mode action enzyme

[invite734b181a]

Bonjour j'ai un exercice qui est:

soit S le substrat d'une enzyme.On mesure la vitesse de la reaction ctalysée par l'enzyme en l'absence et en presence d'une autre molécule notée A, pour différentes concentration en substrat.Les résultats sont donné dans le tableau

concentration en susbstrat
mol.L-1 1 1.5 2.5 5 10 20
vitesse sans A 0,30 0,38 0,50 0,70 0,80 0,90
vitesse avec A 0.17 0.23 0.33 0.50 0.67 0.80
mmol/min


J'ai tracer les courbe vitesse en fonction de la cocnentration en substrat avec ou sans A il faut que je la commente on peut voir que la vitesse augmente avec la cocnentration et puis je peux dire quoi d'autre?

formuler une hypothese expliquant les différence entre les deux courbe je en comprend pas comment on peut fairz aider moi s'il vous plait
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[invite7eb2285b]

Bonjour chacha,

Visiblement ton exercice porte sur l'effet que peut avoir A sur une réaction enzymatique. Comme ton énoncé te le demande tu dois donc tracer 2 courbes de vitesse: une sans A et une avec A et en déduire l'effet de A sur cette réaction. Même sans tracer les courbes, quand tu regardes la vitesse de la réaction pour une même concentration en substrat avec ou sans A, tu t'aperçoies qu'en présence de A la vitesse est moindre. C'est à partir de cette observation que tu dois faire ton analyse. Je te laisse conclure.

Bonnes fêtes.

[invite17a570c1]

Bonjour j'ai un exercice qui est:

soit S le substrat d'une enzyme.On mesure la vitesse de la reaction ctalysée par l'enzyme en l'absence et en presence d'une autre molécule notée A, pour différentes concentration en substrat.Les résultats sont donné dans le tableau

concentration en susbstrat
mol.L-1 1 1.5 2.5 5 10 20
vitesse sans A 0,30 0,38 0,50 0,70 0,80 0,90
vitesse avec A 0.17 0.23 0.33 0.50 0.67 0.80
mmol/min


J'ai tracer les courbe vitesse en fonction de la cocnentration en substrat avec ou sans A il faut que je la commente on peut voir que la vitesse augmente avec la cocnentration et puis je peux dire quoi d'autre?

formuler une hypothese expliquant les différence entre les deux courbe je en comprend pas comment on peut fairz aider moi s'il vous plait

Bonjour,

Ce serait mieux justement que tu essaies de réfléchir par toi-même et proposer des hypothèses... On n'est pas là pour faire les exos à la place des autres.
Donc, tu as tes deux courbes : avec et sans A, quelle conclusion tu en tires? Tu as dit que la vitesse augmentait avec la concentration. La concentration de quoi? Et un exo est là pour te faire appliquer les connaissances que tu as de ton cours mais aussi pour te montrer d'autres choses pas forcément vues en cours...
Quelle serait l'hypothèse la plus probable pour expliquer tes observations?

Cordialement,

[invitee863e61a]

Bonjour j'ai un exercice qui est:

soit S le substrat d'une enzyme.On mesure la vitesse de la reaction ctalysée par l'enzyme en l'absence et en presence d'une autre molécule notée A, pour différentes concentration en substrat.Les résultats sont donné dans le tableau

concentration en susbstrat
mol.L-1 1 1.5 2.5 5 10 20
vitesse sans A 0,30 0,38 0,50 0,70 0,80 0,90
vitesse avec A 0.17 0.23 0.33 0.50 0.67 0.80
mmol/min


J'ai tracer les courbe vitesse en fonction de la cocnentration en substrat avec ou sans A il faut que je la commente on peut voir que la vitesse augmente avec la cocnentration et puis je peux dire quoi d'autre?

formuler une hypothese expliquant les différence entre les deux courbe je en comprend pas comment on peut fairz aider moi s'il vous plait

En comparant l'allure de tes 2 courbes, tu peux essayer de regarder si A à un effet plutôt positif (la vitesse augmente pour une concentration en substrat plus petite, ou plus rapidement) ou négatif.
Dans ton cours, tu trouveras probablement le moyen de déterminer graphiquement et précisement (quantifier) l'effet de A....des formules par exemple...

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite734b181a]

On voit que la vitesse de réaction augmente avec la concentration en susbstrat jusqu'a un palier ou toutes les enzymes sont liée a un substrat on dit que les enzyme sont saturées car plus il y a de S à dégrader par l'enzyme et plus la réaction mettra du temps à se faire.On peut voir que la vitesse avec A est tres faible

Maintenant on voit que cette molécule A améliore la vitesse de la réaction catalytique avec toujours une réaction plus lente quand la concentration en S augmente. ceci va comme explication?

