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Les 2 courbes de cinétique enzymatique



  1. #1
    Alegs

    Les 2 courbes de cinétique enzymatique


    ------

    Bonsoir!!
    Je revoyais mon cours et là je me suis posé une question existentielle, peut être due à l'heure fort tardive...: Tout simplement, quelle est la différence entre la première courbe qui ressemble à la fonction racine carrée (Michaelis Menten) et l'autre qui est sigmoïde (Hill), en ce qui concerne l'enzymologie? la coopérativité? Je ne vois pas comment cela affecte ce changement de courbe...
    Merci!

    -----

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  3. #2
    MaliciaR

    Re : Les 2 courbes de cinétique enzymatique

    Hello,

    On a dû vous parler de l'hémoglobine et/ou de la myoglobine
    Dans le cas de protéines, on parle de sigmoïde; dans le cas d'enzymes, on parle de courbe non michaeilienne laquelle a la même tête sigmoïde dont la linéarisation donne le graphe de Hill (via une petite équation de Hill ).

    Comme tu as prononcé le mot coopérativité, tu sauras dire ce qu'on vous a raconté dessus Je doute fort que vous ayez eu l'honneur de la démonstration complète de l'équation d'Adair dans le cas des sites indépendants et équivalents et dans le cas de sites équivalents mais dépendants. Ai-je raison?

    Le mieux serait que tu lises bien ton cours (à tête reposée) et que tu voies ce qui cloche. Parce que la différence entre Michaelis-Menten et la coopérativité est suffisamment énorme pour que l'on la remarque


    Cordialement,


    P.S. Le nom de la courbe de Michaelis-Menten est "branche d'hyperbole"
    An expert is one who knows more and more about less and less.

  4. #3
    Alegs

    Re : Les 2 courbes de cinétique enzymatique

    D'accord!
    En fait j'ai relu un peu mon bouquin du Harper (à ce stade c'est carrément mieux que le cours), et puis en fait j'ai remarqué, et je me souviens un peu de l'histoire, mais alors il y a quelque chose qui reste perturbant...

    En fait oui il y a une grosse différence qui est... Bon allez je me lance, l'allostérie? En fait on voit des effets d'inhibition et d'activation mais sur des sites consacrés pour, dans la courbe de Hill!! Alors qu'avec la "branche d'hyperbole" on voit juste les effets de compétition à la rigueur...

  5. #4
    MaliciaR

    Re : Les 2 courbes de cinétique enzymatique

    Citation Envoyé par Alegs Voir le message
    D'accord!
    En fait j'ai relu un peu mon bouquin du Harper (à ce stade c'est carrément mieux que le cours), et puis en fait j'ai remarqué, et je me souviens un peu de l'histoire, mais alors il y a quelque chose qui reste perturbant...
    Tu veux mon avis perso? En bioch, il n'y a que le Lenhinger de vrai Le Voet&Voet est bien aussi Mais c'est le Lenhinger qui m'a fait aimé la bioch côté protéines et enzymo (le métabolisme j'aimais bien déjà, j'y ai eu droit en détails pendant le secondaire).

    Le mieux est vraiment de bien lire cette histoire de fixation de substrat (O2) par l'hémoglobine et/ou la myoglobine. Ca te clarifiera les choses nettement mieux que si tu te lances directement dans l'enzymo


    En fait oui il y a une grosse différence qui est... Bon allez je me lance, l'allostérie? En fait on voit des effets d'inhibition et d'activation mais sur des sites consacrés pour, dans la courbe de Hill!! Alors qu'avec la "branche d'hyperbole" on voit juste les effets de compétition à la rigueur...
    Euh je ne suis pas sure de te suivre dans tes sauts... On va reprendre
    Peux-tu dire ce qu'explicite l'équation de Michaelis-Menten?
    Ensuite, peux-tu dire ce que c'est que l'inhibition?
    Enfin, peux-tu expliquer ce qu'est l'effet de coopérativité?

    Je pense que le mieux est que tu te penches sur tes cours et livres sans précipitation et que tu vois ces choses dans cet ordre.

    A bientôt


    Cordialement,
    An expert is one who knows more and more about less and less.

  6. #5
    Alegs

    Re : Les 2 courbes de cinétique enzymatique

    Alors pour l'équation de Michaelis-Menten:
    • Deux facteurs: concentration en substrat, et vitesse de réaction.
    • En fait la variation de vitesse est très grande lorsqu'on a à peu près une valeur équivalente de concentration en substrat et... D'enzymes?
    • Dans les concentrations extrêmes en substrat, la variation de vitesse reste faible.

    Là déjà ça me pose un premier soucis: ma définition de l'équation de Mickaelis-Menten ressemble plus à la courbe de Hill que la branche d'hyperbole...

    Alors qu'est ce que je vais faire, je vais reprendre l'équation elle-même et la décortiquer (disséquer!! ):
    Vi = Vmax [S] / (Km + [S])
    Ca c'est la formule. Alors en fait on a que si [S] est trop petit, et bien le numérateur tend vers 0 (si on fait Vmax fois la concentration en substrat) et en bas, ça tend vers Km.
    Après, si on fait augmenter la concentration en substrat à fond, on tend vers un Vmax je pense, si Km qui est constante devient négligeable. Les concentrations se simplifient et restent la Vmax.

    Et donc là et bien on retrouve bien la formule de la branche en fait!! (top cool). En revanche Je ne comprends pas encore toutes les subtilités de Km et il faudrait voir à comprendre la représentation de Lineweaver-Burk, même si elle n'est largement pas exigible.


