Quel est le vrai mystère de la chiralité ?

[Amanuensis]

Voir ici

Non, non... Ca je sais faire (et avais fait ).

Je demandais un résumé, une description de l'hypothèse, par quelqu'un qui y est "favorable".
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[Amanuensis]

Je maintiens. Comme je l'ai mentionné auparavant dans cette discussion, ce serait le ribosome qui est en cause dans la conservation de l'homochiralité actuelle.

Question: qu'est-ce qui est à l'origine de la conservation actuelle de l'orientation des ribosomes?

[azizovsky]

Salut, possible un début de réponse ici http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2926754/

[azizovsky]

Salut,il ne faut pas oublié les premières stade de l'évolution,comme les premières vésicle bilogique http://fr.wikipedia.org/wiki/V%C3%A9sicule_(biologie), ou la polarisation de la lumière.,..., il est possible qu'il y'a un facteur qui'a brisé la symétrie à l'aube de la 'vitalisation' des molécules chimiques.

[invite6c250b59]

ce ne sont pas les a.a. D qui sont absents, ce sont les ribosomes capables de former des a.a de forme D.

Si on accepte que le point est que les ribosomes ne sont capables que de gérer la forme D, c'est la chiralité des ribosomes qui est à l'origine de la prédominance des AA D.

Pas nécessairement: que les ribosomes actuels ne gèrent pas les a.a. D ne signifie pas que c'était nécessairement le cas au départ. L'excellent article pointé par azizovsky suggère au contraire que la sélectivité aux formes L est un caractère renforcé au cours de l'évolution et qui était probablement beaucoup moins marqué dans un (hypothétique) monde ARN.

Pourquoi alors parler d'une dissymétrie dans les météorites ???

Ma compréhension est que cette hypothèse origine de l'idée que la sélectivité aux formes L ou D auraient pu différer au moins pour certains a.a., donc il faudrait que le milieu pre-LUCA ait été enrichi en forme L pour expliquer que ce soit systématiquement les formes L qui aient été sélectionnées. L'histoire devient alors: l'enrichissement en a.a. L par les météorites du milieu pré-LUCA va favoriser la sélection de ribosomes gérant préférentiellement L, jusqu'à exclure toute forme R de la synthèse peptidique.

Pas évident : la limitation peut se situer au niveau des ARN de transfert puisque ce sont eux qui font la liaison entre le code des ARNm et les acides aminés, donc qui assurent le décodage de l'ARNm.

Je ne suis pas certain de comprendre le mécanisme que tu suggères.

Je demandais un résumé, une description de l'hypothèse, par quelqu'un qui y est "favorable".

Sans remplir le dernier critère, et que Geb me corrige si je dis une bêtise, l'idée est que l'homochiralité L des a.a. est secondaire à l'homochiralité D des riboses (formes complémentaires pour l'ARN), et que l'homochiralité des sucres est elle-même produit par une réaction catalytique séparant naturellement les deux formes.

[Amanuensis]

Sans remplir le dernier critère, et que Geb me corrige si je dis une bêtise, l'idée est que l'homochiralité L des a.a. est secondaire à l'homochiralité D des riboses (formes complémentaires pour l'ARN)

Ce serait curieux, puisque présentée en opposition ("je ne suis pas favorable à cette hypothèse") à l'hypothèse que la chiralité viendrait des ribonucléotides (la chiralité des ribonucléotides est due à celle du ribose...).

[JPL]

Je ne suis pas certain de comprendre le mécanisme que tu suggères.

Ce sont les ARN de transfert qui se lient chacun spécifiquement dans le cytoplasme à un aminoacide précis et "l'amène" au niveau des ribosomes sous la forme d'aminoacyl-ARNt où ils vont se "fixer" sur un triplet de l'ARNm par un triplet complémentaire de leur boucle principale.

Donc avant de s'interroger sur une préférence du site catalytique du ribosome il faudrait savoir (et je ne le sais pas) si la reconnaissance du bon aminoacide par le bon ARNt présente ou non une spécificité pour la forme L plutôt que la forme D. Comme cette reconnaissance implique obligatoirement une stéréospécificité portant sur le radical de l'aminoacide il ne me paraît pas invraisemblance que cette stéréospécificité prenne en compte la forme L ou D de l'aminoacide.

[Amanuensis]

Ce sont les ARN de transfert qui se lient chacun spécifiquement dans le cytoplasme à un aminoacide précis

Oui et non. Ce sont les aaRS qui sont "activement" spécifiques. Un ARNt peut transporter n'importe quel aminoacide, c'est un aaRS spécifique qui le lie à un acide aminé spécifique.

Donc avant de s'interroger sur une préférence du site catalytique du ribosome il faudrait savoir (et je ne le sais pas) si la reconnaissance du bon aminoacide par le bon ARNt présente ou non une spécificité pour la forme L plutôt que la forme D.

La question se pose pour les aaRS, qui sont les molécules "reconnaissant" les aminoacides. Mais les aaRS sont des protéines...

