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Enzymes michaeliennes et allostériques



  1. #1
    Halogenes

    Enzymes michaeliennes et allostériques


    ------

    Bonjour,

    Je me posais une question sur les différences exactes entre ces deux enzymes et je voudrais être sûr d'avoir le bon raisonnement.

    Lorsqu'on analyse la cinétique enzymatique, on se place à pH et à température constante et on fait varier {E} ou {S} pour étudier les variations de la vitesse initiale.

    En l'espèce, lorsqu'on fixe {E} et qu'on fait varier {S}, on peut différencier deux types d'enzymes.

    Les enzymes michaeliennes, majoritaires, dont la courbe vi = f({S}) est une hyperbole michaelienne et les enzymes allostériques, dont la courbe vi = f({S}) est une sigmoïde car il faut un minimum de substrat pour initier la catalyse.

    Pour les enzymes michaeliennes, une régulation est possible par des inhibiteurs irréversibles (pénicilline) et par des inhibiteurs réversibles, ces derniers pouvant être compétitifs (AZT) ou non compétitifs (Plomb).

    Pour les enzymes allostériques, une régulation est possible par des effecteurs allostériques : le subtrat, un effet hétérétrope positif et un effecteur hétérotrope négatif. De plus, pour les enzymes allostériques, il peut exister une régulation covalente (phosphorylation de la glycogène phosphorylase).

    Mon raisonnement est-il correct ? Je m'interroge notamment sur la spécificité des méthodes de régulation pour les différentes enzymes. Est-il correct de les cloisonner ainsi ou bien peut-on imaginer par exemple une régulation covalente pour les enzymes michaeliennes ?

    Je vous remercie d'avance pour vos réponses !

    Bonne journée

    -----

  2. #2
    Halogenes

    Re : Enzymes michaeliennes et allostériques

    Est-ce quelqu'un aurait un début de réponse ? Up !

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