Dénaturation de prions

[inviteb9d21287]

Salut,
En fait c'est une question relative a mon cours de biochimie, mais relative aux système biologique alors je post peut être au mauvais endroit, désolé si c'est la cas .
Donc on a vu que l'anomalie d'un prions entrainer un changement conformationelle de la protéine normale. Mais nous avons aussi vu que des facteur tel que la chaleur ou d'autres facteurs pouvaient dénaturer la protéine. Un exemple de prion qui est dangereux pour la santé c'est celui de crotzfeld-jacob (désolé, je ne connais pas le nom du prion ) ; pourquoi lorsque l'on cuit la viande le prion n'est-il pas dénaturer?
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[P'tite_fleur]

Qui a dit qu'ils n'étaient pas dénaturés par la cuisson ?

[inviteb9d21287]

Bah oui mais ce que je comprend pas c'est pourquoi dans ce cas là ils sont de nouveaux actif ? En fait sa revient a demander est-ce que une protéine dénaturé peut reprendre sa conformation native?

[Yoyo]

si la denaturation n'est pas trop importante et ne concerne pas de liaisons covalentes, alors oui une protéine va retrouver sa conformation active quand on cesse la denaturation. (a codnition que cette conformation active soit la plus stable thermodynamiquement)

Sinon pour les prions PrpSc, il me semble que la structure en feuillet beta de la protéine est beaucoup plus stable thermiquement, et que donc pour cette raison il faut des temperatures beaucoup plus fortes pour la dénaturer.

YOyo

[A voir en vidéo sur Futura]

[inviteb9d21287]

Ok merci pour ces précisions