Comme cette reconnaissance implique obligatoirement une stéréospécificité portant sur le radical de l'aminoacide

Oui, mais pas des ARNt plutôt des aaRS, à ce que j'en comprends.

[JPL]

J'ai en effet escamoté le rôle des aminoacyl-synthétases et j'ai donc trop simplifié car elles ont un rôle fondamental dans la reconnaissance spécifique. Désolé pour cette approximation indue. Il en existe bien une par aminoacide. Mais il existe au moins un ARNt par aminoacide (parfois plus, mais je passe sous silence le mécanisme de wooble) car il est indispensable que l'aminoacide soit fixé sur le bon ARNt (celui qui possède le bon anticodon).

Donc le problème de préférence L ou D se pose bien avant le stade du ribosome (ce qui n'escamote pas le fait que lui aussi puisse avoir un rôle dans l'affaire).

[Amanuensis]

Donc le problème de préférence L ou D se pose bien avant le stade du ribosome (ce qui n'escamote pas le fait que lui aussi puisse avoir un rôle dans l'affaire).

Oui, mais comme les sites de reconnaissance des acides aminés sont protéiques, c'est "bouclé".

Les sites de reconnaissance des codons des aaRS sont aussi "protéiques", mais sont indépendants des sites de reconnaissance des acides aminés.

Cela laisse penser que la spécificité des aaRS à la chiralité des acides aminés est secondaire, et indépendante de la chiralité de l'ARN. D'autant plus qu'il y a des traces d'une variabilité importante des aaRS après LUCA.

(Un scénario où les aaRS protéiques ont remplacé des catalyseurs non protéique moins efficaces mais de même rôle se défend assez bien. Une solution claire pour "ouvrir la boucle".)

[JPL]

C'est exact, mais toute l'histoire des ARN et des protéines est une histoire qui se mord la queue comme l’œuf et la poule parce que nous n'avons plus les mécanismes primitifs disponibles. La seule chose qui en reste c'est le rôle catalytique des ribozymes (à l’œuvre d'ailleurs dans les ribosomes) ouvrant sur un monde où les protéines auraient eu moins d'importance que maintenant.

[invite6c250b59]

présentée en opposition ("je ne suis pas favorable à cette hypothèse")

Ce n'était pas mon intention, je ne suis ni partisan, ni en fait détracteur assez versé pour me faire une opinion forte en faveur de tel ou tel scénario.

Si tu me met un flingue sur la tête pour m'obliger à choisir, je miserais que les comètes sont le milieu pre-LUCA, pour des raisons de timing (quoique ma priorité en un tel cas serait probablement de te convaincre que c'est un sujet pour lequel tes réactions pourrait parfois sembler, à l’œil profane, un tantinet excessives).

avant de s'interroger sur une préférence du site catalytique du ribosome il faudrait savoir (et je ne le sais pas) si la reconnaissance du bon aminoacide par le bon ARNt présente ou non une spécificité pour la forme L plutôt que la forme D.

Ok compris. Oui les formes actuelles sont spécifiques si je me rappelle bien l'excellent article pointé par azizovsky. Mais comme souligné par amanuensis, les aaRS responsable de cette spécificité sont des protéines, donc l'absence d'aaRS spécifique pour la forme D n'explique rien du tout. Si ce sont des protéines, il serait surprenant^surprenant qu'il soit impossible (ou même difficile) d'avoir des aaRS spécifique pour la forme D.

[JPL]

La seule chose que je voulais dire c'est qu'il ne faut pas restreindre le problème au niveau des ribosomes. Mais il est probable que c'est un système ceinture+bretelle avec sélection au niveau de la formation de l'aminoacyl-ARNt et vérification par les ribosomes. Il est bien évident que quel que soit le niveau considéré cela n'explique pas le pourquoi de cette préférence. Sauf peut-être imaginer dans les premières étapes de la vie une enzyme unique qui par hasard favoriserait la forme L et dont le gène se serait dupliqué 20 fois au cours de l'évolution, permettant à chaque molécule de se spécialiser ensuite pour un aminoacide différent.

PS : je rougis encore de honte d'avoir oublié de citer les aminoacyl-synthétases dans mon premier message.

[Geb]

Bonsoir,

Non, non... Ca je sais faire (et avais fait ).

Je demandais un résumé, une description de l'hypothèse, par quelqu'un qui y est "favorable".

Pour être honnête, je devais me replonger dans les publications pour ne pas dire de bêtises, même si je me souvenais que son hypothèse m'avait beaucoup plu.

Sans remplir le dernier critère, et que Geb me corrige si je dis une bêtise, l'idée est que l'homochiralité L des a.a. est secondaire à l'homochiralité D des riboses (formes complémentaires pour l'ARN), et que l'homochiralité des sucres est elle-même produit par une réaction catalytique séparant naturellement les deux formes.

Oui, bon... No comment.