[inviteca614eab]

Salut, je ne connais pas ton cours d'enzymo, mais je te conseille (si tu l'as vu) une représentation en lineweaver burke (1/V en fonction de 1/S avec ou sans A) tu pourras en déduire plein de chose sur le type d'inhibition et les paramètres enzymatiques (Km, Vmax). Je t'en dis pas plus pour te laisser chercher, mais si tu ne t'en sors pas, je suis à ta disposition

[invite68e72638]

Salut, je ne connais pas ton cours d'enzymo, mais je te conseille (si tu l'as vu) une représentation en lineweaver burke (1/V en fonction de 1/S avec ou sans A) tu pourras en déduire plein de chose sur le type d'inhibition et les paramètres enzymatiques (Km, Vmax). Je t'en dis pas plus pour te laisser chercher, mais si tu ne t'en sors pas, je suis à ta disposition

A mon avis c'est un cours du lycée et pas un cours d'enzymologie d'enseingement supérieur ! et je pense que ce que tu lui demande va plus l'effrayer qu'autre chose

[inviteca614eab]

tu as raison désolé

[invite17a570c1]

C'est clair... Elle a 16 ans, quel Lineweaver-Burke...

Ensuite, Chacha, je suis d'accord qu'on atteint un plateau lorsque la concentration du S devient très importante, dans le cas "sans A".
Il y a deux choses à peaufiner et à expliquer un peu plus clairement :

On peut voir que la vitesse avec A est tres faible

Càd?
et

Maintenant on voit que cette molécule A améliore la vitesse de la réaction catalytique avec toujours une réaction plus lente quand la concentration en S augmente. ceci va comme explication?

Tu viens de dire que la vitesse avec A est plus faible... L'enzyme est saturée par la haute concentration en S, on l'a vu, mais là tu noies le poisson. Explique un peu mieux

Cordialement,

[inviteca614eab]

Malicia R, tu as bien fait de ne pas faire psycho,meme si tu as entièrement raison (je me suis d'ailleurs déjà excusé), cette façon de remettre les gens à leurs places n'incite pas vraiment au dialogue

[invite734b181a]

C'est clair... Elle a 16 ans, quel Lineweaver-Burke...

Ensuite, Chacha, je suis d'accord qu'on atteint un plateau lorsque la concentration du S devient très importante, dans le cas "sans A".
Il y a deux choses à peaufiner et à expliquer un peu plus clairement :

Citation:
On peut voir que la vitesse avec A est tres faible

elle est de deux fois inférieur qu'a la vitesse sans A ce qui veut dire que A diminue la vitesse

Citation:
Maintenant on voit que cette molécule A améliore la vitesse de la réaction catalytique avec toujours une réaction plus lente quand la concentration en S augmente. ceci va comme explication?

Tu viens de dire que la vitesse avec A est plus faible... L'enzyme est saturée par la haute concentration en S, on l'a vu, mais là tu noies le poisson. Explique un peu mieux

Cordialement,

[invite734b181a]

Merci de m'aider s'est simpa.......

[invite734b181a]

Personne peutm'aider?

[invite734b181a]

Est ce qu'il serrait possible d'avoir de l'aide??

[invite7eb2285b]

Bonjour chacha,

Je me permet de mettre mon grain de sel tout simplement car maintenant que je baigne dans les enzymes et les protéines tout ça me semble logique mais je n'ai pas oublié à quel point j'ai pu galérer pour comprendre le pourquoi du comment au lycée.

Je pense que tu n'as pas pris assez de recul par rapport à ton exo (plusieurs contradictions sont flagrantes) et qu'il faudrait que tu mettes le tout en relation avec ton cours.

Tout d'abord je ne vois pas très bien pourquoi vous parlez tous de saturation car en traçant les courbes à partir des valeurs que tu nous as communiquées, je n'ai observé aucun plateau caractéristique de cette saturation (même s'il est vrai que celui-ci existe bien si tu utilises des concentrations en substrat supérieures à celles que t'a communiqué ton prof).

Ensuite tu écris une grosse contradiction:
"Maintenant on voit que cette molécule A améliore la vitesse de la réaction catalytique avec toujours une réaction plus lente quand la concentration en S augmente. ceci va comme explication? ".

Comment A peut améliorer la vitesse de la réaction catalytique si en présence de A la vitesse est moindre???? C'est de là que vient ton erreur. A est un inhibiteur de la réction enzymatique! Ensuite, connaissant le mode d'action d'une enzyme sur son substrat, il faut que tu en déduises où A peut intervenir pour inhiber cette réaction. Un schéma peut être fort utile et je ne doutes pas que toutes ces infos se trouvent dans ton cours.

Bon courage.