    Ensuite, l'inhibition:
    Pour moi, j'en vois 2, en raisonnant (à vous de mettre des étiquettes, des noms, aux mécanismes):
    • Soit on a une auto-régulation: si il y a moins de produit alors forcément on aura une inhibition
    • Soit on a une régulation par autre chose: c'est à dire qu'un autre produit, en se fixant, diminue l'efficacité de l'enzyme.

    Enfin pour la coopérativité...
    Là je suis en train de lire, dans mon Harper, vu que j'ai aucun autre book sous la patte, et que le prof a dit qu'on pouvait s'y fier à notre niveau, que c'était notre référence, le passage sur les hémoglobines comme tu l'as conseillé... Et puis en fait l'oxygène semble détendre l'hémoglobine et faciliter l'accroche d'autre molécules d'oxygène...

  7. A voir en vidéo sur Futura
  8. #6
    MaliciaR

    Re : Les 2 courbes de cinétique enzymatique

    Je réponds un peu vite entre 2 centrifs


    Citation Envoyé par Alegs Voir le message
    Alors pour l'équation de Michaelis-Menten:
    (...)
    Dans tes questionnements existentiels sur équation de ces 2 garçons, pense à Vi. C'est ce que tu dois comprendre avant d'aller farfouiller du côté de Km


    Ensuite, l'inhibition:
    Pour moi, j'en vois 2, en raisonnant (à vous de mettre des étiquettes, des noms, aux mécanismes):
    • Soit on a une auto-régulation: si il y a moins de produit alors forcément on aura une inhibition
    • Soit on a une régulation par autre chose: c'est à dire qu'un autre produit, en se fixant, diminue l'efficacité de l'enzyme.
    Non, c'est à toi de trouver le vocabulaire
    Et pourquoi inhibition si l'on a moins de produit? Cela signifiera que l'on a eu moins de S au départ...?
    Réfléchis bien aux deux types d'inhibition que tu définis : soit c'est le produit qui inhibe pour ne pas être surproduit (ici, c'est le participe passé ), soit c'est un autre composé qui inhibe en agissant en tant que substrat.


    Enfin pour la coopérativité...
    Là je suis en train de lire, dans mon Harper, vu que j'ai aucun autre book sous la patte, et que le prof a dit qu'on pouvait s'y fier à notre niveau, que c'était notre référence, le passage sur les hémoglobines comme tu l'as conseillé... Et puis en fait l'oxygène semble détendre l'hémoglobine et faciliter l'accroche d'autre molécules d'oxygène...
    Détendre l'hémoglobine? "Viens, mon pote, tiens une binouze"?
    Mais cette petite piste de facilitation de la liaison avec d'autres molécules d'O2 mène sur le chemin de la coopérativité


    Cordialement,
    An expert is one who knows more and more about less and less.

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  10. #7
    Alegs

    Re : Les 2 courbes de cinétique enzymatique

    Merci de prendre du temps entre 2 centri!!


    Alors la Vi, vitesse initiale de la réaction, dépend de l'enzyme essentiellement, et dans des conditions particulières je pense, est définie de telle sorte qu'une certaine quantité de produits soit fournie à partir du substrat.

    Bref, déjà là je récite mais je ne comprends pas bien en soi même la sentence. Pourtant j'en ai vu des états initiaux, des intermédiaires de réaction et des produits finaux, au lycée!!

    Non, c'est à toi de trouver le vocabulaire
    Et pourquoi inhibition si l'on a moins de produit? Cela signifiera que l'on a eu moins de S au départ...?
    Réfléchis bien aux deux types d'inhibition que tu définis : soit c'est le produit qui inhibe pour ne pas être surproduit (ici, c'est le participe passé ), soit c'est un autre composé qui inhibe en agissant en tant que substrat.
    Effectivement j'ai employé le terme "produits" en pensant à produits initiaux, j'aurais du parler en terme de substrat, c'est trompeur, excuse-moi. Alors moi je dirais qu'en fait dans un système isolé avec des enzymes et des substrats, au bout d'un moment on aura beaucoup plus de produits que de substrats et là ce sera la fin des enzymes, bref, c'est "naturel", c'est élémentaire. Comme disait l'un de mes profs de chimie au lycée, la guerre s'arrête faute de combattants.

    A vrai dire il y a aussi la fameuse inhibition par le produit (je pense qu'il devrait y avoir des exemples avec le métabolisme du glucose... Je suis vraiment mauvais en biochimie -_-)

    Et enfin il y a l'inhibition avec un autre produit, et là je citerais la régulation entre ATP et GTP.

    AH ET AUSSI il y a inhibition par compétition!! mais là c'est marrant parce que j'ai l'étiquette, le nom, mais je ne vois plus trop à quoi ça correspond pour une enzyme... Vu qu'elle est spécifique... Sauf pour les kinases je crois d'ailleurs! Enfin bref, je m'égare, mais je suis égaré...! On a une spécificité de substrat ET de réaction ou bien c'est un OU? Parce que dans le cas des kinases, ça sert à phosphoryler, mais ça phosphoryle tout ce qui bouge alors...

    Détendre l'hémoglobine? "Viens, mon pote, tiens une binouze"?
    Mais cette petite piste de facilitation de la liaison avec d'autres molécules d'O2 mène sur le chemin de la coopérativité
    Ils utilisent le terme de tendu/relâché. Mais c'est ça l'allostérie, non? C'est la coopérativité avec 4 sites: 2 catalytiques, sites actifs, et 2 sites de régulation pour une inhibition/activation, laquelle est dite allostérique d'ailleurs non?

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