Ce serait curieux, puisque présentée en opposition ("je ne suis pas favorable à cette hypothèse") à l'hypothèse que la chiralité viendrait des ribonucléotides (la chiralité des ribonucléotides est due à celle du ribose...).

J'ai espéré qu'entre temps, le paradoxe allait te forcer à lire les publications au lieu d'attendre la mauvaise vulgarisation que je pouvais en faire. En tout cas c'est ce que moi j'aurais fait à ta place; mais j'ai peut-être un comportement bizarre par rapport à d'autres membres du forum.

Donc. J'ai analysé la première publication que j'avais mentionnée :

Homochirality in Bio-Organic Systems and Glyceraldehyde in the Formose Reaction (Toxvaerd, 2005)

Je sais qu'il devient de plus en plus précis (et même convaincant) au fur et à mesure de ses publications, mais il faut commencer par le début.

Pour bien comprendre le modèle de Soren Toxvaerd, il faut d'abord quelques détails sur la réaction de formose dont la découverte a été publiée par Alexandre Boutlerov en 1861.

Il s'agit d'une condensation spontanée d'une molécule simple (le formaldéhyde de formule brute CH2O) en différents sucres.

Les deux premiers produits de la réaction de formose, le formaldéhyde, suivit du glycolaldéhyde, sont miscibles dans l'eau. Les autres hydrates de carbone, chiraux ceux-là, sont en générale très solubles dans l'eau, grâce à la présence des groupes alcool hydrophiles.

Il y a cependant une exception, le glycéraldéhyde, qui est le héro du modèle de Toxvaerd (rien de commun avec le ribose, malgré ce que laissait entendre Jiav). Le glycéraldéhyde, lui, n'est que modérément soluble dans l'eau (3 g pour 100 ml, soit 0.3 M à 20°C).

Nous reviendrons sur cette particularité du glycéraldéhyde dans un moment. Le glycéraldéhyde possède une autre particularité très intéressante pour le sujet qui nous occupe : il présente une discrimination chirale très importante.

Qu'est-ce que la discrimination chirale ? C'est la différence qu'il existe au niveau des interactions entre des molécules chirales similaires d'une part (DD ou LL) et des molécules différentes d'autre part (DL). La discrimination chirale est connue depuis la thèse de doctorat de Pasteur, qu'il a présenté en 1847, dans laquelle il s'intéressait à la croissance des cristaux de tartrates. La discrimination chirale, dans la phase cristalline, favorise, en général, le cristal racémique.

La situation est encore pire dans le cas de solutions aqueuses, puisque l'effet de la discrimination chirale est petit, et les molécules de sucres chirales se retrouveront rapidement dans une mixture racémique à cause de la cinétique d'isomérisation kéto-énol.

Par exemple, dans le cas d'acides aminés L qui arrivent sur Terre depuis l'espace via un bombardement météoritique, ou même, lorsqu'ils sont synthétisés sur une surface solide (modèle de Wächtershäuser), ou encore obtenus par une cristallisation spontanée (du type de Pasteur), la racémisation commence dès que ces acides aminés L sont dissoutes dans l'eau.

Ce fait expérimental a été et reste toujours une des principales objection à l'encontre de nombreux modèles qui tentent d'expliquer l'émergence de l'homochiralité durant la phase d'évolution chimique (et/ou moléculaire). Le rôle délétère de l'eau dans ce contexte est d'ailleurs un des arguments favoris des créationnistes.

Cela dit, dans le cas de la plupart des acides aminés chiraux, la racémisation dans les solutions aqueuses diluées est moins rapide que pour une solution de glycéraldéhyde D ou L. Alors, en quoi le glycéraldéhyde est-il intéressant ?

D'un point de vue thermodynamique, la variation de l'enthalpie libre de Gibbs pour la réaction :

cristal D + cristal L = cristal racémique

est négative pour la plupart des systèmes chiraux, et est facile a estimée, puisqu'elle est proportionnelle à la différence TR−TE, entre la température du point de fusion du cristal racémique (TR) et la température du point de fusion correspondant des énantiomères (TE).

Pour la plupart des cristaux étudié, les cristaux racémiques ont une température du point de fusion supérieure par rapport aux cristaux des énantiomères correspondants.

L'énergie libre de Gibbs pour la réaction est positive seulement lorsque le cristal d'un énantiomère a une température au point de fusion qui est plus de 25°C supérieure à la température au point de fusion du cristal racémique.

Or, dans le cas du glycéraldéhyde, qui n'est pas seulement unique vis-à-vis de sa solubilité dans l'eau, les températures au point de fusion sont :

TR = 130–132°C
TE = 194-198°C

Donc, la stabilité des cristaux de ses énantiomères est également unique dans le sens ou cette différence de ~65°C favorise fortement un arrangement moléculaire homochiral (peu importe qu'il s'agisse de la forme D ou de la forme L).

Maintenant, ayant dit cela, on triche un peu, puisque la cinétique d'isomérisation kéto-énol, qui est a priori délétère, est active dans les solutions aqueuses et en phase fluide, mais pas dans les cristaux.

