Questions de biochimie

[inviteb2d8fbdf]

Bonjour!

J'ai différentes questions relatif à la biochimie à vous poser,
Pourquoi retrouve t'on la glycine et l'alanine à un pourcentage très élevé dans les protéines ?
Pourquoi retrouve t'on la cysteine et la methionine à un pourcentage très faible ?
Qu'est ce qu'un hétero tetramere ?
Comment à partir de la séquence en acide aminé d'une proteine je peux en déduire son domaine transmembranaire ?

Une petite question de cinétique :
Est ce qu'onpeux résumer la difference entre deltaG et deltaG° aux conditions initiales choisie ?

Merci d'avance Ce sont des questions de sujet d'examens antérieur dont je ne suis pas certain des réponses
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[invite3a3d529a]

Bonjour !

Pourquoi retrouve t'on la glycine et l'alanine à un pourcentage très élevé dans les protéines ?
Pourquoi retrouve t'on la cysteine et la methionine à un pourcentage très faible ?

La glycine et l'alanine sont les deux aa les plus simples. Pour échaffauder toute une structure (= une protéine), tu n'as pas besoin que chaque aa possède telles ou telles propriétés, mais peut-être juste qu'elle ait telle taille pour pouvoir assurer sa fonction. Comme une construction en Lego si tu veux, tu n'as pas besoin que toutes les pièces d'un mur possède un petit crochet, un côté brillant ou je ne sais quelle particularité.
La cystéine et la méthionine sont les deux seuls aa protéinogènes qui possèdent du soufre. La présence de cet atome confère à ces aa des propriétés particulière (la formation de ponts disulfures par exemple, qui ne doivent pas se retrouver n'importe où).
Réponse alternative : parce que c'est comme ça

Qu'est ce qu'un hétero tetramere ?
Comment à partir de la séquence en acide aminé d'une proteine je peux en déduire son domaine transmembranaire ?

Hétéro veut dire différent comme tu le sais certainement, et tétra veut dire 4 : un tétramère est une structure en 4 monomères qui ne sont pas identiques (au moins 2 monomères différents).
Tu sais qu'une membrane est composée de phospholipides, qui dit lipides dit gras, donc pour s'enchasser là-dedans, un domaine transmembranaire doit être gras. Les aa qu'on y trouve sont donc hydrophobes ! GAVLIPFW, de mémoire.

Je n'ai plus aucun souvenir de cinétique, je passe la main pour cette question.

J'espère t'avoir aidé.
Dalmia

[invite2e21fee6]

Pour compléter Dalmia, les glycines et alanines ne sont pas des "simples briques" elles ont un rôle de mobilité dans la chaine d'acides aminés. Elles permettent des courbures et des boucles (là où un acide aminé avec un groupement plus volumineux ne pourrait pas se plier à cause de l'encombrement).

Déduire un domaine transmembranaire d'une séquence primaire est assez difficile, la seule chose possible à l'heure actuelle est via un alignement de séquence des structures primaires entre ta protéine inconnue et une protéine connue et cristallisée dont on a défini un domaine transmembranaire. Sur base d'une homologie de séquence on en déduit une homologie de structure. Sinon les modélisations actuelles ne permettent pas encore d'estimer la configuration d'une protéine à partir de sa séquence primaire... on en approche depuis qu'on utilise des algorithmes liés à la physique quantique mais on en est encore loin.

Si ma réponse est trop complexe, n'hésitez pas à me demander plus de détails.

[invite7f0858b5]

Hello,

La cystéine et la méthionine sont les deux seuls aa protéinogènes qui possèdent du soufre. La présence de cet atome confère à ces aa des propriétés particulière (la formation de ponts disulfures par exemple, qui ne doivent pas se retrouver n'importe où).

Pour compléter également, la M ne fait pas de ponts disulfures, seule la C en fait

[A voir en vidéo sur Futura]