Enzymologie Vmax Inhibteur competitif

[Klownerz]

Bonjour !

Je ne comprends tout simplement pas comment la Vmax peut ne pas etre modifié quand un inhibiteur competitif vient se fixer a la place du substrat. En effet, Si la vmax signifie bien vitesse initiale de reaction dans la mesure où certains sites actif seront "bloqués" par l'inhibiteur compétitif la reaction devrait etre plus "lente" et la Vmax le devrait aussi.

Je pense faire une confusion sur la Vmax que je comprends comme la quantite maximal de produit formé par unite de temps, mais je comprends pas!

Merci de votre aide
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[Klownerz]

Je relance..

[dalmia]

Bonsoir =)

Si l'inhibiteur est compétitif, cela signifie qu'il vient se loger sur le même site que le substrat comme tu le précises. Admettons que dans ton tube, il y ait 50% de substrat, 50% d'inhibiteur. Une enzyme se fixe d'abord à un compétiteur : il ne se passe rien. L'inhibiteur se décroche. Deuxième contact : l'enzyme rencontre ce qui est bien son substrat. Eh bien elle fonctionne parfaitement ton enzyme, sa vitesse catalytique n'est pas modifiée. Le problème réside dans le fait de rencontrer le substrat. Tu peux palier au problème en augmentant la concentration en substrat.

En revanche, si tu considères un inhibiteur non compétitif (on peut imaginer une molécule qui se lie ailleurs que dans le site catalytique mais qui bloque son activité), là aucun problème pour fixer le substrat mais en revanche ton enzyme ne peut plus agir : Km inchangé mais Vmax qui ne peut pas être atteinte.

J'espère t'avoir éclairé.
Dalmia

[Klownerz]

Donc la Vmax ne designe pas la vitesse d'une reaction mais la vitesse de l'enzyme sur son substrat c'est ca?

Parce qu'on est d'accord que dans le premier cas la vitesse de la reaction catalytique prendra pluss de temps que sans inhibiteur competitif (a quantite egal de substrat)

[A voir en vidéo sur Futura]

[dalmia]

Bonjour,

Vmax désigne la vitesse initiale maximale d'une enzyme par unité de temps, sans oublier une condition saturante en substrat ! (pour pouvoir négliger la réaction inverse) Je pense que c'est ce paramètre qui manque dans ta réflexion. Pour une concentration en substrat donnée, elle peut être saturante en absence de compétiteur, mais devient non saturante si tu ajoute plein de compétiteur. D'où le fait que je précise qu'il faut en contrepartie que tu rajoutes du substrat pour réatteindre le niveau saturant, donc atteindre Vmax.

Parce qu'on est d'accord que dans le premier cas la vitesse de la reaction catalytique prendra pluss de temps que sans inhibiteur competitif (a quantite egal de substrat)

Effectivement ! Si tu ne modifies pas la concentration en substrat en présence de compétiteur, tu ne pourras pas atteindre Vmax.

Dalmia

[Klownerz]

Ah d'accord ! Je viens de comprendre. En réalité quand on dit que la Vmax reste inchangé c'est que potentiellement elle peut toujours être atteinte par ajout de substrat, contrairement à un inhibiteur non compétitif, où la rajout de substrat ne permettra pas quoi qu'il arrive d'atteindre Vmax !

Merci beaucoup Dalmia =)

Cordialement,
Klo

[dalmia]

Tadaaa ! Voilà, c'est ça.

Mais de rien