Cela dit, en phase aqueuse, le glycéraldéhyde forme des oligomères, principalement des dimères et des cycles à 5 monomères. Or, comme je l'ai exprimé précédemment, la stabilité des formes D et L indique que ces "domaines" (soit, les oligomères) pourraient être, d'un point de vue énergétique, préférentiellement homochiraux.

En tant normal, dans des solutions aqueuses diluées, la cinétique d'isomérisation kéto-énol mènerait irrémédiablement à une solution aqueuse racémique. L'hypothèse de Toxvaerd (qu'il modélise par des simulations informatiques de dynamique moléculaire depuis 2000) c'est qu'à haute concentration dans la phase fluide (autrement dit à hautes pression et température, comme au sein d'un évent hydrothermal par exemple), la cinétique d'isomérisation ne serait plus délétère, mais pourrait favoriser l'ordonnancement d'une solution racémique en domaines homochiraux par une "cinétique d'isomérisation catalysée par domaine" (domain catalyzed isomerization kinetics), grâce à la forte discrimination chirale du glycéraldéhyde.

En outre, les simulations informatiques simples qu'il a mené suggèrent que, le système étant bistable, la "cinétique d'isomérisation catalysée par domaine" favorise à terme un seul domaine homochiral (D ou L). Pour plus de détails, je te suggère de lire les publications.

Maintenant, d'un point de vue purement philosophique, je dois dire que le simple fait qu'il voit dans le phénomène de racémisation en phase aqueuse un avantage, et même un moteur de l'énantiomérisation (au grand dam des créationnistes), je trouve ça à la fois gonflé et particulièrement intéressant, ou du moins, intriguant (dans le bon sens du terme).

Soren Toxvaerd qualifie le fait que ce soit la forme D du glycéraldéhyde qui ait dominé sous l'expression "coïncidence auto-stabilisante" (self-stabilizing coincidence)

Une fois que la dominance de la forme D fut établie, il y a eut une répercussion sur l'environnement chimique, au niveau des acides aminés. En 2005, dans ce cadre, Soren Toxvaerd est intéressé par la sérine :

TR = 231–233°C
TE = 228 °C

Donc, une discrimination chirale seulement peu en faveur de l'arrangement moléculaire racémique, et en outre, la capacité d'une discrimination chirale dans des solutions aqueuses diluées, notamment avec d'autres acides aminés L, et de former des agrégats (clusters) avec le glycéraldéhyde de forme D. Il voit là un lien entre la stéréospécificité des acides aminés et des sucres en solutions aqueuses. Il analyse le cas d'autres acides aminés, avec d'autres propriétés, dans les publications ultérieures.

Dans les autres publications plus récentes il en vient à favoriser l'hypothèse de Michael Russell comme cadre de son modèle, au rôle du D-glycéraldéhyde-3-phosphate dans le métabolisme, au fait que les membranes des archées sont à la fois homochirales et apparentées au glycérol, mais je te suggère de lire les publications si tu veux en savoir plus.

Cordialement.

[saint.112]

J'ai lu avec intérêt toutes vos contributions, certaines dépassant largement mon niveau de compréhension en la matière.

Si je comprends bien il y a des aa racémiques pour des usages divers mais pas pour la constitution des protéines. Cela irait dans le sens que la chiralité n'aurait pas été induite “par hasard“ par un excédent de L dans le potage primitif quand les molécules proto-biologiques se sont constituées puisque les organismes modernes continuent de produire des L et des D. C'est tout le mécanisme de production des protéines qui contribuerait donc à la chiralité.
Erre-je ?

Dans le document indiqué par azizovsky, Origin and Evolution of the Ribosome, on lit :

Chirality and the Ribosome
In modern organisms, mechanisms for nonribosomal peptide synthesis exist for specialized purposes and can produce peptides with unusual structures and mixed chirality (Marahiel and Essen 2009). Modern rRNAs and tRNAs are chiral with d sugars and during translation they work together to make chiral proteins with exclusively l-amino acids. This is highly advantageous to modern organisms because mixed chirality is clearly undesirable for the synthesis of structural elements such as α-helices and β-sheets that characterize modern proteins (Bada 2001; Sandars 2005). It is generally assumed that the modern chiral preferences reflect chiral synthesis of d-ribose in the RNA world (Tamura and Schimmel 2006; Tamura 2008).

Nico

[invite6f9dc52a]

Si je comprends bien il y a des aa racémiques ...

Racémique fait forcément référence à un mélange, ça ne peut donc pas qualifier "des" acides-aminés.

[Geb]

Racémique fait forcément référence à un mélange, ça ne peut donc pas qualifier "des" acides-aminés.

Je crois que ce que Nicolas veut dire (maladroitement peut-être, comme quand il utilise le terme chiral), c'est qu'il y a à la fois des acides aminés D et L.

Si je comprends bien il y a des aa racémiques pour des usages divers mais pas pour la constitution des protéines.

