Bonjour,
J'aurais besoin d'aide pour une question, s'il-vous-plaît.
Le pH isoélectrique d'une hémoglobine normale est de 6,8.
Quelle sera la charge globale de cette hémoglobine si un GLYcine a été remplacée par un acide ASPartique ?
Je vous remercie
Salut,
Quelle est la charge de la chaîne latérale de la Gly et quelle est celle de la chaîne latérale de l'Asp?
Cordialement,
Merci.
La GLY est neutre ; l'ASP est acide.
Dans une électrophorèse, cette protéine (mutée) devrait migrer vers l'anode, n'est-ce pas ?
Donc, comment variera le pHi de la protéine si l'on lui ajoute une chaîne latérale acide?Envoyé par babaz
Cordialement,
Franchement, si je considère la charge globale de l'hémoglobine mutée avec la normale je dois retrouver la même. Un acide aminé changé sur 152, ca ne doit pas faire grand chose.
La question n'a d'intérêt qu'au niveau local.
Cordialement,
piwi
Je sers la science et c'est ma joie.... Il parait.
Il diminue ! Je migre donc vers l'anode (+) ?
C'est un exo de P1 qui n'a, par nature, pas d'intérêt particulier. Désolé pour la redondance.
