les prions

[invite8a1d6947]

Bonjour,
Je suis a la recherche d informations sur les prions...En avez vous??
Je voudrais connaitre le nom de la (les?) protéine(s) a laquelle (auxquelles) ils s attaquent.
Merci,biz.
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[invitec9f0f895]

Bonsoir,

Les prions ne s'attaquent a rien, puisqu'ils sont eux meme infectieux.
Chez l'homme et les bovins, la proteine s'appelle Prp, elle est trouvee dans les neurones et les muscles dans une moindre mesure.
C'est une proteine naturellement presente dans les cellules, qui peut changer de conformation et c'est cette nouvelle conformation qui va etre infectieuse car elle a la particularite de pouvoir modifier le repliement des proteines Prp "normales" de la cellule. Elle va alors s'aggreger en formant des plaques amyloides qui vont detruire les neurones.
A noter que certains doutent du fait que le prion soit reellement a l'origine de la nouvelle variante du creustzel jacob.

Sinon il existe des proteines ayant les meme caracteristiques dans d'autres organismes, PSI+ et URE3 chez la levure Saccharomyces cerevisiae par example.

Yoyo

[invite072b030b]

Juste comme ça, à quoi sert la protéine prion normale?

[invite8a1d6947]

Cmt la proteine change-t-elle de conformation?Je veux dire kes ki l infuence?
J avais compris ke,enfait,une fois le prion en contact avec la proteine normale,la pousse a adopter la meme comformation ke lui car celle ci est plus stable ke celle de la proteine normale (meme stucture primaire ms stucture secondaire feuillets beta au lieu des helices alpha).Est-ce bien ça?
Le fait ke le prion soit present naturellement ds l organisme me trouble...
Je pense ke la definition ke j avais du prion n'etait pas correcte.

merci encore,

Steph

Merci de faire attention a ton orthographe. Yoyo

[A voir en vidéo sur Futura]

[invitec9f0f895]

Cmt la proteine change-t-elle de conformation?Je veux dire kes ki l infuence?

On ne sait pas trop, mais des travaux effectués sur la levure, indique que le stress est une possibilite en agissant au niveau des proteines HSP qui justement ont pour role d'assurer le repliement normal des proteines.
Sinon pour ma part, je favorise une hypothese partiellement confirmee aussi chez la levure, qui est que c'est une erreur de traduction/transcription qui serait a l'origine d'un repliement anormale. Cette forme se propageant ensuite dans la cellule.

J avais compris ke,enfait,une fois le prion en contact avec la proteine normale,la pousse a adopter la meme comformation ke lui car celle ci est plus stable ke celle de la proteine normale (meme stucture primaire ms stucture secondaire feuillets beta au lieu des helices alpha).Est-ce bien ça?

Oui sauf que ce n'est pas une question de stabilite, car les deux conformations sont stables de la meme maniere.

Le fait ke le prion soit present naturellement ds l organisme me trouble...
Je pense ke la definition ke j avais du prion n'etait pas correcte.

La Prp (PRoteine du prion) est presente dans sa forme "helice alpha" (nommée Prp^C), la forme "feuillets beta, qui est la forme pathogene est nommée Prp^Sc (Sc pour scrapie, car elle confere la tramblante du mouton).

Sinon pour repondre a Neutrino, aucune fonction tres claire a ete definie pour la proteine Prp, des souris "Knock-out" sont tout a fait viables, meme si elles semblent presenter de leger défauts (dans l'apprentissage il me semble).

Une derniere hypothese qui me plait beaucoup est l'idee que les proteines de types prions seraient impliquées dans la memorisation, au niveau des synapses.

Yoyo

[invite09c6c378]

Une derniere hypothese qui me plait beaucoup est l'idee que les proteines de types prions seraient impliquées dans la memorisation, au niveau des synapses.

Comment?
Mais comme mon message est trop court, je l'allonge... alors comment seraient-elles impliquées ces protéines de type prion dans la mémorisation au niveau des synapses?

[invitec9f0f895]

Bonjour,

Je me doutais bien que quelqu'un poserait la question
En fait ce sont des travaux recents, 2003-2004 sur une proteine CPEB impliquee dans la regulation de la traduction de plusieurs ARNm.
Or cette proteine montre des proprietes des prions, en reponse a une stimulation de la synapse et permettrait de conserver une memoire a long terme.
voici quelque references (anglais) si vous voulez en savoir plus.
Revue dans Nature
UN des premiers papiers ou on peu lire:

We hypothesize that conversion of CPEB to a prion-like state in stimulated synapses helps to maintain long-term synaptic changes associated with memory storage.

Source: Cell

Yoyo

[invite3c550e0c]

...sauf que ce n'est pas une question de stabilite, car les deux conformations sont stables de la meme maniere.
La Prp (PRoteine du prion) est presente dans sa forme "helice alpha" (nommée Prp^C), la forme "feuillets beta, qui est la forme pathogene est nommée Prp^Sc (Sc pour scrapie, car elle confere la trEmblante du mouton).

NON ! Les deux conformations ne sont pas stables de la même manière. La forme cellulaire 'physiologique' peut basculer vers la forme pathologique (par exemple sous l'effet de très hautes pressions) mais l'inverse n'a jamais pu être démontré expérimentalement, sauf peut-être à la dénaturer avec du chlorure de guanidine (ou mieux du thiocyanate) puis à tenter de la renaturer vers la forme physiologique en dialysant contre un tampon contenant du cuivre (par exemple). À ma connaissance, l'expérience n'a jamais été tentée.

[invite57e4f988]

J'ai lu que les Prions ("sains") étaient rassemblés autour des neurones (principalement) et qu'ils servaient à une protection contre le stress.

Est-ce raisonnable?

[karatekator]

Juste une petite question:

j'ai lu quelque part que certains scientifiques se demandaient si l'on pouvait considérer les prion comme vivant.

Et vous qu'en penser vous?

[Narduccio]

Il me semble que les prions sont des protéines, déjà que l'on hésite sur la "vie" des virus; il me semble que l'on classe toutes les protéînes dans les non-vivants.