On peut résumer ça comme ça. Les acides aminés D font souvent partie de petites chaînes formées en dehors des ribosomes, et dans le cas des antibiotiques bactériens, c'est une phénylalanine de forme D qui se trouve souvent en bout de chaîne. Les protéines synthétisés par les ribosomes comportent des acides aminés L, pour une question de conformation du centre actif du ribosome pendant la formation de la liaison peptidique (si j'ai bien compris). Cela dit, le ribosome a peut-être subi une pression de sélection pour améliorer sa sélectivité pour les acides aminés L. J'entends par là que la situation actuelle ne nous dit pas comment l'homochiralité est apparue et comment elle s'est maintenue.

Cela irait dans le sens que la chiralité n'aurait pas été induite “par hasard“ par un excédent de L dans le potage primitif quand les molécules proto-biologiques se sont constituées puisque les organismes modernes continuent de produire des L et des D.

De mon point de vue, les antibiotiques sont un peu anecdotiques (je maintiens), puisqu'ils sont synthétisés en dehors des ribosomes. Un organisme primitif pourrait très bien s'en passer. Cela dit, j'avais pointé vers les travaux de James Milner-White pour exprimer le fait qu'au début, les proto-protéines auraient très bien pu utiliser à la fois des acides aminés L et des acides aminés D dans leurs chaînes, pour assurer certaines fonctions importantes dans le cadre d'une complexification chimique croissante (ce qui ne veut pas dire que toutes les fonctions nécessaires à la vie pouvaient être remplies).

C'est tout le mécanisme de production des protéines qui contribuerait donc à la chiralité.

Actuellement oui. Mais encore une fois, ça ne nous dit rien sur l'origine du système. Comprendre comment un système fonctionne n'apprend pas grand-chose sur la façon dont il a pu apparaître; la preuve : Francis Crick était panspermiste.

Dans le document indiqué par azizovsky, Origin and Evolution of the Ribosome, on lit :

Je me suis dit avec plein d'espoir que peut-être les références Bada (2001) et Sandars (2005) allait fournir une réponse argumentée à tes questions d'origine, ou confirmer les diverses suppositions que tu avais avancées :

le repliement des protéines en hélices et en feuillets ne pouvait avoir lieu qu'avec des acides aminés homochiraux

le repliement ne serait pas correct et dans certains cas impossible et qu'il y aurait donc un nombre bien moins grand de conformations possibles, donc une biochimie bien moins riche et variée.

les sens que nous connaissons avaient été sans doute sélectionnés de manière tout à fait fortuite.

ça ne m'explique pourquoi le vivant est strictement homochiral et pourquoi une biochimie racémique ne marcherait pas.

des protéines racémiques ne pouvant pas se replier de façon aussi variée et stable que des protéines chirales, une biochimie fondée sur celles-ci aurait été beaucoup plus performante. Ceci expliquerait sa sélection de façon plus pertinente que les hypothèses ad hoc citées plus haut.

Cela dit, à la lecture de Bada (2001), on ne trouve qu'une série de courtes affirmations péremptoires (sans citations) pour seule confirmation, au milieu d'un texte dont ce n'est pas le sujet :

Proteins made up of a mixture of d- and l-amino acids would not be efficient enzymes because they could not fold into bioactive configurations such as the α-helix. However, enzymes made up of all d-amino acids function just as well as those made up of only l-amino acids, but the two enzymes use the opposite stereoisomeric substrates. There are thus no apparent biochemical reasons l-amino acids would be favored over d-amino acids. On Earth, the use of only l-amino acids in proteins by life is probably simply a matter of chance.

Cordialement.

[saint.112]

Si je comprends bien il y a des aa racémiques pour des usages divers mais pas pour la constitution des protéines.

Racémique fait forcément référence à un mélange, ça ne peut donc pas qualifier "des" acides-aminés.

Très juste, mon gout des raccourcis me perdra.
Heureusement que Geb est là pour me soutenir :

Je crois que ce que Nicolas veut dire (maladroitement peut-être, comme quand il utilise le terme chiral), c'est qu'il y a à la fois des acides aminés D et L.

J'ai lu aussi que certains neurotransmetteurs sont dextrogyres. Erreur ?

Comprendre comment un système fonctionne n'apprend pas grand-chose sur la façon dont il a pu apparaître; la preuve : Francis Crick était panspermiste.

La panspermie semble avoir la vie dure.

Le texte de Bada que tu cites correspond à ce que j'avais lu autrefois.

Nico

[Amanuensis]

Pour être honnête, je devais me replonger dans les publications pour ne pas dire de bêtises, même si je me souvenais que son hypothèse m'avait beaucoup plu.

!!!

J'ai espéré qu'entre temps, le paradoxe allait te forcer à lire les publications au lieu d'attendre la mauvaise vulgarisation que je pouvais en faire.

Qu'est-ce qui vous dit que je ne les ai pas lues???

PS: Ce genre de remarque ad hominem me font en général arrêter de discuter "constructivement" avec quelqu'un...

