mariés mais plutôt que la relation Vi= Vm[S]/Km+[S] les unis à jamais.
Mais ceci uniquement dans un cadre particulier, celui des enzymes Michaëliennes, toutes les enzymes n'ont pas des cinétiques de cet ordre. Tu peux donc éventuellement trouver une enzyme catalysant ta réaction, dont le Km serait considéré comme faible et le Vm comme fort par rapport à une enzyme michaëlienne.
Voilà, en espérant t'avoir répondu dans les temps pour ta manip' en cours...