enzymologie

[inviteaaf00eca]

bonsoir a tous
svp aidez moi a eclaircir quelque lacune d'enzymo chez moi:
-bon en ce qui concerne les co-enzym: ce sont des co-facteur qui agit stériochimiquement dans la reaction , c-a-dire il diminue la KM , et n'a aucune influense sur la vitesse de la reaction, mais dans une autre partie de cours j'ai lu qu'un effecteur (ex activateur) agit en augmentent l'activité des reactions et il peut etre une co-enzyme ..alors là je trouve qui'il s'agit d'un contraste ou bien j'ai compris que le co-enzyme en diminuant la KM il augmente la Vi mais garde la Vmax constante , c'est ça non?

-une autre question s'agit de l'inhibition compétitive , les 2 sites de fixation de substrat et d'ihnibiteur presente une analogie structurale , et il ya un seul site actif de fixation soit il est occupé par l'I ou le Sub , mais en regardant les model de fixation des 2 ligants on trouve parmis eux celui d'encombrement stérique : la liaison d'un Inhi a l'enzyme libre d'un cite prés de cite actif empéche la fixation de Sub par encombrement stérique....!! comment puisqu'ils ont un seul site de fixation ?

désolé je vois que j'ai tro ecris mais sans ce form plein de chose restera flou
merci
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[invite17a570c1]

Surtout si tu pouvais écrire correctement...

[invite6487dc7f]

bonsoir a tous
svp aidez moi a eclaircir quelque lacune d'enzymo chez moi:
-bon en ce qui concerne les co-enzym: ce sont des co-facteur qui agit stériochimiquement dans la reaction , c-a-dire il diminue la KM , et n'a aucune influense sur la vitesse de la reaction, mais dans une autre partie de cours j'ai lu qu'un effecteur (ex activateur) agit en augmentent l'activité des reactions et il peut etre une co-enzyme ..alors là je trouve qui'il s'agit d'un contraste ou bien j'ai compris que le co-enzyme en diminuant la KM il augmente la Vi mais garde la Vmax constante , c'est ça non?

Alors j'en suis pas sur mais ça doit être ça en gros.
Les coenzymes sont souvent indispensable et participent a la réaction.
Je crois que la spécificité et Vmax ne subissent pas d'influence des coenzymes .
Ceux-ci agissent bien sur le Km, mais en baissant le Km ils augmentent l'affinité de l'enzyme pour le substrat et donc augmente Vi (comme tu l'as dis) donc pour moi il n'y a rien d'incohérent.

-une autre question s'agit de l'inhibition compétitive , les 2 sites de fixation de substrat et d'ihnibiteur presente une analogie structurale , et il ya un seul site actif de fixation soit il est occupé par l'I ou le Sub , mais en regardant les model de fixation des 2 ligants on trouve parmis eux celui d'encombrement stérique : la liaison d'un Inhi a l'enzyme libre d'un cite prés de cite actif empéche la fixation de Sub par encombrement stérique....!! comment puisqu'ils ont un seul site de fixation ?

désolé je vois que j'ai tro ecris mais sans ce form plein de chose restera flou
merci

Alors je crois que tu confond certaines choses, il y a deux type d'inhibition:
- l'inhibition compétitive: analogie structural entre le substrat et l'inhibiteur, donc l'inhibiteur prend la place du substrat et bloc l'enzyme (car la réaction est impossible avec l'inhibiteur).
il n'y a qu'un seul site de fixation d'où le mot compétition entre substrat et inhibiteur.
- L'inhibition non compétitive: là il y a deux sites de fixation: un pour le substrat (normale) et le site de fixation de l'inhibiteur.
La fixation de l'inhibiteur provoque un changement de conformation de l'enzyme et la rend inactive ou modifie le site de fixation du substrat ce qui empêche la réaction.

En remarque, c'est pas que tu as trop marqué mais la manière dont c'est présenté qui n'est pas très agréable a lire et surtout difficile a comprendre (j'ai du relire trois fois avant de saisir ton problème).
Rien de dramatique mais essaye de faire attention pour ceux qui te lisent (et si tu veux avoir des réponces)

[inviteaaf00eca]

merci pour vos reponses
exusez-moi , j'ai tout un melange dans ma tete , les exams s'approchent ,et ça se reflete bien sur la façon par quelle j'ai posé les questions!
mais oui je sais les 2 cas de figures (competitif et non competitif) mais restant dans le 1 er cas competitif:
dans mon cours s'est ecris: differents modéles rendent compte de ce mecanisme(inhibition compétitif):
soit les sites de fixation du substrat et de l'inhibiteur sont distincts :
la liaison de l'inhib à l'enzyme libre sur un site prés du site actif, peut empecher la liason du subs par encombrement stérique, ou bien à un site éloigné du site actif induit un chagement de l'enzyme ce qui empeche la fixation du substrat.
alors comme ça je pense c'est clair !!!!et le contraste est encore présent

[A voir en vidéo sur Futura]

[invite6487dc7f]

Je vois le problème, malheureusement je ne suis pas assez compétent pour t'aider, désolé.