[Geb]

Qu'est-ce qui vous dit que je ne les ai pas lues???

Si tu les as lues alors tant mieux.

Je dois avoir mal compris ta demande à mon égard alors. Au final, le temps que j'ai pris à résumer la publication de 2005 n'a servi à rien puisque les mots du chercheur sont toujours mieux que la meilleure des vulgarisations.

Cordialement.

[Geb]

Le texte de Bada que tu cites correspond à ce que j'avais lu autrefois.

Ce qui est important, à mon humble avis, pour bien comprendre "l'énigme" de l'homochiralité, ce n'est pas qu'elle soit absolument indispensable au vivant (et plus spécifiquement à l'efficacité des protéines), ou que le fait que la configuration "acides aminés L / sucres D" ou vice versa soit accidentelle (c-à-d due au hasard), comme tu le supposais dans le message qui a lancé cette discussion (encore que tout ça demande confirmation; ce n'est peut-être pas un avis universellement partagé au sein de la communauté scientifique), mais bien que les synthèses chimiques spontanées d'acides aminés produisent autant de formes D que de formes L, dans le cas des acides aminés comme des sucres.

Donc, l'énigme est plutôt : "Comment former spontanément des solutions homochirales dans des conditions prébiotiques ?". C'est là le "vrai" mystère (pour reprendre le terme que tu as employé dans ton titre) de l'origine et du maintien de l'homochiralité à l'époque de l'origine de la vie.

Ceci indépendamment du fait que l'homochiralité semble être maintenue par les ribosomes dans les êtres vivants actuels, puisque c'est vraisemblablement le résultat d'une évolution par sélection naturelle.

Une des premières solutions "abiotiques" imaginées, c'était qu'un processus physiques ou chimiques pourrait détruire préférentiellement les acides aminés D, laissant une solution enrichie en acides aminés L. Un des processus envisagés, dès la fin des années 1920, est celui de l'influence de la lumière ultraviolette circulairement polarisée sur la stéréochimie des solutions organiques.

Malheureusement, ce processus est très populaire en France, pour différentes raisons que l'on peut supposer mais sur lesquelles je ne m'étendrai pas ici.

Cordialement.

[saint.112]

Ce qui est important, à mon humble avis, pour bien comprendre "l'énigme" de l'homochiralité, ce n'est pas qu'elle soit absolument indispensable au vivant (et plus spécifiquement à l'efficacité des protéines), ou que le fait que la configuration "acides aminés L / sucres D" ou vice versa soit accidentelle (c-à-d due au hasard), comme tu le supposais dans le message qui a lancé cette discussion (encore que tout ça demande confirmation; ce n'est peut-être pas un avis universellement partagé au sein de la communauté scientifique), mais bien que les synthèses chimiques spontanées d'acides aminés produisent autant de formes D que de formes L, dans le cas des acides aminés comme des sucres.

Tu as dû lire un peu vite mon premier post. Bien que je n'aie aucun titre pour en juger, j'ai une prévention spontanée à l'égard des explications qui me paraissent de type accidentel, évoquées dans l'article de FS que je citais : Le mystère de la chiralité du vivant demeure, mais voilà une piste.... Pour simplifier, les premières cellules prébiotiques auraient eu sous la main un excédent de AA de type L et auraient fait avec. Non seulement le type L serait accidentel mais l'homochiralité elle-même.
En règle générale, je préfère les explications structurelles, celle que j'avais lue il y a un moment et que je n'ai pas retrouvée. D'où la question que j'ai posée.

Nico

[Geb]

Pour simplifier, les premières cellules prébiotiques auraient eu sous la main un excédent de AA de type L et auraient fait avec. Non seulement le type L serait accidentel mais l'homochiralité elle-même.

Je suis vraiment confus, mais là c'est moi qui ne comprend plus. Tu en sais peut-être plus que ce qu'en dit l'article de Futura-Sciences sur le processus de Viedma ripening ? Parce que je ne vois pas le rapport avec ce que tu écris ci-dessus...

Tu as dû lire un peu vite mon premier post. Bien que je n'aie aucun titre pour en juger, j'ai une prévention spontanée à l'égard des explications qui me paraissent de type accidentel, évoquées dans l'article de FS que je citais : Le mystère de la chiralité du vivant demeure, mais voilà une piste....

Tu es sûr que tu n'as pas confondu avec une autre actualité de Futura-Sciences sur le même sujet : Nouvelle lumière sur l'énigme de la chiralité de la vie ?

Dans la news ci-dessus, sur la destruction préférentielle des acides aminés L par la lumière ultraviolette polarisée circulairement, on retrouve le processus de type accidentel que tu critiques, pas dans celui concernant le Viedma ripening.

En règle générale, je préfère les explications structurelles, celle que j'avais lue il y a un moment et que je n'ai pas retrouvée. D'où la question que j'ai posée.

