Complexe O2/Porphyrine???

[invited793ec00]

Bonjour,

Je dois comprendre les réactions chimiques responsables de processus biologiques.

Dans mon cours, il y a une représentation d'un complexe de dioxygène avec la porphyrine, Quel est l'interet de cette représentation en chimie? Est-ce un complexe courant dans la nature?

Par ailleurs , il ya une autre représentation qui est celle du monoxyde de carbone à la place de l'oxygene.
D'après ce que jai compris le monoxyde de carbone est un gaz très toxique car il peut se substituer à l'oxygene sur l'hemoglobine.

Est-ce ce qui se passe chez les consommateurs de tabac?

Merci.
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[moco]

La molécule d'hémoglobine a une forme très particulière, et probablement unique en biochimie. Elle a la forme d'une pelote contenant des milliers d'atomes. Mais cette pelote est pourvue d'une sorte de forage étroit et profond qui va jusqu'en son centre. Le centre est occupé par un atome de fer. Et c'est assez rare qu'il y ait du fer dans une molécule organique. Ceci dit, le trou du forage a juste la bonne dimension pour qu'une molécule d'oxygène O2 s'y insère, et soit retenue par l'atome de fer. Cette fixation se produit dans les poumons. Cependant, la liaison entre le fer et O2 n'est pas très solide, car une fois parvenue au niveau des cellules, l'hémoglobine n'a pas de peine pour lâcher O2 et permettre à la cellule d'oxyder du glucose et donc d'entretenir son métabolisme.

Ceci dit, l'hémoglobine peut fixer aussi bien O2 que CO. Ces deux molécules se ressemblent. Mais une fois que l'hémoglobine a fixé CO, elle n'est plus capable de le libérer, car la molécule Hémoglobine + CO est stable. Tout se passe comme si le sang n'avait plus d'hémoglobine ! C'est l'intoxication, qui peut entraîner la mort par asphyxie.

[invited793ec00]

Bonjour, et merci moco.

Ton explication est très enrichissante.

La porphyrine est elle une "molécule" de l'hémoglobine, une partie d'elle?

Merci.

[invited793ec00]

Par ailleurs, le professeur mentionne l'importance des notions de liaison et de forces d'interaction après avoir exposé l'exemple du complexe O2/porphyrine et celui du monoxyde de carbone à la place de l'oxygène sur l'hémoglobine.

Pour la notion de liaison, je pense qu''il fait référence aux réactions chimiques qui peuvent avoir lieu après la liaison de certaines molécules avec d'autres.

Mais concernant la notion de forces d'interaction, j'ai du mal à percevoir la signification.

Si quelqu'un peut m'éclairer... merci.

[A voir en vidéo sur Futura]

[moco]

La porphyrine est le centre de la molécule d'hémoglobine. Cela peut être une molécule, Mais, dans l'hémoglobine, c'est l'ensemble formé par l'atome de fer et les quatre cycles de pyrrole qui l'entourent.

Les liaisons chimiques les plus fortes sont les covalences et les liaisons ioniques. Ces liaisons sont difficiles à rompre. Elles se symbolisent explicitement quand on élabore une structure moléculaire. Les covalences se symbolisent par des traits entre atomes liés. Les liaisons ioniques se symbolisent par des charges plus à certains endroits, et par des charges moins à d'autres endroits.

Il existe d'autres liaisons plus faibles. La liaison hydrogène est l'une des plus fortes parmi ces liaisons faibles. Elle se produit entre un atome H et un atome porteur d'un doublet non partagé comme N, O ou F. On les représente par une sorte de traitillé entre H et N, O ou F. Mais ce n'est pas obligatoire de les représenter. C'est la liaison hydrogène qui empêche l'eau de bouillir avant +100°C, alors que, d'après sa masse molaire, elle devrait bouillir vers -100°C.

Les liaisons les plus faibles sont dites de van der Wals, de London et de Keesom. Ce sont celles qui maintiennent les molécules en place avant leur température d'ébullition, à moins 50°C ou -100°C. On les néglige souvent en chimie habituelle. C'est l'une de ces forces qui maintient la molécule O2 dans le trou de l'hémoglobine.

[invite87071598]

bonjour mina et bonjour moco,

Le complexe porphirine-fer est un modèle simplifié du site actif de l’hémoglobine, mais aussi du site actif d'autres protéines que l'on peut rencontrer (cytochrome p450 par exemple). Le reste le la molécule d'hémoglobine (c'est une protéine principalement composé d'une longue chaine d'acide aminés repliée sur elle même) n'intervient pas dans la liaison entre l'oxygène et le fer, c'est pour cette raison que la protéine modèle "oublie" cette partie de la molécule.

La liaison entre l'atome de fer et la molécule de dioxygène n'est pas une liaison faible de type van der waals. C'est une liaison de coordination qui présente un caractère partiellement covalent puisque la molécule de dioxygène va partager en partie des électrons avec le métal déficient en électrons (la liaison est de fait plus faible qu'une liaison covalent car le partage de densité électronique ne se fait pas dans les deux sens).
Cette liaison de coordination est donc entièrement due à des interactions entre les orbitales moléculaires du dioxygène et les orbitales d du métal. Et c'est la différence de géométrie entre les orbitales moléculaires du dioxygène et du monoxyde de carbone qui va expliquer le mode de coordination différent entre l'O2 et le CO sur le métal (différence d'angle de liaison). Et c'est cette différence d'interaction (due à la géométrie des OM) qui crée une différence d'énergie dans la liaison M-O et M-C. Enfin cette différence d’énergie explique pourquoi la décoordination du dyoxygène est facile pour le dioxygène et difficile dans le cas du CO => d'où empoissonnement au CO qui sature l'hémoglobine de CO!!

Le motif de la porphyrine est aussi très courant dans les protéine et on y voit souvent un atome de métal au centre. Par exemple la chlorophylle a un atome de manganèse au centre...