Maintenant, je ne suis plus du tout sûr de bien te comprendre. Que veux-tu dire exactement par explication structurelle ? Tu reprends là l'argument sur le rapport entre la structure secondaire des protéines et leur efficacité chimique que tu avais cité dans ton premier message ?

Peut-être devrais-je lire la publication de Viedma (2005) mentionnée dans l'article, ou encore celle des Hollandais. Aurais-tu pris la peine de lire les 2 articles en anglais mentionnés (Radboud University et Steendam et al.) dans les sources de l'article de Futura (ce que je n'ai pas encore fait) ? Ça pourrait expliquer ma confusion.

Cordialement.

[saint.112]

Pour simplifier, les premières cellules prébiotiques auraient eu sous la main un excédent de AA de type L et auraient fait avec. Non seulement le type L serait accidentel mais l'homochiralité elle-même.

Je suis vraiment confus, mais là c'est moi qui ne comprend plus. Tu en sais peut-être plus que ce qu'en dit l'article de Futura-Sciences sur le processus de Viedma ripening ? Parce que je ne vois pas le rapport avec ce que tu écris ci-dessus...

Je me suis encore une fois mal exprimé, désolé. J'utilisais le conditionnel non pas pour exprimer une hypothèse personnelle mais pour traduire ce qui me semble être le paradigme (assez courant) des articles que je citais. Que ce soit dans Le mystère de la chiralité du vivant demeure, mais voilà une piste... :

Un mélange initialement racémique avec des cristaux dans une solution se trouvait mis dans une situation instable où un processus autocatalytique faisait disparaître un type de molécule chirale aux dépens de l’autre.

ou dans Nouvelle lumière sur l'énigme de la chiralité de la vie :

Les organismes vivants utilisent des acides aminés chiraux présentant uniquement la forme énantiomérique L (lévogyre) pour la fabrication des protéines, une propriété connue sous le nom d’homochiralité. L’origine de cette asymétrie est à ce jour encore mal connue mais il est généralement admis un processus en deux étapes : tout d’abord l’apparition de faibles excès énantiomériques dans un matériau organique chiral, suivie par un mécanisme d’amplification menant à la sélection complète d’un seul des deux énantiomères. L’une des hypothèses privilégiées pour expliquer l’apparition des excès énantiomériques initiaux repose sur l’interaction de lumière circulairement polarisée avec la matière, ce qui introduit l’asymétrie initiale.

Autrement dit, selon ces hypothèses, l'origine de la chiralité est à rechercher dans un processus non biologique et probablement prébiotique : pour une raison ou pour une autre (le Viedma ripening, l’interaction de lumière circulairement polarisée avec la matière, etc.) il y a dans la nature un excédent d'un énantiomère sur l'autre. Je n'ai aucun titre pour en juger, mais j'ai seulement une sorte de prévention pour ce genre d'hypothèse que je qualifie, à tort ou à raison, d'accidentelle, alors que j'ai plutôt une sympathie spontanée pour ce que j'appelle une hypothèse structurelle.
Autrement dit la vie aurait-elle trouvé un tas de briques déjà homochirales et aurait fait avec ou aurait-elle sélectionné le mode le plus performant ?

Nico

[Amanuensis]

Autrement dit, selon ces hypothèses, l'origine de la chiralité est à rechercher dans un processus non biologique et probablement prébiotique

Où pourrait-on le chercher ailleurs?

ou aurait-elle sélectionné le mode le plus performant ?

À moins d'une dissymétrie venant de l'extérieur, on ne voit pas en quoi l'une des orientations serait plus performante que l'autre (je ne parle pas des protéines seulement, je parle de l'orientation en général: si on construisait une cellule qui serait exactement l'image d'une autre dans un miroir, pourquoi l'une fonctionnerait mieux que l'autre?).

[Lansberg]

Autrement dit, selon ces hypothèses, l'origine de la chiralité est à rechercher dans un processus non biologique et probablement prébiotique : pour une raison ou pour une autre (le Viedma ripening, l’interaction de lumière circulairement polarisée avec la matière, etc.) il y a dans la nature un excédent d'un énantiomère sur l'autre. Je n'ai aucun titre pour en juger, mais j'ai seulement une sorte de prévention pour ce genre d'hypothèse que je qualifie, à tort ou à raison, d'accidentelle, alors que j'ai plutôt une sympathie spontanée pour ce que j'appelle une hypothèse structurelle.
Autrement dit la vie aurait-elle trouvé un tas de briques déjà homochirales et aurait fait avec ou aurait-elle sélectionné le mode le plus performant ?
Nico

Comme je le disais dans un message précédent, il est maintenant vérifié que l'effet de la lumière UV circulairement polarisée amène à un excédent d'un énantiomère sur l'autre. Cela se produit actuellement dans la nébuleuse d'Orion, vaste pépinière d'étoiles (http://www.insu.cnrs.fr/node/4906)

La question est bien sûr de savoir si cela s'est produit de la même façon pour la nébuleuse solaire. L'étude de certaines météorites (Orgueil, Murchison) montre un excès de certains acides aminés L. On sait également qu'un bombardement météoritique et cométaire intense de la Terre s'est produit vers 3,9 milliards d'années (20000 fois le taux actuel ; un "caillou" d'1km tous les 20 ans !), de quoi enrichir la Terre de ces acides aminés, à une époque où la vie commence à apparaître. Mais il manque encore de grands pans de l'histoire...

[saint.112]

À moins d'une dissymétrie venant de l'extérieur, on ne voit pas en quoi l'une des orientations serait plus performante que l'autre (je ne parle pas des protéines seulement, je parle de l'orientation en général: si on construisait une cellule qui serait exactement l'image d'une autre dans un miroir, pourquoi l'une fonctionnerait mieux que l'autre?).

Il me semble tout de même clair depuis le début qu'il n'est pas question de lévogyre Vs. dextrogyre mais de chiral Vs. racémique, problèmes totalement différents, sachant que le premier n'en est pas vraiment un.

Où pourrait-on le chercher ailleurs?

J'évoquais au début une hypothèse, qui n'a pas été confirmée, selon laquelle le repliement des protéines se fait mal ou pas du tout avec des AA hétérochiraux (on dit ça ?). C'est ce que j'appelle à tort ou à raison une hypothèse structurelle. Selon elle, ce n'est pas parce que les premières cellules proto-biotiques auraient trouvé dans le potage primitif un excédent de tel ou tel énantiomère qu'elles auraient hérité accidentellement de la chiralité, celle-ci aurait été sélectionnée (quel que soit le sens).

Comme je le disais dans un message précédent, il est maintenant vérifié que l'effet de la lumière UV circulairement polarisée amène à un excédent d'un énantiomère sur l'autre.

OK. Mais alors si l'excédent entraine la sélection pourquoi, parmi les éléments chimiques présents dans le vivant, on trouve le carbone si massivement et le silicium à l'état de trace alors que la différence leur abondance dans la croute terrestre est de trois ordres de grandeur, le calcium ayant quant à lui une abondance d'un ordre de grandeur inférieure au silicium ?

Nico

[Lansberg]

OK. Mais alors si l'excédent entraine la sélection pourquoi, parmi les éléments chimiques présents dans le vivant, on trouve le carbone si massivement et le silicium à l'état de trace alors que la différence leur abondance dans la croute terrestre est de trois ordres de grandeur, le calcium ayant quant à lui une abondance d'un ordre de grandeur inférieure au silicium ?

Nico

Cela nous entraine sur un autre terrain que celui de la chiralité. La vie s'est construite autour du carbone, surement parce que cet atome présente une chimie plus riche que celle du silicium. Il y a certainement des spécialistes sur ce forum qui peuvent en parler beaucoup mieux.
Et malgré une abondance plus grande du silicium ( sur Terre, car dans l'univers le carbone est plus abondant), l'évolution du monde vivant n'a pas retenu cet élément.

[saint.112]

Cela nous entraine sur un autre terrain que celui de la chiralité. La vie s'est construite autour du carbone, surement parce que cet atome présente une chimie plus riche que celle du silicium. Il y a certainement des spécialistes sur ce forum qui peuvent en parler beaucoup mieux.
Et malgré une abondance plus grande du silicium ( sur Terre, car dans l'univers le carbone est plus abondant), l'évolution du monde vivant n'a pas retenu cet élément.

Merci de répéter ce que je dis sous une autre forme. Mon propos n'est pas de parler d'un autre thème que celui que j'ai ouvert moi-même dans cette discussion mais en effet de montrer par cet exemple que ce qui a été sélectionné par le vivant ne le doit pas à son abondance ou à sa disponibilité mais à ses propriétés. Pourquoi ce qui est valable ici ne le serait pas pour la question de la chiralité.
Entre les deux types d'hypothèses :
* Il se trouvait que, dans le milieu où ont émergé les premières cellules vivantes, il y avait un excès d'un énantiomère. Le vivant a donc utilisé les briques qui étaient à sa disposition dans le potage primordial et celles-ci étant lévogyres dans le cas des AA, la chimie du vivant est lévogyre donc chirale. Peu importe la cause ultime de cette chiralité : UV dans le rayonnement cosmique, des réactions préférentielles, etc. L'ordre des priorités est 1. lévogyre comme un donné donc 2. chiral. La chiralité est fortuite.
* Les protéines doivent être chirales pour être efficaces, peu importe dans quel sens. L'ordre des priorités est 1. chiralité, 2. sens quelconque. C'est la lévogyralité (j'aime les néologisme) qui est fortuite.
Je préfère la deuxième. C'est juste une question de gout personnel.

Nico

[invite6f9dc52a]

J'évoquais au début une hypothèse, qui n'a pas été confirmée, selon laquelle le repliement des protéines se fait mal ou pas du tout avec des AA hétérochiraux (on dit ça ?).

Des protéines formés avec un (mélange) racémique d'acides aminés racémique.